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EMBO J。1995年5月1日;14(9): 1867–1877.
doi(操作界面):10.1002/j.1460-2075.1995.tb07179.x
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PMID:7743994

大肠杆菌的ClpX热休克蛋白是ClpP-ClpX蛋白酶的ATP依赖性底物特异性成分,是一种新型的分子伴侣。

摘要

在大肠杆菌中发现了所有主要的蛋白质伴侣,包括DnaK(Hsp70真核生物等效物)和GroEL(Hsp60真核生物等价物)。分子伴侣通过阻止聚集甚至解聚某些蛋白质聚集体来提高正确折叠多肽的产量。之前,我们鉴定了大肠杆菌的ClpX热休克蛋白,因为它使ClpP催化蛋白酶能够降解噬菌体λO复制蛋白。在这里,我们报道ClpX单独具有分子伴侣蛋白的所有预期属性。具体来说,它可以保护lambda O蛋白免受热诱导聚集,解聚预先形成的lambda O聚集体,甚至促进lambda O与其DNA识别序列的有效结合。lambda O-ClpX特异性蛋白-蛋白质相互作用可以通过改良的ELISA分析或通过lambda O刺激ClpX的弱ATP酶活性来检测。与主要DnaK和GroEL伴侣的行为不同,ClpX需要存在ATP或其非水解类似物ATP-gamma-S,以便与其他蛋白质进行有效的相互作用,包括保护lambda O免受聚集。然而,ClpX分解lambda O聚集体的能力需要可水解的ATP。我们提出,ClpX蛋白是一种真正的伴侣,其生物学作用包括将某些多肽维持在能够被ClpP蛋白酶水解的形式。此外,我们的结果表明,ClpX蛋白也具有独立于ClpP的典型伴侣蛋白功能。

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