美国国家科学院院刊。1994年2月1日；91(3): 839–843.
蛋白激酶C细胞内受体的克隆：G蛋白β亚基的同源物。
斯坦福大学医学院分子药理学系，CA 94305-5332。
摘要
蛋白激酶C（PKC）在激活时从可溶性转移到细胞颗粒部分。许多研究表明，颗粒组分中结合活化PKC的细胞内受体。之前的工作确定了心脏和大脑颗粒部分中的30-36-kDa蛋白质，这些蛋白质以特定和饱和的方式结合活化的PKC。这些蛋白质被称为活化C激酶受体或RACK。在接下来的研究中，我们描述了一个编码36-kDa蛋白（RACK1）的cDNA的克隆，该蛋白符合RACK的标准。（i） RACK1在PKC激活物存在的情况下结合PKC，但在没有PKC激活剂的情况下不结合。（ii）PKC与重组RACK1的结合不受假底物肽或来自假底物序列的底物肽的抑制，这表明该结合并不反映PKC与其底物的简单结合。（iii）PKC与RACK1的结合是饱和的和特异的；另外两种蛋白激酶没有与RACK1结合。（iv）RACK1包含两个短序列，与先前在膜联蛋白I和脑PKC抑制剂KCIP中确定的PKC结合序列同源。来自这些序列的肽抑制PKC与RACK1的结合。最后，RACK1是G蛋白β亚单位的同源物，最近与β肾上腺素能受体激酶的膜锚定有关[Pitcher，J.，Inglese，L.，Higgins，J.B.，Arriza，J.a.，Casey，P.J.，Kim，C.，Benovic，J.L.，Kwatra，M.M.，Caron，M.G.&Lefkowitz，R.J.（1992）Science 257，1264-1267]。我们的体外数据表明RACK1在PKC介导的信号传导中发挥作用。
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