分子细胞生物学。1983年5月；3(5): 787–795.
人α-、β-和γ-肌动蛋白mRNAs全长cDNA克隆的分离和表征：骨骼肌动蛋白而非细胞质肌动蛋白具有氨基末端半胱氨酸，随后被去除。
摘要
编码三类人类肌动蛋白的cDNA克隆已被分离和鉴定。前两类（γ和β，细胞质肌动蛋白）是从猴病毒40转化的人成纤维细胞mRNA构建的cDNA文库中获得的，第三类（α，肌肉肌动素）是从成人肌肉mRNA构建出的cDNA库中获得。开发了一种新的方法来富集全长cDNA。人成纤维细胞cDNA质粒文库用限制性内切酶线性化，限制性内切酶不剪切感兴趣的插入物；然后在凝胶上进行分级，并选择最佳长度的嵌合分子用于细菌的再转化。当对产生的克隆进行肌动蛋白编码序列筛选时，发现一些全长cDNA的富集程度是整个文库中全长克隆的原始频率的50到100倍。区分了两种类型的克隆。其中一个克隆编码γ-肌动蛋白，包含100个碱基对的5'非翻译区、整个蛋白质编码区和3'非翻译区域。第二类编码β-肌动蛋白，最长的克隆包含45个碱基对，5’非翻译区加上延伸至聚腺苷酸尾部的其余mRNA。第三类来自人类肌肉cDNA文库，编码α-肌动蛋白，包含100个碱基对，包括5'非翻译区、整个编码区和3'非翻译区域。对克隆的5'端DNA序列的分析表明，尽管β-和γ-肌动蛋白基因以蛋氨酸密码子开始（分别为MET-Asp-Asp-Asp和MET-Glu-Glu），但α-肌动素基因以蛋碱密码子开始，然后是半胱氨酸密码子（MET-CYS-Asp-Glu-Asp-Glu）。由于没有已知的肌动蛋白蛋白以半胱氨酸开始，除了甲硫氨酸外，半胱氨酸的翻译后去除可能伴随着α-肌动蛋白的合成，而不是β-和γ-肌动蛋白的合成。这一观察对肌动蛋白功能和肌动蛋白基因的调控和进化都有着有趣的意义。
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文章来自分子和细胞生物学由以下人员提供泰勒和弗朗西斯
