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人类细胞溶质分子伴侣hsp90、hsp70（hsc70）和hdj-1在识别非天然蛋白质和蛋白质重折叠中具有不同的作用。
美国伊利诺伊州埃文斯顿西北大学生物化学、分子生物学和细胞生物学系，邮编60208。
摘要
利用重组人细胞溶质伴侣hsp90、hsc70、hsp70和hdj-1，以未折叠β-半乳糖苷酶为底物，体外检测了蛋白质辅助复性中分子伴侣的性质。在hsp70（hsc70）、hdj-1和ATP或ADP存在下，变性的β-半乳糖苷酶折叠并形成酶活性四聚体。hsp90和非天然β-半乳糖苷酶之间的相互作用既不会导致复性，也不会刺激hsp70和hdj-1依赖性复性。然而，在没有核苷酸的情况下，hsp90可以将非天然底物保持在“折叠竞争”状态，添加hsp70、hdj-1和核苷酸后，会导致折叠。hsp70和hdj-1的复性活性在22℃至41℃的广泛温度范围内有效，但在极低（4℃）或极高（>41℃）的温度下，复性活性受到可逆抑制。这些结果揭示了伴侣活性的两个明显特征，其中非天然底物既可以保持稳定的折叠竞争状态，也可以直接折叠到天然状态；首先，复性活性本身对温度敏感，其次，hsp90、hsp70（hsc70）和hdj-1在这些过程中都有不同的作用。
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文章来自欧洲分子生物学组织由以下人员提供自然出版集团
