美国国家科学院院刊。1991年7月1日；88(13): 5484–5488.
T细胞抗原受体的功能激活诱导磷脂酶C-γ1的酪氨酸磷酸化。
加利福尼亚大学医学系霍华德·休斯医学院，旧金山94143。
摘要
刺激T细胞抗原受体（TCR）激活PTK和磷脂酶C（PLC），TCR本身不是蛋白酪氨酸激酶（PTK）。使用人类T细胞白血病细胞系Jurkat和正常外周血淋巴细胞，我们证明刺激TCR可特异性地诱导抗磷酸酪氨酸免疫沉淀物洗脱液中PLC活性的恢复。在Jurkat中表达的人毒蕈碱受体1亚型刺激通过鸟嘌呤核苷酸结合蛋白激活PLC，但不会诱导抗磷酸酪氨酸免疫沉淀物洗脱液中PLC活性的恢复。Western blot分析表明，PLC-γ1在TCR刺激下被酪氨酸磷酸化。抗磷酸酪氨酸免疫沉淀物洗脱液中恢复的几乎所有PLC活性都被抗PLC-γ1抗体耗尽。对源自Jurkat的突变体进行TCR刺激，这些突变体在TCR诱导的PLC激活中有缺陷，导致磷酸化酪氨酸免疫沉淀物中恢复的PLC活性显著降低（如果有），并且没有检测到PLC-γ1酪氨酸磷酸化。因此，TCR的功能类似于PTK生长因子受体，但通过间接相互作用，诱导PLCγ1的酪氨酸磷酸化。由于其他研究表明PTK src家族的两个成员参与TCR介导的信号转导，我们的研究结果表明，通过涉及src样激酶的机制诱导PLC-γ1的酪氨酸磷酸化可能是TCR调节T细胞中PLC活性的手段。
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