美国国家科学院院刊。1991年5月1日；88(9): 3997–4000.
活性蛋白激酶C细胞内受体蛋白的鉴定。
摘要
蛋白激酶C（PKC）在活化时从细胞质转移到颗粒组分。这种活化诱导的PKC移位被认为反映了PKC与膜脂的结合。然而，免疫学和生物化学数据表明，PKC可能与颗粒部分和细胞核中细胞骨架元素中的蛋白质结合。在此，我们描述了结合活化PKC的细胞内受体蛋白存在的证据。在磷脂酰丝氨酸和钙存在下，颗粒组分的洗涤剂不溶物中的几种蛋白质结合PKC；随着二酰甘油的添加，结合作用进一步增强。PKC与其中两种蛋白质的结合具有浓度依赖性、饱和性和特异性，表明这些结合蛋白是活化C激酶的受体，这里称为“RACKs”。PKC通过PKC上不同于底物结合位点的位点与RACKs结合。我们认为与RACKs的结合可能在激活诱导的PKC易位中发挥作用。
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