美国国家科学院院刊。1995年9月26日；92(20): 9407–9411.
小窝蛋白的寡聚结构：对小窝膜组织的影响。
怀特海生物医学研究所，美国马萨诸塞州剑桥02142-1479。
摘要
一种22-kDa蛋白，caveolin，定位于质膜特化的细胞质表面，称为caveolae。我们提出，小窝蛋白可能作为支架蛋白来组织和集中小窝内的信号分子。在这里，我们表明小窝蛋白与自身相互作用形成同源寡聚体。这些纯化的小窝蛋白低聚物的电子显微镜显示，它们看起来像单个的球形颗粒。通过将小窝蛋白作为谷胱甘肽S-转移酶融合蛋白的重组表达，我们定义了小窝蛋白的细胞质N末端结构域的一个区域，该区域介导小窝蛋白与小窝蛋白之间的相互作用。我们认为小窝蛋白同源寡聚物可能起到将小窝蛋白相互作用分子集中在小窝内的作用。在这方面，将小窝蛋白同源寡聚体视为具有小窝蛋白相互作用分子的多个“钩”或附着位点的“鱼饵”可能是有用的。
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