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识别与细胞骨架蛋白4.1与红细胞阴离子交换器连接相关的结合界面。
摘要
细胞骨架和质膜完整膜蛋白之间的联系已被证明对多种细胞功能很重要。红细胞膜提供了一个最佳的研究实例，说明基于光谱-活性蛋白的膜细胞骨架是如何通过两种蛋白质（锚蛋白和蛋白质4.1）与阴离子交换器（阴离子交换器1，AE1）相连的。尽管体外结合研究已经很好地证明了这些和其他类型的细胞骨架-膜连接，但还不可能通过在氨基酸水平定义结合界面来建立任何此类相互作用。在本研究中，我们使用肽和相应的独特型和抗独特型抗体进行了蛋白4.1和AE1之间的结合研究，以表明AE1胞质结构域的富含精氨酸的簇（IRRRY/LRRY）作为蛋白质4.1（LEEDY）膜结合域上电荷相反、疏水性相同的基序的主要结合位点。这两个基序在进化过程中似乎高度保守，也可能参与其他类型的细胞骨架-膜结合，即蛋白4.1与糖蛋白的结合。
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