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.2006年8月;47(8):1714-24.
doi:10.1194/jlr。M600003-JLR200。 Epub 2006年5月10日。

脂肪酸与α-同核蛋白的相互作用

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脂肪酸和α-突触核蛋白之间的相互作用

克里斯蒂安·吕克等。 脂质研究杂志. 2006年8月.
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摘要

alpha-Synuclein(alphaS)是一种淀粉样神经蛋白,与多种神经退行性疾病相关。虽然αS在溶液中是非结构化的,但在带负电荷的脂质表面存在时,它会形成α-凝胶。此外,αS与FA的相互作用可以促进蛋白质聚集。在这里,我们研究αs是否具有与脂肪酸结合蛋白(FABP)类似的特定FA结合位点,例如细胞内FABP。我们的核磁共振实验表明,FA加成导致i)αS信号在(1)H和(13)C光谱中同时丢失,ii)出现非常广泛的FA(13)C-羧基信号。这些数据排除了FA分子与特定αS位点的高亲和力结合,如FABP。在pH 7.8条件下,油酸双层膜的电子显微镜研究揭示了一种可能的结合模式;这些高分子量FA聚集体具有净负表面电荷,因为它们含有FA阴离子,并且在αS存在下很容易被破坏形成较小的颗粒,这表明存在直接的蛋白-脂质相互作用。我们得出结论,alphaS不太可能作为细胞内FA载体。然而,与带负电荷的膜结合似乎是αs的固有特性,这很可能与其在细胞中的生理作用有关。

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