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.1992年2月:101(第2部分):403-14。
doi:10.1242/jcs.101.2.403。

人类中性粒细胞中的α-肌动蛋白和vinculin:粘附过程中的重组及其与肌动蛋白网络的关系

附属公司

人类中性粒细胞中的α-肌动蛋白和vinculin:粘附过程中的重组及其与肌动蛋白网络的关系

B Yürüker先生等。 细胞科学杂志. 1992年2月.

摘要

我们利用免疫荧光显微镜和干涉反射显微镜(IRM)研究了人类中性粒细胞黏附过程中vinculin和alpha-actinin的重组。与无涂层玻璃接触的中性粒细胞在细胞外围形成黑色IRM区域,表明与基质紧密接触。将细胞添加到玻璃中8到12分钟后,发现vinculin集中在细胞外围的小斑块中,部分与黑色IRM区域共定位,并伴有小的含F-actin的粘附突起。相反,在黏附性较差的富含F-肌动蛋白的大伪足中,vinculin没有显著富集。α-肌动蛋白在细胞粘附过程中在收缩纤维中富集,在40-50%的受检细胞中,也在与F-肌动蛋白共定位的不太粘附的大伪足中富集。后一项发现表明,伪足持续动态重组,在某一阶段加入α-肌动蛋白。细胞松弛素D对肌动蛋白网络的破坏表明α-肌动蛋白和vinculin与肌动蛋白网之间存在差异性相互作用。α-actinin受到细胞松弛蛋白D的强烈影响,与F-actin相当,这两种蛋白在10(-5)M的药物中形成共定位外周帽。相比之下,高达10(-6)M细胞松弛素不会影响文丘里组织。然而,在药物浓度为10(-5)M时,斑块完全消失,维酮现在呈弥漫性细胞质位置。我们的结果表明,在人类中性粒细胞的黏附位点中,vinculin具有特殊功能,而α-肌动蛋白可能在收缩纤维和黏附较少的伪足中构建肌动蛋白网络。

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