分子细胞生物学。1994年10月；14(10): 6879–6885.
一种新型哺乳动物Ras GTPase激活蛋白，具有磷脂结合和Btk同源区域。
日本东京国家神经病学和精神病学中心生物化学和细胞生物学部。
摘要
我们之前纯化了一种新的Ras GTPase激活蛋白（GAP），该蛋白在免疫学上与已知的Ras GAP、p120GAP和神经纤维蛋白不同（M.Maekawa、S.Nakamura和S.Hattori，J.Biol.Chem.268:22948-229521993）。根据部分氨基酸序列，我们获得了编码新Ras GAP的cDNA。预测的蛋白质由847个氨基酸组成，其计算分子量96369Da接近新型Ras GAP的表观分子量100kDa。氨基酸序列与果蝇Gap1基因的整个序列具有高度相似性。当将新GAP的催化域与果蝇Gap1、p120GAP和神经纤维蛋白的催化域进行比较时，再次发现与Gap1的相似程度最高。因此，我们将该基因命名为Gap1m，它是果蝇Gap1基因的哺乳动物对应物。Gap1m在脑、胎盘和肾组织中的表达相对较高，在其他组织中表达较低。由谷胱甘肽-S-转移酶和Gap1m的GAP相关结构域组成的重组蛋白刺激正常Ras的GTPase，但不刺激第12个残基具有缬氨酸的Ras。酿酒酵母中相同区域的表达抑制了ira2-表型。除了GAP催化结构域外，Gap1m还有两个结构域，其序列与突触结合蛋白的磷脂结合结构域密切相关，还有一个区域与Btk酪氨酸激酶的独特结构域相似。这些结果清楚地表明Gap1m是哺乳动物细胞中一种新的Ras GAP分子。
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