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600kd低密度脂蛋白受体相关蛋白（LRP）的蛋白水解过程发生在转高尔基体室中。
德克萨斯大学西南医学中心分子遗传学系，达拉斯75235。
摘要
低密度脂蛋白受体相关蛋白（LRP）是一种细胞表面糖蛋白，可结合和运输富含载脂蛋白E的血浆脂蛋白。它是在内质网中合成的一种跨膜糖基化前体，在SDS-聚丙烯酰胺凝胶上以约600 kd的表观分子质量迁移。蛋白质到达高尔基复合体后，被裂解生成两个亚单位，其表观分子量分别约为515和85 kd。较大的NH2末端α亚单位缺乏膜跨越区域。通过与较小的COOH末端β亚基的非共价结合，它仍然附着在膜上。蛋白质水解发生在RHRR序列，该序列类似于胰岛素和胰岛素样生长因子-1（IGF-1）受体蛋白水解位点的RKRR序列。胰岛素和胰岛素类生长因子-1是已知唯一经历蛋白水解过程的其他细胞表面受体。LRP的蛋白水解与N-连接碳水化合物转化为成熟的内切糖苷酶H抗性、神经氨酸酶敏感性形式同时发生。蛋白水解被短纤维蛋白A阻止，该蛋白阻止向高尔基复合体的转运。这些数据增加了LRP以及胰岛素和IGF-1受体被一种特异性内蛋白酶处理的可能性，该内蛋白酶识别具有扩展基本序列的蛋白质，并存在于构成性分泌途径的反高尔基复合体或高尔基体后囊泡中。
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