EMBO J。1985年12月1日；4(12): 3137–3143.
ATP参与70kd热休克蛋白的核和核仁功能。
摘要
主要的热休克蛋白hsp70是一种ATP结合蛋白，在应激反应中大量合成。在未受应激或回收的哺乳动物细胞中，它存在于细胞核和细胞质中。在这些条件下，它与细胞核的相互作用很弱，当细胞在等渗缓冲液中溶解时，它很容易从细胞核中释放出来。热休克后，hsp70首先与一些核成分紧密结合，然后与核仁结合。在体外，仅需1μM的ATP就可以快速、特异地从这些结合位点释放，但不需要非水解ATP类似物。对hsp70缺失突变的研究表明，突变株被ATP释放的能力与其迁移到热休克核仁并帮助其在体内修复的能力相关。我们提出了一个模型，其中ATP驱动的hsp70结合和释放循环有助于溶解热休克后形成的蛋白质或RNP聚集体。细胞还含有与hsp70相关的蛋白质，这些蛋白质是在无应激条件下合成的。其中最丰富的蛋白在热休克后表现出与hsp70相同的行为，因此可能在正常细胞和应激细胞中发挥相关功能。
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