美国国家科学院院刊。1991年7月15日；88(14): 6142–6146.
微管相关蛋白2激酶ERK1和ERK2对酪氨酸和苏氨酸残基进行自磷酸化：对其激活机制的影响。
摘要
微管相关蛋白2激酶（MAP激酶）是一种以多种形式存在的蛋白丝氨酸/苏氨酸激酶，参与生长因子激活的蛋白激酶级联反应，在该级联反应中，它激活核糖体蛋白S6激酶（pp90rsk），同时受细胞质因子（MAP酶激活剂）调节。从大肠杆菌中以非活化形式纯化的重组MAP激酶ERK2的实验表明，酪氨酸和苏氨酸残基中都含有自催化的磷酸盐。另一种MAP激酶，ERK1，从胰岛素刺激细胞纯化而来，也对酪氨酸和苏氨酸残基进行自磷酸化。ERK2的自磷酸化与其自激活相关，尽管与MAP激酶激活剂存在时相比，自磷酸化和自激活都较慢。因此，我们认为自磷酸化可能参与MAP激酶体外活化过程，但可能不足以完全活化。对酪氨酸和苏氨酸残基的特异性表明，MAP激酶ERK1和ERK2是一组对酪氨酸以及丝氨酸和苏呤残基具有特异性的激酶的成员。
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