美国国家科学院院刊。1979年9月；76(9): 4322–4326.
人成纤维细胞对β-葡萄糖醛酸酶受体介导的胞饮作用的识别标记甘露糖6-磷酸的酶学鉴定。
摘要
与许多其他糖蛋白溶酶体水解酶一样，人β-D-葡萄糖醛酸苷酸酶（β-D-葡糖醛酸苷酶，EC 3.2.1.31）受到成纤维细胞受体介导的内吞作用。先前的工作证明了β-葡萄糖醛酸酶中的电荷异质性，并表明高吸收形式比缓慢内化形式的酸性更强。大量间接证据表明，6-磷酸甘露糖是高摄取酶形式识别标记的重要组成部分。在这里，我们报道了从人脾脏中纯化β-葡萄糖醛酸酶的方法，并用酶法证明了纯酶酸水解释放的6-磷酸甘露糖与成纤维细胞胞饮敏感性直接相关。CM-Sephadex色谱分离的酶形式在摄取速率和甘露糖6-磷酸含量方面存在18倍的差异。最酸性的形式每摩尔酶含有4.4摩尔的6-磷酸甘露糖。用内糖苷酶H处理后，甘露糖6-磷酸从酶中释放出来，同时失去了对吸附性内吞的敏感性。因此，这些研究提供了直接证据，证明6-磷酸甘露糖存在于高摄取酶形式中，存在于摄取识别标记中，并且存在于内切糖苷酶H释放的低聚糖中。
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