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.2003年11月；23(22):8110-23.
doi:10.1128/MCB.23.22.8110-8123.2003。

S期开始时细胞周期控制组蛋白H4基因关键激活物HiNF-P的鉴定

帕塔·米特拉 1, 谢荣林, 里卡多·麦地那, 海克·霍夫汉尼森, S卡利姆·扎伊迪, 岳伟, J韦德·哈珀, 珍妮特·斯坦因, 安德烈·范·维恩, 加里·斯坦因
附属公司

S期开始时细胞周期控制的组蛋白H4基因的关键激活剂HiNF-P的鉴定

帕塔·米特拉等。 分子细胞生物学. 2003年11月.

摘要

在G（1）/S期细胞周期转换时，表达多个组蛋白基因，以确保新合成的DNA立即包装为染色质。在这里，我们纯化了关键转录因子HiNF-P并对其进行了功能表征，这是组蛋白H4多基因家族E2F-非依赖性激活所必需的。使用染色质免疫沉淀分析和连接介导的PCR-辅助基因组测序，我们表明HiNF-P与体内保守的H4细胞周期调控序列相互作用。HiNF-P的反义抑制降低内源性组蛋白H4基因的表达。此外，我们发现HiNF-P利用NPAT/p220（细胞周期蛋白E/细胞周期蛋白依赖性激酶2（CDK2）激酶复合物的底物）作为关键辅激活剂来增强组蛋白H4基因转录。在反义介导的HiNF-P水平降低后，细胞周期进展受阻，进入S期，这反映了HiNF-P的生物学作用。我们的结果表明，HiNF-P是线性信号通路中的最终环节，该通路由生长因子依赖性诱导细胞周期蛋白E/CDK2激酶活性在限制点启动，并在G（1）/S相转变时通过HiNF-P最终激活组蛋白H4基因。

PubMed免责声明

数字

图1。
图1。
组蛋白H4基因转录的位点II依赖性细胞周期控制。（a） H4启动子（中间）的图显示了蛋白质-DNA相互作用的两个基因组位点（位点I和位点II）和同源因子（36）。三个位点II蛋白HiNF-P、-D和-M识别重叠的基序（下部）。DNase I足迹分析和缺失分析确定的最小元素边界用开放或闭合线表示，而硫酸二甲酯指纹建立的蛋白质-DNA接触用闭合或开放圆表示。生长因子依赖性CDK2/CLNE/NPAT途径也被指出，其功能是激活组蛋白H4基因转录（顶部）。（b） 组蛋白H4亚型特异性共识元件位于位点II内TATA盒的上游，基于九个代表性功能表达的H4基因进行定义。
图2。
图2。
HiNF-P的生化纯化。（a）位点II竞争分析。我们进行了EMSA竞争，以测试HiNF-P与两种不同寡核苷酸（H4n，5′-GAT CTT CGG TTT TCA ATC TGG TCC GAT-3′和H4/e，5′-GAT CTC AGG TTC TCA GTT CGG TCC GCC-3′）的结合，这两种寡核苷酸用于制作DNA亲和柱。HeLa核提取物中的HiNF-P与32P标记的最小结合序列（对照）。当存在冷过量双链寡核苷酸（通道H4/n和H4/e）时，HiNF-P结合被完全消除，但添加过量HiNF-P-突变寡核苷酸（5′-GAT CTT CGG TTT TCA ATC TTC TAC GAT-3′）（通道H4-Pmut）不影响结合。（b） HiNF-P的色谱分馏。显示了我们研究中使用的色谱分离程序图。将来自HeLa S3细胞的核提取物依次应用于所示的色谱树脂。利用EMSA分析每个色谱柱的馏分。用50 mM梯度从最终位点II亲和柱（H4/e）中洗脱HiNF-P活性，EMSA仅在300和350 mM组分中检测到其活性（右下图）。（c） HiNF-P-site II复合物的UV交联。跨越野生型（WT）或突变型（Pmut）位点II序列的寡核苷酸用溴脱氧-UTP和[32P] dCTP并与富含HiNF-P结合活性的部分（7.5μl，0.4 M KCl快速流动Q柱部分，步骤2）孵育。将反应混合物暴露于紫外线（305 nm）下60 min，然后用DNase I和MNase消化。用SDS-10%PAGE分析交联标记蛋白，并进行放射自显影。分子质量标记显示在左侧。箭头表示65-kDa HiNF-P-DNA复合体。（d） 对HiNF-P进行SDS-PAGE-荧光染色检测。将来自DNA亲和力梯度（见面板b）各部分的等分样品（125μl）与等体积的2×SDS-PAGE-样品缓冲液混合，加载到SDS-10%PAGE凝胶上，电泳后用银染色。面板底部的两个箭头表示相同的300和350 mM组分在面板b中表现出最大的HiNF-P结合活性。这两个组分都包含唯一的65-kDa带（由水平箭头表示）。
图2。
图2。
HiNF-P的生化纯化。（a）位点II竞争分析。我们进行了EMSA竞争，以测试HiNF-P与两种不同寡核苷酸（H4n，5′-GAT CTT CGG TTT TCA ATC TGG TCC GAT-3′和H4/e，5′-GAT CTC AGG TTC TCA GTT CGG TCC GCC-3′）的结合，这两种寡核苷酸用于制作DNA亲和柱。HeLa核提取物中的HiNF-P与32P标记的最小结合序列（对照）。当存在冷过量双链寡核苷酸（通道H4/n和H4/e）时，HiNF-P结合被完全消除，但添加过量HiNF-P-突变寡核苷酸（5′-GAT CTT CGG TTT TCA ATC TTC TAC GAT-3′）（通道H4-Pmut）不影响结合。（b） HiNF-P的色谱分馏。显示了我们研究中使用的色谱分离程序图。将HeLa S3细胞的核提取物连续应用于所示的色谱树脂。利用EMSA分析每个色谱柱的馏分。用50 mM梯度从最终位点II亲和柱（H4/e）中洗脱HiNF-P活性，EMSA仅在300和350 mM组分中检测到其活性（右下图）。（c） HiNF-P-site II复合物的UV交联。跨越野生型（WT）或突变型（Pmut）位点II序列的寡核苷酸用溴脱氧-UTP和[32P] dCTP并与富含HiNF-P结合活性的部分（7.5μl，0.4 M KCl快速流动Q柱部分，步骤2）孵育。将反应混合物暴露于紫外线（305 nm）下60 min，然后用DNase I和MNase消化。用SDS-10%PAGE分析交联标记蛋白，并进行放射自显影。分子质量标记如左图所示。箭头表示65-kDa HiNF-P-DNA复合体。（d） HiNF-P的SDS-PAGE银染检测。将来自DNA亲和阶梯梯度各部分的等分试样（125μl）（见图b）与等体积的2×SDS-PAGE样品缓冲液混合，加载到SDS-10%PAGE凝胶上，并在电泳后用银染色。面板底部的两个箭头表示相同的300和350 mM组分在面板b中表现出最大的HiNF-P结合活性。这两个组分都包含唯一的65-kDa带（由水平箭头表示）。
图3。
图3。
HiNF-P的分子特性。（a）HiNF-P蛋白的示意图。HiNF-P的结构域基于HiNF-PcDNA中开放阅读框架的概念翻译。HiNF-P含有至少9个保守的C2H2-Zn指状结构域（灰色阴影）。下图所示的肽1通过纯化的HiNF-P蛋白的MALDI-TOF（质谱）分析鉴定。跨越15个C末端残基的肽1和肽2均用于在兔子体内培养抗体。（b） 偶联IVTT合成重组HiNF-P蛋白的分析。SDS-PAGE分析[35S] 在网织红细胞裂解物中合成的蛋氨酸标记蛋白，该裂解物由包含与N末端表位标签（Xpress）融合的HiNF-P编码序列的载体编程而成。将5μl等分的程序化裂解液或相应的对照裂解液与等体积的2×SDS-PAGE样品缓冲液混合，并进行SDS-10%PAGE。放射自显影显示合成了预期大小的放射性标记重组蛋白（箭头所示）。分子质量标记（以千道尔顿为单位）显示在左侧。（c） 带有重组HiNF-P的EMSA。通过IVTT合成带有或不带有Xpress标记的未标记重组HiNF-P，并通过EMSA与HeLa核提取物（NE；前3道）中的内源性HiNF-P.进行比较。样品与野生型（W）或突变型（M）HiNF-P寡核苷酸或SP1寡核苷酸（N）进行寡核苷酸竞争（50 nM，100倍过量）。与未标记重组或内源性HiNF-P（P）形成的复合物相比，Xpress-tagged HiNF-P复合物（X-P）的迁移速度较慢。C、 控制；ns，在HeLa细胞核提取物中检测到的非特异性复合物。（d） HiNF-P的强制表达增加了HiNF-P的结合活性。用瞬时转染HiNF-P cDNA（巨细胞病毒-HiNF-P）的HeLa细胞核提取物进行EMSA。36小时后，收集细胞，并使用转染含有HiNF-P（+）或单独载体（-）的表达载体的细胞的核蛋白（10μg）进行EMSA。HiNF-P的表达提高了HiNF-P-的结合。图中使用的缩写见面板c的图例。（e）HiNF-P反肽抗体识别65-kDa蛋白质。用巨细胞病毒-HiNF-P（5μg）或单独载体转染HeLa细胞。36 h后，制备核提取物，并用SDS-10%PAGE分离20μg蛋白质。使用针对肽2（抗802k，1:1000稀释）的亲和纯化抗体进行Western blot分析。重组（+）和内源性（−）HiNF-P在Western blot上检测为65-kDa蛋白（箭头所示）。（f） HiNF-P.人骨肉瘤Saos-2细胞（0.4×10）的亚细胞定位6细胞/孔）生长在明胶涂层盖玻片上，并通过原位免疫荧光显微镜分析作为全细胞（WC）和NMIF制剂的细胞。使用IgG纯化的HiNF-P抗体（抗802k）和与异硫氰酸荧光素荧光色素结合的多克隆Alexa 488山羊抗兔抗体检测HiNF-P。荧光信号通过配备电荷耦合设备摄像头的蔡司Axioplan显微镜进行可视化，并使用MetaMorph成像软件进行图像采集。（g） HiNF-P-site II复合物的免疫反应性。针对HiNF-P肽1（抗-P#1）和肽2（抗-P#2）的抗体以及相应的免疫前血清与来自HeLa核提取物的内源性HiNF-P-与位点II寡核苷酸（P）复合培养。除非存在匹配的肽（分别为pep1和pep2），否则两种抗血清都会阻断HiNF-P结合活性。有关图中使用的缩写，请参阅面板c的图例。
图3。
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HiNF-P的分子特性。（a）HiNF-P蛋白的示意图。HiNF-P的结构域基于HiNF-PcDNA中开放阅读框架的概念翻译。HiNF-P包含至少九个保守的C2H2-Zn指状结构域（灰色阴影）。下图所示的肽1通过纯化的HiNF-P蛋白的MALDI-TOF（质谱）分析鉴定。跨越15个C末端残基的肽1和肽2都用于在兔子中产生抗体。（b） 偶联IVTT合成重组HiNF-P蛋白的分析。SDS-PAGE分析[35S] 在网织红细胞裂解物中合成的蛋氨酸标记蛋白，该裂解物由包含与N末端表位标签（Xpress）融合的HiNF-P编码序列的载体编程而成。将5μl等分的程序化裂解液或相应的对照裂解液与等体积的2×SDS-PAGE样品缓冲液混合，并进行SDS-10%PAGE。放射自显影显示合成了预期大小的放射性标记重组蛋白（箭头所示）。分子质量标记（千道尔顿）显示在左侧。（c） 带有重组HiNF-P的EMSA。通过IVTT合成带有或不带有Xpress标记的未标记重组HiNF-P，并通过EMSA与HeLa核提取物（NE；前3道）中的内源性HiNF-P.进行比较。样品与野生型（W）或突变型（M）HiNF-P寡核苷酸或SP1寡核苷酸（N）进行寡核苷酸竞争（50nM，过量100倍）。与未标记重组或内源性HiNF-P（P）形成的复合物相比，Xpress-tagged HiNF-P复合物（X-P）的迁移速度较慢。C、 控制；ns，在HeLa细胞核提取物中检测到的非特异性复合物。（d） HiNF-P的强制表达增加了HiNF-P的结合活性。用瞬时转染HiNF-P cDNA（巨细胞病毒-HiNF-P）的HeLa细胞核提取物进行EMSA。36小时后，收集细胞，并使用转染含有HiNF-P（+）或单独载体（-）的表达载体的细胞的核蛋白（10μg）进行EMSA。HiNF-P的表达提高了HiNF-P-的结合。图中使用的缩写见面板c的图例。（e）HiNF-P反肽抗体识别65-kDa蛋白质。用巨细胞病毒-HiNF-P（5μg）或单独载体转染HeLa细胞。36 h后，制备核提取物，并用SDS-10%PAGE分离20μg蛋白质。使用针对肽2（抗802k，1:1000稀释）的亲和纯化抗体进行Western blot分析。重组（+）和内源性（−）HiNF-P在Western blot上检测为65-kDa蛋白（箭头所示）。（f） HiNF-P.人骨肉瘤Saos-2细胞（0.4×10）的亚细胞定位6细胞/孔）生长在明胶涂层盖玻片上，并通过原位免疫荧光显微镜分析作为全细胞（WC）和NMIF制剂的细胞。使用IgG纯化的HiNF-P抗体（抗802k）和与异硫氰酸荧光素荧光色素结合的多克隆Alexa 488山羊抗兔抗体检测HiNF-P。荧光信号通过配备电荷耦合设备摄像头的蔡司Axioplan显微镜进行可视化，并使用MetaMorph成像软件进行图像采集。（g） HiNF-P-site II复合物的免疫反应性。针对HiNF-P肽1（抗-P#1）和肽2（抗-P#2）的抗体以及相应的免疫前血清与来自HeLa核提取物的内源性HiNF-P-与位点II寡核苷酸（P）复合培养。除非存在匹配的肽（分别为pep1和pep2），否则两种抗血清都会阻断HiNF-P结合活性。有关图中使用的缩写，请参阅面板c的图例。
图3。
图3。
HiNF-P的分子特性。（a）HiNF-P蛋白的示意图。HiNF-P的结构域基于HiNF-PcDNA中开放阅读框架的概念翻译。HiNF-P包含至少九个保守的C2H2-Zn指状结构域（灰色阴影）。下图所示的肽1通过纯化的HiNF-P蛋白的MALDI-TOF（质谱）分析鉴定。跨越15个C末端残基的肽1和肽2均用于在兔子体内培养抗体。（b） 偶联IVTT合成重组HiNF-P蛋白的分析。SDS-PAGE分析[35S] 在网织红细胞裂解物中合成的蛋氨酸标记蛋白，该裂解物由包含与N末端表位标签（Xpress）融合的HiNF-P编码序列的载体编程而成。将5μl等分的程序化裂解液或相应的对照裂解液与等体积的2×SDS-PAGE样品缓冲液混合，并进行SDS-10%PAGE。放射自显影显示合成了预期大小的放射性标记重组蛋白（箭头所示）。分子质量标记（千道尔顿）显示在左侧。（c） 带有重组HiNF-P的EMSA。通过IVTT合成带有或不带有Xpress标记的未标记重组HiNF-P，并通过EMSA与HeLa核提取物（NE；前3道）中的内源性HiNF-P.进行比较。样品与野生型（W）或突变型（M）HiNF-P寡核苷酸或SP1寡核苷酸（N）进行寡核苷酸竞争（50 nM，100倍过量）。与未标记重组或内源性HiNF-P（P）形成的复合物相比，Xpress-tagged HiNF-P复合物（X-P）的迁移速度较慢。C、 控制；ns，在HeLa细胞核提取物中检测到的非特异性复合物。（d） HiNF-P的强制表达增加了HiNF-P的结合活性。用瞬时转染HiNF-P cDNA（巨细胞病毒-HiNF-P）的HeLa细胞核提取物进行EMSA。36小时后，收集细胞，并使用转染含有HiNF-P（+）或单独载体（-）的表达载体的细胞的核蛋白（10μg）进行EMSA。HiNF-P的表达提高了HiNF-P-的结合。图中使用的缩写见面板c的图例。（e）HiNF-P反肽抗体识别65-kDa蛋白质。用巨细胞病毒-HiNF-P（5μg）或单独载体转染HeLa细胞。36 h后，制备核提取物，并用SDS-10%PAGE分离20μg蛋白质。使用针对肽2（抗802k，1:1000稀释）的亲和纯化抗体进行Western blot分析。重组（+）和内源性（−）HiNF-P在Western blot上检测为65-kDa蛋白（箭头所示）。（f） HiNF-P.人骨肉瘤Saos-2细胞（0.4×10）的亚细胞定位6细胞/孔）生长在明胶涂层盖玻片上，并通过原位免疫荧光显微镜分析作为全细胞（WC）和NMIF制剂的细胞。使用IgG纯化的HiNF-P抗体（抗802k）和与异硫氰酸荧光素荧光色素结合的多克隆Alexa 488山羊抗兔抗体检测HiNF-P。荧光信号通过配备电荷耦合设备摄像头的蔡司Axioplan显微镜进行可视化，并使用MetaMorph成像软件进行图像采集。（g） HiNF-P-site II复合物的免疫反应性。针对HiNF-P肽1（抗-P#1）和肽2（抗-P#2）的抗体以及相应的免疫前血清与来自HeLa核提取物的内源性HiNF-P-与位点II寡核苷酸（P）复合培养。除非存在匹配的肽（分别为pep1和pep2），否则两种抗血清都会阻断HiNF-P结合活性。有关图中使用的缩写，请参阅面板c的图例。
图4。
图4。
HiNF-P在位点II细胞周期元件的基因组占有率。（a） HiNF-P结合元件在位点II内的基因组占有是通过LM PCR辅助DNase I足迹法在增殖的HL-60细胞中建立的，该足迹法使用扩增H4/n基因近端启动子的引物。位点I和II的位置和大小与之前通过基因组Southern印迹法在HeLa细胞中建立的位置和尺寸相似（30）。IP，免疫沉淀。（b） HiNF-P与H4/n启动子在体内的相互作用通过ChIP和HiNF-P-抗体（αHiNFP）进行测定。使用跨越5′（−219至+32）或3′（+644至+848）区域的PCR引物检测HL-60细胞染色质沉淀物中H4位点的基因组片段。在输入染色质和带有HiNF-P抗体的沉淀中观察到来自5′区的扩增产物，但在用免疫前血清获得的沉淀中没有观察到。3′引物对仅放大输入样本的DNA，并用作阴性对照。（c） 通过使用从不同细胞类型（HeLa、Saos-2和T98G）分离的染色质（输入），用免疫前血清（IgG）、HiNF-P抗血清（αHiNF-P）和与抗原肽（αHiNF-P+肽）预孵育的HiNF-P抗血清进行ChIP。用F−219-R+32 PCR引物对检测染色质免疫沉淀物中H4启动子的存在（图见面板a）。
图5：。
图5：。
HiNF-P的反义抑制降低内源性组蛋白H4 mRNA水平。用反义、反义或反义寡核苷酸处理或模拟处理（对照）30 h的T98G细胞分析蛋白质（a）和RNA（b）。Western（a）和Northern（b）印迹分析均显示HiNF-P水平受反义寡核苷酸下调。CDK2激酶和核结构蛋白层粘连蛋白B1显示为蛋白质负载的对照。甘油醛-3-磷酸脱氢酶（GAPDH）被用作mRNA水平变化的内部控制。H4 mRNA水平的定量显示在车道下方。尽管组蛋白H4基因转录的减少可以通过转录后补偿机制（例如3′末端处理和mRNA稳定性）部分缓解，但HiNF-P反义抑制后组蛋白H4mRNA的减少已得到明确证明（28，36）。
图6。
图6。
组蛋白H4基因转录的HiNF-P和NPAT依赖性激活需要一个完整的HiNF-P结合元件。用野生型H4启动子荧光素酶报告结构体或包含突变的HiNF-P结合位点的相应结构体以及HiNF-P和/或NPAT表达载体转染Saos-2细胞（图显示在每个面板的顶部）。（a） 组蛋白H4/n启动子；（b） 带有多重化HiNF-P元件的启动子融合到最小TATA盒。相对启动子活性（以荧光素酶活性测量）显示为巨细胞病毒驱动的HiNF-P（200 ng/well）或NPAT（300 ng/wel）表达载体存在（+）或不存在（-）的函数。HiNF-P或NPAT单独表达可激活野生型（左）启动子的组蛋白H4转录，但不会激活HiNF-P-突变型（右）启动子。然而，HiNF-P和NPAT的共同表达使野生型启动子活性高于任一因子单独的活性。
图7。
图7。
细胞周期蛋白E/CDK2信号调节HiNF-P和NPAT介导的H4基因转录激活。（a） 在没有（对照）或存在cyclinE/CDK2表达载体（每孔500 ng）或CDK2抑制剂p57（200 ng/孔）的情况下，用野生型H4启动子荧光素酶报告基因构建物以及HiNF-P（200 ng/well）和/或NPAT（300 ng/well）表达构建物转染Saos-2细胞。图中显示了HiNF-P和/或NPAT表达时的相对荧光素酶活性，如正负号所示。H4启动子活性，如荧光素酶水平所测，在细胞周期蛋白E/CDK2水平升高时持续增加，在p57存在时显著抑制。（b和c）用野生型H4启动子-荧光素酶结构体（b）或具有多重化HiNF-P元件的启动子（c）转染Saos-2细胞。在没有（−）或存在（+）表达HiNF-P的载体（200 ng/孔）和/或突变NPAT蛋白（NPATΔCDK2）（300 ng/孔。数据显示为激活(n个-fold）相对于单独使用报告基因构建物的对照转染（任意设置为1）。数据显示，NPATΔCDK2的强制表达不会增强启动子活性，并抑制HiNF-P依赖性反式激活。（d） 通过Western blot分析，在转染HiNF-P（200 ng/well）、NPAT（300 ng/well）和/或NPATΔCDK2（300 ng/well）表达载体的细胞中测量HiNF-P，存在；−，不存在。
图8。
图8。
HiNF-P抑制延迟进入S期。（a） 通过荧光激活细胞分选分析细胞周期分布。获得了血清刺激后释放到细胞周期中的细胞的荧光激活细胞分类数据。这些图表显示了细胞的分布与DNA含量的关系，这些表格提供了特定细胞周期阶段细胞百分比的数学解释。（b） 细胞周期分布的图形表示。G中细胞的比例0/克1与对照细胞相比，在S期进展中，HiNF-P反义依赖性延迟。数据显示控制单元达到G1/12小时后的S期转变。反义处理诱导的HiNF-P缺乏减少了S期细胞数量，同时G期细胞数量也相应增加1阶段。（c） HiNF-P的反义抑制。用血清剥夺的T98G细胞进行HiNF-P蛋白水平的蛋白质印迹分析（t0)血清刺激后24小时收集细胞（t24). 以层粘连蛋白B1作为蛋白质负荷的对照。用或不用HiNF-P反义寡核苷酸处理细胞。
图8。
图8。
HiNF-P抑制延迟进入S期。（a） 通过荧光激活细胞分选分析细胞周期分布。获得了血清刺激后释放到细胞周期中的细胞的荧光激活细胞分类数据。这些图表显示了细胞的分布与DNA含量的关系，这些表格提供了特定细胞周期阶段细胞百分比的数学解释。（b） 细胞周期分布的图形表示。G中细胞的比例0/克1与对照细胞相比，在S期进展中，HiNF-P反义依赖性延迟。数据显示控制单元达到G1/12小时后的S期转变。反义处理诱导的HiNF-P缺乏减少了S期细胞数量，同时G期细胞数量也相应增加1阶段。（c） 对HiNF-P的反义抑制。用去血清的T98G细胞（t0)血清刺激后24小时收集细胞（t24). 以层粘连蛋白B1作为蛋白质负荷的对照。用或不用HiNF-P反义寡核苷酸处理细胞。
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