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预测朊蛋白合成为淀粉样肽时的α-螺旋区。
摘要
通过比较11种哺乳动物和1种鸟类朊蛋白（PrP）的氨基酸序列，结构分析预测了4个α-螺旋区。合成了与叙利亚仓鼠PrP的这些区域相对应的肽，与预测相反，电子显微镜和刚果红染色显示，四个自发形成淀粉样蛋白中的三个。通过红外光谱，这些淀粉样肽显示出主要由β片状物组成的二级结构。预测的第一个螺旋是对应于残基109-122的14氨基酸肽；该肽和重叠的15个氨基酸序列113-127都形成淀粉样蛋白。淀粉样蛋白生成率最高的肽是AGAAAAGA，它对应于叙利亚仓鼠PrP残基113-120，并且在已确定PrP序列的所有物种中都是保守的。与残基178-191和202-218相对应的另外两个预测α-凝胶形成淀粉样蛋白，当合成为肽时，表现出相当大的β-片结构。这些发现表明，PrP的细胞亚型转化为PrP羊瘙痒亚型可能涉及一个或多个推测的PrPα-elices转化为β-表，朊病毒疾病是蛋白质构象紊乱。
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