跳到主要内容
访问密钥 NCBI主页 MyNCBI主页 主要内容 主导航
病毒复制中的膜贩运。2005; 285: 25–66.
doi(操作界面):10.1007/3-540-26764-6_2
预防性维修识别码:PMC7122167号
PMID:15609500

病毒膜融合蛋白的多种机制

客座编辑:Mark Marsh
英国WC1E 6BT伦敦Gower街伦敦大学学院MRC-LMCB细胞生物学单元
马克·马什,ku.ca.lcu@hsram.m.

摘要

每一种包膜病毒都会将其膜与宿主细胞膜融合,从而将其基因组释放到细胞质中,并启动病毒复制周期。在每种情况下,一个或一小组病毒表面跨膜糖蛋白介导融合。病毒融合蛋白的激活方式和结构类别各不相同。这些特征结合起来产生了许多不同的融合机制。尽管存在差异,但融合蛋白如何发挥作用的共同原则正在出现:作为对激活触发器的响应,亚稳态融合蛋白转化为扩展的杆状结构,在某些情况下,杆状结构通过其融合肽插入靶膜。随后的构象变化导致融合蛋白折叠回自身,从而使其融合肽及其跨膜结构域及其附着的靶点和病毒膜紧密接触。随着最初的脂柄通过局部半融合,然后打开和扩大融合孔,融合随之发生。在这里,我们回顾了我们对融合蛋白如何被激活、融合蛋白如何在融合过程中改变构象以及融合过程中脂质发生了什么的最新研究进展。我们还简要讨论了融合抑制剂在治疗病毒感染方面的治疗潜力。

关键词:膜融合蛋白、I类融合蛋白、II类融合蛋白,流感HA、HIV Env、低pH激活、受体激活、构象变化、膜动力学、抗融合抗病毒药物

工具书类

  • Abrahamyan L.G.、Markosyan R.M.、Moore J.P.、Cohen F.S.、Melikyan G.B.具有亚单位间二硫键的人类免疫缺陷病毒1型Env与共受体结合,但结合后需要减少键以诱导融合。《维罗尔杂志》。2003;77:5829–36. doi:10.1128/JVI.77.10.5829-5836.2003。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Aguilar H.C.,Anderson W.F.,Cannon P.M.moloney小鼠白血病病毒包膜蛋白的细胞质尾部影响细胞外结构域的构象:R肽作用机制的含义。《维罗尔杂志》。2003;77:1281–1291. doi:10.1128/JVI.77.2.1281-1291.2003。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Ahn A.,Gibbons D.L.,Kielian M.Semliki Forest病毒的融合肽与富含甾醇的膜结构域相关。《维罗尔杂志》。2002;76:3267–75. doi:10.1128/JVI.76.7.3267-3275.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Ahn A.、Klimjack M.R.、Chatterjee P.K.、Kielian M.在病毒膜融合过程中暴露的Semliki Forest病毒融合蛋白的表位。《维罗尔杂志》。1999;73:10029–39. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Allison S.L.、Schalich J.、Stiasny K.、Mandl C.W.、Kunz C.、Heinz F.X.酸性pH诱导蜱传脑炎病毒包膜蛋白的寡聚体重排。《维罗尔杂志》。1995;69:695–700. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Allison S.L.、Stiasny K.、Stadler K.、Mandl C.W.、Heinz F.X.蜱传脑炎病毒包膜蛋白E茎锚定区功能元件的定位。《维罗尔杂志》。1999;73:5605–12. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Allison S.L.、Schalich J.、Stiasny K.、Mandl C.W.、Heinz F.X.黄病毒包膜蛋白E中内部融合肽的突变证据。《维罗尔杂志》。2001;75:4268–75. doi:10.1128/JVI.75.94268-4275.2001。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Armstrong R.T.、Kushnir A.S.、White J.M.流感血凝素的跨膜结构域表现出严格的长度要求,以支持半融合到融合的过渡。细胞生物学杂志。2000;151:425–38. doi:10.1083/jcb.151.2.425。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Bagai S.,Lamb R.A.副粘病毒融合的定量测量:猴病毒5与人类副流感病毒3或新城疫病毒之间糖蛋白需求的差异。《维罗尔杂志》。1995;69:6712–9. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Baker K.A.、Dutch R.E.、Lamb R.A.、Jardetzky T.S.副粘病毒介导的膜融合的结构基础。分子细胞。1999;:309–19. doi:10.1016/S1097-2765(00)80458-X。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Barbey-Martin C.、Gigant B.、Bizebard T.、Calder L.J.、Wharton S.A.、Skehel J.J.、Knossow M.一种防止血凝素低pH融合转化的抗体。病毒学。2002;294:70–4. doi:10.1006/viro.2001.1320。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Barbouche R.,Miquelis R.,Jones I.M.,Fenouillet E.蛋白质二硫化物异构酶介导的HIV包膜糖蛋白120的两个二硫键的还原发生在CXCR4结合后,是融合所必需的。生物化学杂志。2003;278:3131–3136. doi:10.1074/jbc。M205467200。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Barnett A.L.,Cunningham J.M.受体结合将哺乳动物C型逆转录病毒包膜蛋白的表面亚单位从抑制剂转化为融合激活剂。《维罗尔杂志》。2001;75:9096–105. doi:10.128/JVI.75.19.9096-9105.2001。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Begona Ruiz-Arguello M.、Gonzalez-Reyes L.、Calder L.J.、Palomo C.、Martin D.、Saiz M.J.、Garcia-Barreno B.、Skehel J.J.、Melero J.A.两个不同位点的蛋白水解处理对人类呼吸道合胞病毒无锚融合蛋白的形状和聚集以及干预片段的命运的影响。病毒学。2002;298:317–26. doi:10.1006/viro.2002.1497。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Blumenthal R.、Sarkar D.P.、Durell S.、Howard D.E.、Morris S.J.通过单个细胞融合事件的动力学揭示流感血凝素融合孔的扩张。细胞生物学杂志。1996;135:63–71. doi:10.1083/jcb.135.1.63。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Bobkova M.、Stitz J.、Engelstadter M.、Cichutek K.、Buchholz C.J.C型逆转录病毒包膜蛋白中R肽的鉴定。维罗尔将军。2002;83:2241–6.[公共医学][谷歌学者]
  • Bodian D.L.、Yamasaki R.B.、Buswell R.L.、Stearns J.F.、White J.M.、Kuntz I.D.通过苯醌和氢醌抑制流感血凝素的融合诱导构象变化。生物化学。1993;32:2967–78. doi:10.1021/bi00063a007。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Borrego-Diaz E.、Peeples M.E.、Markosyan R.M.、Melikyan G.B.、Cohen F.S.完成流感病毒血凝素的三聚发夹形成,促进融合孔开放和扩大。病毒学。2003;316:234–44. doi:10.1016/j.virol.2003.07.006。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Bosch B.J.、van der Zee R.、de Haan C.A.、Rottier P.J.冠状病毒尖峰蛋白是一种I类病毒融合蛋白:融合核心复合物的结构和功能特征。《维罗尔杂志》。2003;77:8801–11. doi:10.1128/JVI.77.16.8801-8811.2003。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Bossart K.N.、Wang L.F.、Flora M.N.、Chua K.B.、Lam S.K.、Eaton B.T.、Broder C.C.尼帕病毒和亨德拉病毒包膜糖蛋白的膜融合取向和异型功能活性。《维罗尔杂志》。2002;76:11186–11198. doi:10.1128/JVI.76.22.11186-11198.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Bressanelli S.、Stiasny K.、Allison S.L.、Stura E.A.、Duquerroy S.、Lescar J.、Heinz F.X.、Ray F.A.黄病毒包膜糖蛋白在其低氢诱导膜融合构象中的结构。EMBO J。2004;23:728–38. doi:10.1038/sj.emboj.7600064。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Bron R.,Wahlberg J.M.,Garoff H.,Wilschut J.Semliki Forest病毒在模型系统中的膜融合:融合动力学与包膜糖蛋白结构变化之间的相关性。EMBO J。1993;12:693–701. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Brown D.A.,London E.富含鞘磷脂和胆固醇的膜筏的结构和功能。生物化学杂志。2000;275:17221–4. doi:10.1074/jbc。R000005200。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Bullough P.A.、Hughson F.M.、Skehel J.J.和Wiley D.C.膜融合pH值下流感血凝素的结构。自然。1994;371:37–43. doi:10.1038/371037a0。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Calder L.J.、Gonzalez-Reyes L.、Garcia-Barreno B.、Wharton S.A.、Skehel J.J.、Wiley D.C.、Melero J.A.人类呼吸道合胞病毒融合蛋白及其与单克隆抗体形成的复合物的电子显微镜观察。病毒学。2000;271:122–31. doi:10.1006/viro.2000.0279。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Carr C.M.、Chaudhry C.、Kim P.S.流感血凝素是由亚稳态天然构象弹簧加载的。美国国家科学院院刊。1997;94:14306–13. doi:10.1073/pnas.94.26.14306。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Carr C.M.,Kim P.S.流感血凝素构象变化的弹簧加载机制。单元格。1993;73:823–32. doi:10.1016/0092-8674(93)90260-W。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • 天主教T.、Naim H.Y.、Cattaneo R.麻疹病毒的包膜蛋白细胞质尾部发生改变,从而获得细胞融合能力。《维罗尔杂志》。1998;72:1224–34. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Chan D.C.、Fass D.、Berger J.M.、Kim P.S.艾滋病毒包膜糖蛋白gp41的核心结构。单元格。1997;89:263–73. doi:10.1016/S0092-8674(00)80205-6。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Chan D.C.,Kim P.S.HIV进入及其抑制。单元格。1998;93:681–4. doi:10.1016/S0092-8674(00)81430-0。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Chen J.,Lee K.H.,Steinhauer D.A.,Stevens D.J.,Skehel J.J.,Wiley D.C.血凝素前体裂解位点的结构,流感致病性的决定因素和不稳定构象的起源。单元格。1998;95:409–17. doi:10.1016/S0092-8674(00)81771-7。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Chen J.、Skehel J.J.、Wiley D.C.N端和C端残基结合在融合型pH流感血凝素HA(2)亚单位中,形成一个N帽,终止三联螺旋。美国国家科学院院刊。1999;96:8967–72. doi:10.1073/pnas.96.16.8967。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Chen L.、Gorman J.J.、McKimm-Breschkin J.、Lawrence L.J.、Tulloch P.A.、Smith B.J.、Colman P.M.、Larrence M.C.。新城疫病毒融合糖蛋白的结构为膜融合的分子机制提供了一种新的范式。结构。2001;9:255–66. doi:10.1016/S0969-2126(01)00581-0。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Chen S.S.,Lee S.F.,Wang C.T.人类免疫缺陷病毒1型包膜跨膜蛋白gp41 C末端细胞质域的细胞膜结合能力。《维罗尔杂志》。2001;75:9925–38. doi:10.1128/JVI.75.20.9925-9938.2001。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Cianci C.、Yu K.L.、Dischino D.D.、Harte W.、Deshpande M.、Luo G.、Colonno R.J.、Meanwell N.A.、Krystal M.使用病毒融合抑制剂对H1流感病毒血凝素的光亲和标记模式的依赖性变化。《维罗尔杂志》。1999;73:1785–94. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Cleverley D.Z.,Lenard J.病毒融合中的跨膜结构域:水疱性口炎病毒G蛋白中保守甘氨酸残基的基本作用。美国国家科学院院刊。1998;95:3425–30. doi:10.1073/pnas.95.7.3425。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Colman P.M.,Lawrence M.C.I型病毒膜融合的结构生物学。Nat Rev Mol细胞生物学。2003;4:309–19. doi:10.1038/nrm1076。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Corver J.、Ortiz A.、Allison S.L.、Schalich J.、Heinz F.X.、Wilschut J.蜱传脑炎病毒和重组亚病毒颗粒在脂质体模型系统中的膜融合活性。病毒学。2000;269:37–46. doi:10.1006/viro.1999.0172。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Damico R.L.,Crane J.,Bates P.模型逆转录病毒糖蛋白的受体触发膜结合。美国国家科学院院刊。1998;95:2580–5. doi:10.1073/pnas.95.5.2580。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Danieli T.、Pelletier S.L.、Henis Y.I.、White J.M.流感病毒血凝素介导的膜融合需要至少三个血凝素三聚体的协同作用。细胞生物学杂志。1996;133:559–69. doi:10.1083/jcb.133.3.559。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Debnath A.K.,Radigan L.,Jiang S.针对人类免疫缺陷病毒1型gp41核心结构的小分子抗病毒化合物的结构鉴定。医学化学杂志。1999;42:3203–9. doi:10.1021/jm990154t。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Delos S.E.、Gilbert J.M.、White J.M.。内部病毒融合肽的中心脯氨酸起着两个重要作用。《维罗尔杂志》。2000;74:1686–93. doi:10.1128/JVI.74.4.1686-1693.2000。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Delos S.E.,White J.M.禽肉瘤/白血病病毒包膜糖蛋白内部融合肽侧翼半胱氨酸的关键作用。《维罗尔杂志》。2000;74:9738–41. doi:10.1128/JVI.74.20.9738-9741.2000。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Deng R.,Wang Z.,Mahon P.J.,Marinello M.,Mirza A.,Iorio R.M.新城疫病毒血凝素-神经氨酸酶蛋白的突变,干扰其与同源F蛋白相互作用促进融合的能力。病毒学。1999;253:43–54. doi:10.1006/viro.1998.9501。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Dennison S.M.、Greenfield N.、Lenard J.、Lentz B.R.VSV跨膜结构域(TMD)肽以构象敏感的方式促进PEG介导的脂质体融合。生物化学。2002;41:14925–14934. doi:10.1021/bi0203233。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Di Simone C.、Buchmeier M.J.淋巴细胞脉络膜脑膜炎病毒糖蛋白复合物中酸诱导结构变化的动力学和pH依赖性。病毒学。1995;209:3-9。doi:10.1006/viro.1995.1225。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Doms R.W.,Helenius A.,White J.流感病毒血凝素的膜融合活性。低pH值引起构象变化。生物化学杂志。1985;260:2973–81.[公共医学][谷歌学者]
  • Duffus W.A.、Levy-Mintz P.、Klimjack M.R.、Kielian M.Semliki Forest病毒融合肽中的突变影响穗蛋白寡聚和病毒组装。《维罗尔杂志》。1995;69:2471–9. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Durell S.R.、Martin I.、Ruysschaert J.M.、Shai Y.、Blumenthal R.对融合肽的研究告诉我们病毒包膜糖蛋白介导的膜融合。分子生物学。1997;14:97–112.[公共医学][谷歌学者]
  • Dutch R.E.,Lamb R.A.副粘病毒猴病毒5融合蛋白的细胞质尾部缺失会影响融合孔扩大。《维罗尔杂志》。2001;75:5363–9. doi:10.1128/JVI.75.11.5363-5369.2001。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Earp L.J.、Delos S.E.、Netter R.C.、Bates P.、White J.M.禽逆转录病毒禽肉瘤/白血病病毒亚型A在中性pH下达到融合的脂质混合阶段。《维罗尔杂志》。2003;77:3058–3066. doi:10.1128/JVI.77.5.3058-3066.2003。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Eckert D.M.,Kim P.S.病毒膜融合的机制及其抑制作用。生物化学年度收益。2001;70:777–810. doi:10.1146/annurev.biochem.70.1777。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Eckert D.M.、Malashkevich V.N.、Hong L.H.、Carr P.A.、Kim P.S.抑制HIV-1进入:发现靶向gp41螺旋线圈囊的D肽抑制剂。单元格。1999;99:103–15. doi:10.1016/S0092-8674(00)80066-5。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Edwards T.G.、Wyss S.、Reeves J.D.、Zolla Pazner S.、Hoxie J.A.、Doms R.W.、Baribaud F.细胞质结构域的截短诱导人类免疫缺陷病毒1型包膜蛋白胞外域中保守区的暴露。《维罗尔杂志》。2002;76:2683–91. doi:10.1128/JVI.76.6.2683-2691.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Einfeld D.A.,Hunter E.在没有SU的情况下Rous肉瘤病毒TM蛋白的表达表明,该结构域能够寡聚和细胞内转运。《维罗尔杂志》。1994;68:2513–20. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Fackler O.T.、Peterlin B.M.HIV-1的细胞内进入。当前生物量。2000;10:1005–8. doi:10.1016/S0960-9822(00)00654-0。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Feng Y.,Broder C.C.,Kennedy P.E.,Berger E.A.HIV-1进入辅因子:七跨膜G蛋白偶联受体的功能cDNA克隆。科学。1996;272:872–7.[公共医学][谷歌学者]
  • Fenouillet E.、Barbouche R.、Courageot J.、Miquelis R.蛋白质二硫异构酶的催化活性参与了CD4细胞结合后人类免疫缺陷病毒包膜介导的膜融合。传染病杂志。2001;183:744–52. doi:10.1086/318823。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Ferlenghi I.、Clarke M.、Ruttan T.、Allison S.L.、Schalich J.、Heinz F.X.、Harrison S.C.、Rey F.、Fuller S.D.蜱传脑炎病毒重组子病毒颗粒的分子组织。分子细胞。2001;7:593–602. doi:10.1016/S1097-2765(01)00206-4。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Ferrer M.、Kapoor T.M.、Strassmaier T.、Weissenhorn W.、Skehel J.J.、Oprian D.、Schreiber S.L.、Wiley D.C.、Harrison S.C.从非天然结合元素的偏置组合库中选择gp41介导的HIV-1细胞进入抑制剂。自然结构生物。1999;6:953–60. doi:10.1038/13324。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Fischer C.、Schroth-Diez B.、Herrmann A.、Garten W.、Klenk H.D.流感血凝素的酰化调节融合活性。病毒学。1998;248:284–94. doi:10.1006/viro.1998.9286。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Fredericksen B.L.、Whit M.A.水泡性口炎病毒糖蛋白突变,影响膜融合活性并消除病毒感染性。《维罗尔杂志》。1995;69:1435–43. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Freed E.O.、Delwart E.L.、Buchschacher G.L.J.、Panganiban A.T.人类免疫缺陷病毒1型跨膜糖蛋白gp41的突变主要干扰融合和感染。美国国家科学院院刊。1992;89:70–4. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • 释放E.O.、Martin M.A.人类免疫缺陷病毒1型基质和gp41胞质尾部的结构域,使包膜并入病毒。《维罗尔杂志》。1996;70:341–51. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Frey S.、Marsh M.、Gunther S.、Pelchen-Matthews A.、Stephens P.、Ortlepp S.和Stegmann T.人类免疫缺陷病毒1型包膜糖蛋白诱导的细胞-细胞融合的温度依赖性。《维罗尔杂志》。1995;69:1462–72. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Fujii G.、Horvath S.、Woodward S.、Eiserling F.和Eisenberg D.。基于HIV gp41中两亲性肽溶液研究的膜融合分子模型。蛋白质科学。1992;1:1454–64. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Furuta R.A.、Wild C.T.、Weng Y.、Weiss C.D.捕获HIV-1 gp41的早期融合活性构象。自然结构生物。1998;5:276–9. doi:10.1038/nsb0498-276。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Gallina A.、Hanley T.M.、Mandel R.、Trahey M.、Broder C.C.、Viglianti G.A.、Ryser H.J.蛋白质二硫化物异构酶抑制剂可防止受体结合糖蛋白120中的二硫键断裂,并防止HIV-1进入。生物化学杂志。2002;277:50579–88. doi:10.1074/jbc。M204547200。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Gaudin Y.,de Kinkelin P.,Benmansour A.影响鱼类毒性和膜融合pH阈值的病毒性出血性败血症病毒糖蛋白突变。维罗尔将军。1999;80:1221–9.[公共医学][谷歌学者]
  • Gaudin Y.、Tuffereau C.、Durrer P.、Brunner J.、Flamand A.、Ruigrok R.狂犬病病毒诱导的膜融合。分子生物学。1999;16:21–31. doi:10.1080/096876899294724。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Gawrisch K.,Han K.H.,Yang J.S.,Bergelson L.D.,Ferretti J.A.人类免疫缺陷病毒I型包膜糖蛋白肽片段828–848与脂质双层的相互作用。生物化学。1993;32:3112–8. doi:10.1021/bi00063a024。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Gething M.J.、Doms R.W.、York D.和White J.。膜融合机制的研究:流感病毒血凝素的定点突变。细胞生物学杂志。1986;102:11–23. doi:10.1083/jcb.102.1.11。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Gibbons D.L.、Vaney M.C.、Roussel A.、Vigouroux A.、Reilly B.、Lepault J.、Kielian M.、Rey F.A.塞姆利基森林病毒融合蛋白的构象变化和蛋白质相互作用。自然。2004;427:320–25. doi:10.1038/nature02239。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Gilbert J.M.,Mason D.,White J.M.Rous肉瘤病毒与宿主细胞的融合不需要暴露于低pH值。《维罗尔杂志》。1990;64:5106–13. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Godley L.、Pfeifer J.、Steinhauer D.、Ely B.、Shaw G.、Kaufmann R.、Suchanek E.、Pabo C.、Skehel J.J.、Wiley D.C.在流感血凝素的膜远端区域引入亚单位间二硫键可消除膜融合活性。单元格。1992;68:635–45. doi:10.1016/0092-8674(92)90140-8。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Golding H.、Zaitseva M.、de Rosny E.、King L.R.、Manischewitz J.、Sidorov I.、Gorny M.K.、Zolla-Pazner S.、Dimitrov D.S.、Weiss C.人类免疫缺陷病毒1型入口与gp41融合中间产物的中和抗体的解剖。《维罗尔杂志》。2002;76:6780–90. doi:10.1128/JVI.76.13.6780-6790.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Gollins S.W.,Porterfield J.S.通过抗病毒抗体中和包膜病毒的新机制。自然。1986;321:244–6. doi:10.1038/321244a0。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Gonzalez-Reyes L.、Ruiz-Arguello M.B.、Garcia-Barreno B.、Calder L.、Lopez J.A.、Albar J.P.、Skehel J.J.、Wiley D.C.、Melero J.A.为激活膜融合,需要在两个不同位置切割人呼吸道合胞病毒融合蛋白。美国国家科学院院刊。2001;98:9859–64. doi:10.1073/pnas.151098198。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Gruenke J.A.、Armstrong R.T.、Newcomb W.W.、Brown J.C.、White J.M.对流感血凝素弹簧加载构象变化的新见解。《维罗尔杂志》。2002;76:4456–66. doi:10.1128/JVI.76.9.4456-4466.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Gunther-Ausborn S.、Schoen P.、Bartoldus I.、Wilschut J.、Stegmann T.血凝素表面密度在流感病毒融合初始阶段的作用:缺乏合作性证据。《维罗尔杂志》。2000;74:2714–20. doi:10.1128/JVI.74.6.2714-2720.2000。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Haffar O.K.、Dowbenko D.J.、Berman P.W.。HIV-1 gp160的细胞质尾部包含与细胞膜相关的区域。病毒学。1991;180:439–41. doi:10.1016/0042-6822(91)90054-F。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Han X.、Bushweller J.H.、Cafiso D.S.、Tamm L.K.流感血凝素融合域的膜结构和融合触发构象变化。自然结构生物。2001;8:715–20. doi:10.1038/90434。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • He Y.,Vassell R.,Zaitseva M.,Nguyen N.,Yang Z.,Weing Y.,Weiss C.肽在两个位点捕获人类免疫缺陷病毒1型包膜糖蛋白融合中间产物。《维罗尔杂志》。2003;77:1666–1671. doi:10.1128/JVI.77.3.1666-1671.2003。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Heinz F.X.,Allison S.L.黄病毒与宿主细胞膜融合的机制。当前操作微生物。2001;4:450–5. doi:10.1016/S1369-5274(00)00234-4。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Helenius A.阿尔法病毒和黄病毒糖蛋白:结构和功能。单元格。1995;81:651–3. doi:10.1016/0092-8674(95)90523-5。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Hernandez L.D.、Hoffman L.R.、Wolfsberg T.G.、White J.M.病毒-细胞和细胞融合。Annu Rev细胞开发生物学。1996;12:627–61. doi:10.1146/annurev.cellbio.12.1.627。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Hernandez L.D.、Peters R.J.、Delos S.E.、Young J.A.、Agard D.A.、White J.M.逆转录病毒膜融合蛋白的激活:ALSV包膜糖蛋白的可溶性受体诱导脂质体结合。细胞生物学杂志。1997;139:1455–64. doi:10.1083/jcb.139.6.1455。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Hernandez L.D.,White J.M.禽白血病和肉瘤病毒A亚群包膜糖蛋白候选内融合肽的突变分析。《维罗尔杂志》。1998;72:3259–67. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Hoffman L.R.、Kuntz I.D.、White J.M.流感病毒血凝素低H构象变化诱导剂的基于结构的鉴定:不可逆的感染性抑制。《维罗尔杂志》。1997;71:8808–20. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Hunter E.病毒进入和受体。作者:科芬·J·M,编辑。逆转录病毒。纽约州普莱恩维尤:冷泉港实验室出版社;1997年,第71–121页。[公共医学][谷歌学者]
  • Irurzun A.、Nieva J.L.、Carrasco L.《Semliki森林病毒进入细胞:concanamycin A和nigericin对病毒膜融合和感染的影响》。病毒学。1997;227:488–92. doi:10.1006/viro.1996.8340。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Ito H.、Watanabe S.、Sanchez A.、Whitt M.A.、Kawaoka Y.埃博拉病毒糖蛋白推定融合结构域的突变分析。《维罗尔杂志》。1999;73:8907–12. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Jahn R.、Lang T.、Sudhof T.C.膜融合。单元格。2003;112:519–533. doi:10.1016/S0092-8674(03)00112-0。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Januszeski M.M.、Cannon P.M.、Chen D.、Rozenberg Y.、Anderson W.F.Moloney小鼠白血病病毒包膜蛋白胞质尾部的功能分析。《维罗尔杂志》。1997;71:3613–9. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Jeffers S.A.、Sanders D.A.、Sanchez A.埃博拉病毒糖蛋白的共价修饰。《维罗尔杂志》。2002;76:12463–72. doi:10.1128/JVI.76.24.12463-12472.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • 江S.,赵Q.,Debnath A.K.肽和非肽HIV融合抑制剂。当前药物设计。2002;8:563–80. doi:10.2174/1381612024607180。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Joshi S.B.、Dutch R.E.、Lamb R.A.副粘病毒融合蛋白的核心三聚体:与流感病毒血凝素和HIV-1 gp41类似。病毒学。1998;248:20–34. doi:10.1006/viro.1998.9242。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kamath S.,Wong T.C.通过分子动力学模拟人体免疫缺陷病毒gp41融合域的膜结构。生物物理J。2002;83:135–43. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Kanaseki T.、Kawasaki K.、Murata M.、Ikeuchi Y.、Ohnishi S.流感病毒与脂质体之间膜融合的结构特征,如快速冷冻电子显微镜所示。细胞生物学杂志。1997;137:1041–56. doi:10.1083/jcb.137.5.1041。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kemble G.W.、Bodian D.L.、Rose J.、Wilson I.A.、White J.M.间单体二硫键损害流感病毒血凝素的融合活性。《维罗尔杂志》。1992;66:4940–50. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Kemble G.W.、Danieli T.、White J.M.脂控流感血凝素促进半融合,而非完全融合。单元格。1994;76:383–91. doi:10.1016/0092-8674(94)90344-1。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kielian M.膜融合与α病毒生命周期。高级病毒研究。1995;45:113–51.[公共医学][谷歌学者]
  • Kielian M.、Klimjack M.R.、Ghosh S.、Duffus W.A.塞姆利基森林病毒抑制融合和感染的突变机制。细胞生物学杂志。1996;134:863–72. doi:10.1083/jcb.134.4863。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kielian M.,Chatterjee P.K.,Gibbons D.L.,Lu Y.E.脂质在病毒融合和退出中的特殊作用。来自字母病毒的例子。亚细胞生物化学。2000;34:409–55.[公共医学][谷歌学者]
  • Kilby J.M.、Hopkins S.、Venetta T.M.、DiMassimo B.、Cloud G.A.、Lee J.Y.、Alldredge L.、Hunter E.、Lambert D.、Bolognesi D.、Matthews T.、Johnson M.R.、Nowak M.A.、Shaw G.M.、Saag M.S.通过T-20(一种gp41介导病毒进入的肽抑制剂)有效抑制人类HIV-1复制。自然医学。1998;4:1302–7. doi:10.1038/3293。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kim F.J.、Manel N.、Boublik Y.、Battini J.L.、Sitbon M.人T细胞白血病病毒1型包膜介导的合胞体形成可通过对包膜细胞质域的羧基末端截断在耐药哺乳动物细胞系中激活。《维罗尔杂志》。2003;77:963–969. doi:10.1128/JVI.77.2.963-969.2003。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kliger Y.、Aharoni A.、Rapaport D.、Jones P.、Blumenthal R.、Shai Y.源于HIV 1型糖蛋白41的融合肽与磷脂膜相关并抑制细胞间融合。结构-功能研究。生物化学杂志。1997;272:13496–505. doi:10.1074/jbc.272.21.13496。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kliger Y.、Gallo S.A.、Peisajovich S.G.、Munoz-Barroso I.、Avkin S.、Blumenthal R.、Shai Y.HIV-1抗病毒肽的作用模式。脂质混合后阶段的抑制作用。生物化学杂志。2001;276:1391–7. doi:10.1074/jbc。M004113200。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kliger Y.,Shai Y.来自HIV-1包膜糖蛋白细胞质尾部的亮氨酸拉链样序列结合并扰乱脂质双层。生物化学。1997;36:5157–69. doi:10.1021/bi962935r。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Korte T.、Ludwig K.、Booy F.P.、Blumenthal R.、Herrmann A.流感病毒血凝素的构象中间体和融合活性。《维罗尔杂志》。1999;73:4567–74. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Kozak S.L.、Heard J.M.和Kabat D.将CD4和CXCR4分离为T淋巴细胞中不同的脂质微区表明了人体免疫缺陷病毒破坏细胞膜稳定性的机制。《维罗尔杂志》。2002;76:1802–15. doi:10.1128/JVI.76.4.1802-1815.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kozerski C.、Ponimaskin E.、Schroth-Diez B.、Schmidt M.F.、Herrmann A.流感病毒血凝素细胞质域的修饰会影响融合孔的扩大。《维罗尔杂志》。2000;74:7529–37. doi:10.1128/JVI.74.16.7529-7537.2000。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kozlov M.M.,Chernomodik L.V.膜融合中的蛋白质外壳:裂变的教训。交通。2002;:256–67. doi:10.1034/j.1600-0854.2002.030403.x。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kozlovsky Y.,Kozlov M.M.Stalk膜融合模型:解决能源危机。生物物理J。2002;82:882–95. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Kuhn R.J.、Zhang W.、Rossmann M.G.、Pletnev S.V.、Corver J.、Lenches E.、Jones C.T.、Mukhopadhyay S.、Chipman P.R.、Strauss E.G.、Baker T.S.、Strauss J.H.登革热病毒的结构:对黄病毒组织、成熟和融合的影响。单元格。2002;108:717–25. doi:10.1016/S0092-8674(02)00660-8。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Kwong P.D.、Wyatt R.、Robinson J.、Sweet R.W.、Sodroski J.、Hendrickson W.HIV gp120包膜糖蛋白与CD4受体和中和人抗体复合物的结构。自然。1998;393:648–59. doi:10.1038/31405。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • 羔羊R.A.副粘病毒融合:一种变化假设。病毒学。1993;197:1-11.doi:10.1006/viro.1993.1561。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Lambert D.M.、Barney S.、Lambert A.L.、Guthrie K.、Medinas R.、Davis D.E.、Bucy T.、Erickson J.、Merutka G.、Petteway S.R.J.副粘病毒融合蛋白保守区域的肽是病毒融合的有效抑制剂。美国国家科学院院刊。1996;93:2186–91. doi:10.1073/pnas.93.5.2186。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Lavillette D.、Boson B.、Russell S.J.、Cosset F.L.小鼠白血病病毒膜融合的激活是通过受体结合域和表面糖蛋白羧基末端的保守二硫环之间的相互作用以顺式或反式方式控制的。《维罗尔杂志》。2001;75:3685–95. doi:10.1128/JVI.75.8.3685-3695.2001。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Lavillette D.、Maurice M.、Roche C.、Russell S.J.、Sitbon M.、Cosset F.L.受体结合域下游富含脯氨酸的基序调节小鼠逆转录病毒包膜的构象和融合性。《维罗尔杂志》。1998;72:9955–65. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Lescar J.、Roussel A.、Wien M.W.、Navaza J.、Fuller S.D.、Wengler G.、Rey F.A.塞姆利基森林病毒的融合糖蛋白外壳:一种二十面体组装体,在内涵体pH下启动融合激活。单元格。2001;105:137–48. doi:10.1016/S0092-8674(01)00303-8。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Li M.,Yang C.,Compans R.W.小鼠白血病病毒包膜蛋白胞质尾部突变抑制R肽的融合抑制。《维罗尔杂志》。2001;75:2337–44. doi:10.1128/JVI.75.5.2337-2344.2001。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Li Y.,Drone C.,Sat E.,Ghosh H.P.膜融合域水疱性口炎病毒糖蛋白G的突变分析。《维罗尔杂志》。1993;67:4070–7. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • 李毅,韩旭,塔姆·L.K.融合肽-膜相互作用的热力学。生物化学。2003;42:7245–51. doi:10.1021/bi0341760。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Lu M.,Blacklow S.C.,Kim P.S.HIV-1跨膜糖蛋白的三聚结构域。自然结构生物。1995;2:1075–82. doi:10.1038/nsb1295-1075。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Luciw P.A.、Shaw K.E.、Shacklett B.L.、Marthas M.L.猴免疫缺陷病毒(SIV)包膜糖蛋白胞质内结构域在发病中的重要性。病毒学。1998;252:9–16.doi:10.1006/viro.1998.9467。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Markosyan R.M.、Cohen F.S.、Melikyan G.B.HIV-1包膜蛋白在融合孔形成后立即折叠成六螺旋束。分子生物学细胞。2003;14:926–38. doi:10.1091/mbc。E02-09-0573。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Markovic I.、Leikina E.、Zhukovsky M.、Zimmerberg J.、Chernomordik L.V.在多聚体融合机中同步激活和重折叠流感血凝素。细胞生物学杂志。2001;155:833–44. doi:10.1083/jcb.200103005。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Markovic I.、Pulyaeva H.、Sokoloff A.、Chernomordik L.V.杆状病毒gp64介导的膜融合涉及将稳定的gp64三聚体组装成多蛋白聚集体。细胞生物学杂志。1998;143:1155–66. doi:10.1083/jcb.143.5.1155。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Martin I.,Ruysschaert J.M.不同系统融合肽的共同特性。Biosci代表。2000;20:483–500. doi:10.1023/A:1010454803579。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Martin I.I.、Ruysschaert J.、Epand R.M.病毒包膜蛋白N末端肽在膜融合中的作用。高级药物交付版本。1999;38:233–255. doi:10.1016/S0169-409X(99)00031-9。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Matsuyama S、Delos SE和White JM(2004)受体结合和低pH在形成禽逆转录病毒包膜糖蛋白的空气前蛋白和发夹构象中的顺序作用。J Virol(出版中)[PMC免费文章][公共医学]
  • McClure M.O.、Sommerfelt M.A.、Marsh M.、Weiss R.A.哺乳动物逆转录病毒感染的pH独立性。维罗尔将军。1990;71:767–73.[公共医学][谷歌学者]
  • McGinnes L.W.、Gravel K.、Morrison T.G.纽卡斯尔病病毒HN蛋白改变了F蛋白在细胞表面的构象。《维罗尔杂志》。2002;76:12622–33. doi:10.128/JVI.76.24.12622-12633.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Melikyan G.B.、Brener S.A.、Ok D.C.、Cohen F.S.内膜而非外膜小叶控制从糖基磷脂酰肌醇锚定流感血凝素诱导的半融合到完全融合的过渡。细胞生物学杂志。1997;136:995–1005. doi:10.1083/jcb.136.5.995。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Melikyan G.B.,Jin H.,Lamb R.A.,Cohen F.S.流感病毒血凝素的细胞质尾部区域在融合孔形成和生长中的作用。病毒学。1997;235:118–28. doi:10.1006/viro.1997.8686。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Melikyan G.B.、Markosyan R.M.、Hemmati H.、Delmedico M.K.、Lambert D.M.、Cohen F.S.关于HIV-1 gp41转变为六螺旋束而非束结构诱导膜融合的证据。细胞生物学杂志。2000;151:413–23. doi:10.1083/jcb.151.2.413。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Melikyan G.B.、Markosyan R.M.、Roth M.G.、Cohen F.S.流感病毒血凝素跨膜结构域中的点突变可稳定可过渡到融合的半融合中间产物。分子生物学细胞。2000;11:3765–75. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Modis Y.,Ogata S.,Clements D.,Harrison S.C.膜融合后登革热病毒包膜蛋白的结构。自然。2004;427:313–9. doi:10.1038/nature02165。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Mothes W.、Boerger A.L.、Narayan S.、Cunningham J.M.、Young J.A.通过受体启动和低pH触发包膜糖蛋白介导逆转录病毒进入。单元格。2000;103:679–89. doi:10.1016/S0092-8674(00)00170-7。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Munoz-Barroso I.、Durell S.、Sakaguchi K.、Appella E.、Blumenthal R.通过gp41合成肽的抑制作用显示人类免疫缺陷病毒-1包膜糖蛋白融合孔的扩张。细胞生物学杂志。1998;140:315–23. doi:10.1083/jcb.140.2.315。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Munoz-Barroso I.、Salzwedel K.、Hunter E.、Blumenthal R.膜近端结构域在人类免疫缺陷病毒1型包膜糖蛋白介导的膜融合初始阶段的作用。《维罗尔杂志》。1999;73:6089–92. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Netter RC(2002)博士论文。宾夕法尼亚大学。
  • Nir S.、Duzgunes N.、de Lima M.C.、Hoekstra D.包膜病毒与细胞和脂质体的融合。活性和失活。细胞生物学。1990;17:181–201.[公共医学][谷歌学者]
  • Nussbaum O.,Broder C.C.,Berger E.A.通过一种新的基于重组痘苗病毒的定量细胞融合依赖性报告基因激活分析包膜病毒糖蛋白的融合机制。《维罗尔杂志》。1994;68:5411–22. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • 大口M.、大口R.、Sakai T.、Matsumoto A.流感病毒血凝素与其受体的紧密结合会干扰融合孔的扩张。《维罗尔杂志》。2002;76:1405–13. doi:10.1128/JVI.76.24.12405-12413.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Owens R.J.,Burke C.,Rose J.K.影响融合活性的人类免疫缺陷病毒包膜糖蛋白跨膜域突变。《维罗尔杂志》。1994;68:570–4. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Park H.E.、Gruenke J.A.、White J.M.Leash在膜融合槽机制中的研究。自然结构生物。2003;10:1048–53. doi:10.1038/nsb2012。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Paterson R.G.、Russell C.J.、Lamb R.A.副粘病毒SV5的融合蛋白:融合激活的失稳和稳定突变体。病毒学。2000;270:17–30. doi:10.1006/viro.2000.0267。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Pelkmans L.,Helenius A.内幕消息:病毒告诉我们什么是内吞作用。当前操作细胞生物学。2003;15:414–22. doi:10.1016/S0955-0674(03)00081-4。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Perchercencer Y.、Lagane B.、Planchenault T.、Staropoli I.、Altmeyer R.、Virelizier J.L.、Arenzana-Seisdedos F.、Hoessli D.C.、Bachelerie F.HIV-1进入T细胞并不依赖于CD4和CCR5定位于富含鞘磷脂、耐洗涤剂的筏膜域。生物化学杂志。2003;278:3153–3161. doi:10.1074/jbc。M207371200。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Pereira F.B.、Goni F.M.、Nieva J.L.单个氨基酸替代的HIV-1融合肽效应引起的脂质体失稳。FEBS信函。1995;362:243–6. doi:10.1016/0014-5793(95)00257-A。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Pietschmann T.、Zentgraf H.、Rethwilm A.、Lindemann D.泡沫病毒包膜蛋白的假定膜跨域中进化上保守的带正电荷氨基酸控制融合活性。《维罗尔杂志》。2000;74:4474–82. doi:10.1128/JVI.74.10.4474-4482.2000。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Piller S.C.、Dubay J.W.、Derdeyn C.A.和Hunter E.人类免疫缺陷病毒1型gp41细胞质尾部保守结构域的突变分析:对糖蛋白结合和感染性的影响。《维罗尔杂志》。2000;74:11717–23. doi:10.1128/JVI.74.24.11717-11723.2000。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Pinter A.、Kopelman R.、Li Z.、Kayman S.C.、Sanders D.A.将小鼠白血病病毒包膜蛋白复合物SU和TM之间的不稳定二硫键定位为SU中高度保守的CWLC基序,类似硫醇二硫交换酶的活性位点序列。《维罗尔杂志》。1997;71:8073–7. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Popik W.,Alce T.M.,Au W.C.人类免疫缺陷病毒1型使用脂质筏定位的CD4和趋化因子受体生产性进入CD4(+)T细胞。《维罗尔杂志》。2002;76:4709–22. doi:10.128/JVI.76.10.4709-4722.002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Puri A.、Winick J.、Lowy R.J.、Covell D.、Eidelman O.、Walter A.、Blumenthal R.通过低pH值预处理激活水疱性口炎病毒与细胞的融合。生物化学杂志。1988;263:4749–53.[公共医学][谷歌学者]
  • 乔H.、Armstrong R.T.、Melikyan G.B.、Cohen F.S.、White J.M.流感血凝素融合肽1位的特异点突变显示半融合表型。分子生物学细胞。1999;10:2759–69. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • 乔H.,Pelletier S.L.,Hoffman L.,Hacker J.,Armstrong R.T.,White J.M.流感血凝素“弹簧加载”卷曲螺旋区中的特定单或双脯氨酸替代损害或消除膜融合活性。细胞生物学杂志。1998;141:1335–47. doi:10.1083/jcb.141.6.1335。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Ragheb J.A.、Anderson W.F.pH-非依赖性小鼠白血病病毒嗜生态包膜介导的细胞融合:R肽和p12E TM在病毒进入中的作用。《维罗尔杂志》。1994;68:3220–31. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Reeves J.D.、Gallo S.A.、Ahmad N.、Miamidian J.L.、Harvey P.E.、Sharron M.、Pohlman S.、Sfakianos J.N.、Derdeyn C.A.、Blumenthal R.、Hunter E.、Doms R.W.HIV-1对进入抑制剂的敏感性与包膜/辅受体亲和力、受体密度和融合动力学相关。美国国家科学院院刊。2002;99:16249–54. doi:10.1073/pnas.252469399。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Rein A.、Mirror J.、Haynes J.G.、Ernst S.M.、Nagashima K.逆转录病毒跨膜蛋白细胞质域的功能:p15E-p2E裂解激活小鼠白血病病毒Env蛋白的膜融合能力。《维罗尔杂志》。1994;68:1773–81. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Rey F.A.,Heinz F.X.,Mandl C.,Kunz C.,Harrison S.C.蜱传脑炎病毒的包膜糖蛋白,分辨率为2Å。自然。1995;375:291–8. doi:10.1038/375291a0。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Rousso I.、Mixon M.B.、Chen B.K.、Kim P.S.HIV-1包膜糖蛋白的棕榈酰化对病毒感染至关重要。美国国家科学院院刊。2000;97:13523–5. doi:10.1073/pnas.240459697。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Russell C.J.、Jardetzky T.S.、Lamb R.A.副粘病毒膜融合机:融合中间产物的捕获。EMBO J。2001;20:4024–34. doi:10.1093/emboj/20.15.4024。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Saez-Cirion A.、Gomara M.J.、Agirre A.、Nieva J.L.埃博拉糖蛋白的跨膜前序列。界面疏水性分布及与膜的相互作用。FEBS信函。2003;533:47–53. doi:10.1016/S0014-5793(02)03747-X。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Saez-Cirion A.、Nir S.、Lorizate M.、Agirer A.、Cruz A.、Perez-Gil J.、Nieva J.L.Sphingomyelin和胆固醇促进HIV-1 gp41跨膜前序列的表面聚集和膜重组。生物化学杂志。2002;277:21776–85. doi:10.1074/jbc。M202255200。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Sakai T.、Ohuchi R.、Ohochi M.A/USSR/77流感病毒血凝素上的脂肪酸促进了从半融合到融合孔形成的转变。《维罗尔杂志》。2002;76:4603–11. doi:10.1128/JVI.76.9.4603-4611.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Salzwedel K.,West J.T.,Hunter E.人类免疫缺陷病毒1型gp41胞外区膜近端区域的保守色氨酸丰富基序对环境介导的融合和病毒感染性很重要。《维罗尔杂志》。1999;73:2469–80. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Schibli D.J.、Montelaro R.C.、Vogel H.J.艾滋病毒糖蛋白gp41的膜近端富含色氨酸的区域在十二烷基磷酸胆碱胶束中形成明确的螺旋。生物化学。2001;40:9570–8. doi:10.1021/bi010640u。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Schmid E.、Zurbriggen A.、Gassen U.、Rima B.、ter Meulen V.、Schneider Schaulies J.四跨膜蛋白CD9的抗体可以抑制犬瘟热病毒诱导的细胞-细胞融合,但不能抑制病毒-细胞融合。《维罗尔杂志》。2000;74:7554–61. doi:10.1128/JVI.74.16.7554-7561.2000。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Schoch C.,Blumenthal R.融合肽序列在流感血凝素诱导细胞融合初始阶段的作用。生物化学杂志。1993;268:9267–74.[公共医学][谷歌学者]
  • Schultz A.,Rein A.在缺乏其他病毒蛋白的情况下小鼠白血病病毒Env蛋白的成熟。病毒学。1985;145:335–9. doi:10.1016/0042-6822(85)90168-0。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Seth S.、Vincent A.、Compans R.W.副粘病毒融合糖蛋白细胞质域中的突变可拯救合胞体的形成并消除膜融合所需的血凝素-神经氨酸酶蛋白。《维罗尔杂志》。2003;77:167–78. doi:10.1128/JVI.77.1.167-178.2003。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Shin J.S.、Abraham S.N.Caveolae是微生物的入口。微生物感染。2001;:755–61. doi:10.1016/S1286-4579(01)01423-X。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Sjoberg M.、Garoff H.α病毒E1和E2蛋白跨膜片段之间的相互作用在病毒出芽和融合中起作用。《维罗尔杂志》。2003;77:3441–3450. doi:10.1128/JVI.77.6.3441-3450.2003。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Skehel J.J.、Cross K.、Steinhauer D.、Wiley D.C.流感融合肽。生物化学Soc Trans。2001;29:623–6. doi:10.1042/BST0290623。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Skehel J.J.,Wiley D.C.病毒进入中的受体结合和膜融合:流感血凝素。生物化学年度收益。2000;69:531–69. doi:10.1146/annurev.biochem.691.531。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Staschke K.A.、Hatch S.D.、Tang J.C.、Hornback W.J.、Munroe J.E.、Colacino J.M.、Muesing M.A.通过与罗汉酸相关的化合物抑制流感病毒血凝素介导的膜融合。病毒学。1998;248:264–274. doi:10.1006/viro.1998.9273。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Stegmann T.、Bartoldus I.、Zumbrunn J.流感血凝素介导的膜融合:受体结合对融合前滞后期的影响。生物化学。1995;34:1825–32. doi:10.1021/bi00006a002。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Stegmann T.、Booy F.P.和Wilschut J.低pH值对流感病毒的影响。激活和灭活血凝素的膜融合能力。生物化学杂志。1987;262:17744–9.[公共医学][谷歌学者]
  • Stein B.S.、Gowda S.D.、Lifson J.D.、Penhallow R.C.、Bensch K.G.、Engleman E.G.通过病毒包膜融合进入CD4阳性T细胞。单元格。1987;49:659–68. doi:10.1016/0092-8674(87)90542-3。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Stiasny K.,Allison S.L.,Mandl C.W.,Heinz F.X.。亚稳态和酸性pH值在蜱传脑炎病毒膜融合中的作用。《维罗尔杂志》。2001;75:7392–7398. doi:10.1128/JVI.75.16.7392-7398.2001。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Stiasny K.、Allison S.L.、Marchler Bauer A.、Kunz C.、Heinz F.X.蜱传脑炎病毒包膜糖蛋白低pH诱导重排的结构要求。《维罗尔杂志》。1996;70:8142–8147. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Stiasny K.、Allison S.L.、Schalich J.、Heinz F.X.低pH下蜱传脑炎病毒融合蛋白E的膜相互作用。《维罗尔杂志》。2002;76:3784–90. doi:10.1128/JVI.76.8.3784-3790.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Stone-Hulslander J.、Morrison T.G.《新城疫病毒感染细胞中HN和F蛋白相互作用的检测》。《维罗尔杂志》。1997;71:6287–95. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Suarez T.、Gallaher W.R.、Agirre A.、Goni F.M.、Nieva J.L.人类免疫缺陷病毒1型包膜糖蛋白外域内的膜界面相互作用序列:病毒融合过程中的假定作用。《维罗尔杂志》。2000;74:8038–47. doi:10.128/JVI.74.17.8038-8047.2000。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Suomalainen M.脂质筏和包膜病毒的组装。交通。2002;:705–9. doi:10.1034/j.1600-0854.2002.31002.x。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Taguchi F.、Matsuyama S.可溶性受体增强小鼠冠状病毒的受体依赖性感染。《维罗尔杂志》。2002;76:950–8. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Takimoto T.,Taylor G.L.,Connaris H.C.,Crennell S.J.,Portner A.血凝素神经氨酸酶蛋白在副粘病毒细胞膜融合机制中的作用。《维罗尔杂志》。2002;76:13028–33. doi:10.1128/JVI.76.24.13028-13033.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Tamm L.K.,Han X.,《病毒融合肽:破坏和连接生物膜的工具集》。Biosci代表。2000;20:501–18. doi:10.1023/A:1010406920417。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Tamm L.K.,Han X.,Li Y.,Lai A.L.膜融合肽的结构和功能。生物聚合物。2002;66:249–60. doi:10.1002/bip.10261。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Taylor G.M.,Sanders D.A.膜跨域序列在糖蛋白介导的膜融合中的作用。分子生物学细胞。1999;10:2803–15. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Tong S.,Compans R.W.无锚副流感病毒2型(PI2)融合蛋白的寡聚、分泌和生物功能。病毒学。2000;270:368–76. doi:10.1006/viro.2000.0286。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Tong S.、Li M.、Vincent A.、Compans R.W.、Fritsch E.、Beier R.、Klenk C.、Ohuchi M.和Klenk H.D.通过副粘病毒F蛋白的细胞质域调节融合活性。病毒学。2002;301:322–333. doi:10.1006/viro.2002.1594。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Vashithha M.、Phalen T.、Marquardt M.T.、Ryu J.S.、Ng A.C.、Kielian M.单点突变控制Semliki Forest病毒进入和退出的胆固醇依赖性。细胞生物学杂志。1998;140:91–9. doi:10.1083/jcb.140.1.91。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Viard M.、Parolini I.、Sargiacomo M.、Fecchi K.、Ramoni C.、Ablan S.、Ruscetti F.W.、Wang J.M.、Blumenthal R.胆固醇在人类免疫缺陷病毒1型包膜蛋白介导的与宿主细胞融合中的作用。《维罗尔杂志》。2002;76:11584–95. doi:10.1128/JVI.76.22.11584-11595.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Waarts B.L.、Bittman R.、Wilschut J.鞘氨醇和α病毒膜融合的胆固醇依赖性。与靶脂质体中脂筏形成缺乏相关性。生物化学杂志。2002;277:38141–38147. doi:10.1074/jbc。M206998200。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Wahlberg J.M.、Bron R.、Wilschut J.、Garoff H.Semliki Forest病毒的膜融合涉及融合蛋白的同源三聚体。《维罗尔杂志》。1992;66:7309–18. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Wahlberg J.M.,Garoff H.Semliki Forest病毒的膜融合过程。一: 低pH诱导的棘突蛋白四级结构重排先于病毒进入细胞。细胞生物学杂志。1992;116:339–48. doi:10.1083/jcb.116.2.339。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Weber T.、Paesold G.、Galli C.、Mischler R.、Semenza G.和Brunner J.H的证据+-诱导流感血凝素HA2 N末端片段插入病毒膜。生物化学杂志。1994;269:18353–8.[公共医学][谷歌学者]
  • Weissenhorn W.,Carfi A.,Lee K.H.,Skehel J.J.,Wiley D.C.埃博拉病毒膜融合亚单位GP2的晶体结构,来自包膜糖蛋白胞外域。分子细胞。1998;2:605–16. doi:10.1016/S1097-2765(00)80159-8。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Weissenhorn W.,Dessen A.,Calder L.J.,Harrison S.C.,Skehel J.J.,Wiley D.C.包膜病毒膜融合的结构基础。分子生物学。1999;16:3–9.网址:10.1080/096876899294706。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Weissenhorn W.,Dessen A.,Harrison S.C.,Skehel J.J.,Wiley D.C.HIV-1 gp41外结构域的原子结构。自然。1997;387:426–30. doi:10.1038/387426a0。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • West J.T.、Johnston P.B.、Dubay S.R.、Hunter E.猴免疫缺陷病毒跨膜糖蛋白假定跨膜域内的突变定义了融合、合并和感染的最低要求。《维罗尔杂志》。2001;75:9601–12. doi:10.1128/JVI.75.20.9601-9612.2001。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Wharton S.A.、Skehel J.J.、Wiley D.C.仙台病毒融合的温度依赖性。病毒学。2000;271:71–78. doi:10.1006/viro.2000.0280。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • White J.,Helenius A.Semliki Forest病毒膜和脂质体之间的pH依赖性融合。美国国家科学院院刊。1980;77:3273–7. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • White J.、Kartenbeck J.、Helenius A.低pH值可诱导Semliki森林病毒与质膜的融合。细胞生物学杂志。1980;87:264–72. doi:10.1083/jcb.87.1.264。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • White J.,Kartenbeck J.,Helenius A.流感病毒的膜融合活性。EMBO J。1982;1:217–22. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • 白色J.M.病毒和细胞膜融合蛋白。《生理学年鉴》。1990;52:675–97. doi:10.1146/annurev.ph.52.030190.003331。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Wilson I.A.、Skehel J.J.、Wiley D.C.流感病毒血凝集素膜糖蛋白的3位分辨率结构。自然。1981;289:366–373. doi:10.1038/289366a0。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Xiang S.H.、Kwong P.D.、Gupta R.、Rizzuto C.D.、Casper D.J.、Wyatt R.、Wang L.、Hendrickson W.A.、Doyle M.L.、Sodroski J.CD4结合状态的突变稳定和/或破坏揭示了人类免疫缺陷病毒1型gp120包膜糖蛋白的独特构象。《维罗尔杂志》。2002;76:9888–9899. doi:10.1128/JVI.76.19.9888-9899.2002。 [PMC免费文章][公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • Yang C.,Compans R.W.嵌合猴免疫缺陷病毒-白血病病毒包膜蛋白的细胞融合活性分析:R肽的抑制作用。《维罗尔杂志》。1996;70:248–54. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Yang L.,Huang H.W.膜融合中间结构的观察。科学。2002;297:1877–9. doi:10.1126/science.1074354。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]
  • 姚强,胡欣,康本斯R.W.副流感病毒融合和细胞表面血凝素-神经氨酸酶糖蛋白协会。《维罗尔杂志》。1997;71:650–6. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Young J.K.,Li D.,Abramowitz M.C.,Morrison T.G.肽与新城疫病毒融合蛋白七肽重复区序列的相互作用。《维罗尔杂志》。1999;73:5945–56. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Zarkik S.、Defrise-Quertain F.、Portetelle D.、Burny A.、Ruysschaert J.M.通过R18荧光和PCR检测牛白血病病毒与靶细胞的融合。《维罗尔杂志》。1997;71:738–40. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Zhou J.,Dutch R.E.,Lamb R.A.副粘病毒SV5 F蛋白七肽重复序列B和跨膜结构域边界之间的适当间距对生物活性至关重要。病毒学。1997;239:327–39. doi:10.1006/viro.1997.8917。[公共医学] [交叉参考][谷歌学者]

文章来自病毒复制中的膜贩运由以下人员提供自然出版集团