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在热休克期间，非天然蛋白质与Hsp25的结合创造了一个折叠中间产物库，用于再活化。
摘要
小分子热休克蛋白（sHsps）是一个普遍存在的保守蛋白家族。它们传递耐热性的能力表明它们参与保护蛋白质的天然构象。然而，其保护特性的基本功能原理以及与其他伴侣家族的协同作用仍然是个谜。在这里，我们分析了Hsp25对体外热休克条件下模型蛋白柠檬酸合酶（CS）失活和随后聚集的影响。我们表明，几个非天然CS分子与一个Hsp25低聚物的稳定结合导致CS去折叠中间体的积累，这些中间体受到不可逆聚集的保护。此外，可以从细胞的热休克提取物中分离出许多与Hsp25结合的不同蛋白质。在允许的折叠条件下，CS可以从Hsp25中释放出来，并且与依赖ATP的伴侣Hsp70合作，可以恢复天然状态。总之，我们的发现使我们能够在热休克条件下将sHsps功能整合到细胞伴侣系统中。在这种情况下，sHsps的任务是在折叠竞争状态下有效捕获大量去折叠蛋白质，从而在较长时间内创建非天然蛋白质库，允许在恢复生理条件后与其他伴侣合作进行折叠。
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