跳到主页内容
美国国旗

美国政府的官方网站

Dot政府

gov意味着它是官方的。
联邦政府网站通常以.gov或.mil结尾。之前分享敏感信息,确保你在联邦政府政府网站。

HTTP服务器

该站点是安全的。
这个https(https)://确保您连接到官方网站,并且您提供的任何信息都是加密的并且被安全地传输。

访问密钥 NCBI主页 MyNCBI主页 主要内容 主导航
.2006年5月1日;119(第9部分):1886-1895。
doi:10.1242/jcs.02921。

原代成纤维细胞和角质形成细胞与细胞外基质蛋白的相互作用:α2β1整合素的作用

附属公司

原代成纤维细胞和角质形成细胞与细胞外基质蛋白的相互作用:α2β1整合素的作用

张志刚等。 细胞科学杂志. .

摘要

α2β1整合素是一种与I型胶原蛋白具有很高亲和力的胶原蛋白结合蛋白。它还与其他几种胶原蛋白和层粘连蛋白结合,并由许多细胞表达,包括皮肤中的角质形成细胞和成纤维细胞。过去,α2β1整合素被认为负责单体胶原I上的细胞附着、扩散和迁移以及三维胶原晶格的收缩。鉴于这些功能,我们通过靶向整合素α2基因产生的整合素alpha2缺乏小鼠的正常发育和生育能力令人惊讶。这表明存在补偿机制,我们在这里使用从野生型和α2缺陷小鼠中分离的原代成纤维细胞和角质形成细胞、阻断整合素功能的抗体和整合素α2表达的下调进行了研究。结果表明,α2β1整合素是角质形成细胞与胶原蛋白粘附所必需的,而对于成纤维细胞来说,其他胶原蛋白结合整合素部分地支持了α2β在与胶原单体简单粘附中的缺失。当成纤维细胞在三维环境中执行高度复杂的机械任务时,对α2β1整合素的显著需求变得明显,例如收缩自由漂浮的胶原凝胶和在栓系晶格中形成等长力。α2缺陷成纤维细胞的缺陷似乎与受力局部粘连分布的改变和Rho-GTPase激活的放松调节有关。

PubMed免责声明

类似文章

引用人

出版物类型

MeSH术语

LinkOut-更多资源