分子细胞生物学。1993年9月；13(9): 5427–5438.
人体热休克转录因子的DNA结合活性在体内由hsp70调节。
加拿大国家研究委员会生物技术研究所，魁北克省蒙特利尔。
摘要
人类热休克转录因子（HSF）在非应激条件下保持为非活性的非DNA结合形式，并获得与热休克启动子元件特异结合的能力，以响应高温或破坏蛋白质结构的其他条件。在这里，我们表明，在转染的人类细胞中，主要诱导性热休克蛋白hsp70的结构性过表达降低了热应激后HSF激活的程度。在表达高水平hsp70的克隆中，HSF激活受到更强烈的抑制。这些结果表明，HSF活性在体内受到hsp70的负调节，并表明细胞可能会感觉到温度升高，因为hsp70可用性降低。与未转染的对照细胞相比，表达hsp70的细胞对亚砷酸钠或脯氨酸类似物氮杂啶处理的HSF激活也受到抑制。此外，当细胞受到热休克并恢复到37℃时，表达hsp70的克隆中激活的HSF水平下降得更快。这些结果表明，在热休克反应减弱期间，hsp70可能在HSF转化回不结合热休克促进剂元件的构象中发挥积极作用。
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