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分子细胞生物学。1993年5月;13(5): 3067–3075.
数字对象标识:10.1128立方米.13.5.3067
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PMID:8386319

酵母有丝分裂原激活的蛋白激酶同系物(Mpk1p)通过蛋白激酶C介导信号传导。

摘要

有丝分裂原活化蛋白激酶(MAP)通过蛋白激酶级联反应激活,以响应各种刺激,从而导致其对酪氨酸和苏氨酸残基的磷酸化。这种级联反应的分子性质刚刚开始显现。这里我们报道了一种酿酒酵母基因的分离,该基因编码哺乳动物MAP激酶的功能类似物,命名为MPK1(MAP激酶)。MPK1基因被分离出来,作为与BCK1基因缺失相关的细胞溶解缺陷的剂量依赖性抑制因子。BCK1基因也被预测编码一种蛋白激酶,该蛋白激酶被认为在PKC1编码的蛋白激酶C同工酶的下游发挥作用。MPK1基因具有一个1.5kb的不间断开放阅读框,预计编码53-kDa蛋白。预测的Mpk1蛋白(Mpk1p)与爪蟾MAP激酶以及酵母交配信息素反应途径成分Fus3p和Kss1p具有48-50%的序列同源性。MPK1缺失导致温度依赖性细胞溶解缺陷,与BCK1缺失造成的细胞溶解缺陷几乎没有区别,这表明这些基因编码的蛋白激酶在共同的途径中发挥作用。爪蟾MAP激酶的表达抑制了与MPK1缺失相关的缺陷,但没有抑制与FUS3或KSS1缺失相关的交配相关缺陷,表明前两种蛋白激酶之间的功能保守性。Mpk1p的假定磷酸化酪氨酸和苏氨酸残基分别突变为苯丙氨酸和丙氨酸,严重损害了Mpk1p的功能。额外的上位性实验以及PKC1介导的通路和信息素反应通路之间的整体结构相似性表明,Pkc1p调节蛋白激酶级联反应,在该级联反应中,Bck1p激活一对蛋白激酶,命名为Mkk1p和Mkk2p(MAP激酶),后者反过来激活Mpk1p。

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