Dissection of the ADR1 protein reveals multiple, functionally redundant activation domains interspersed with inhibitory regions: evidence for a repressor binding to the ADR1c region.

W J Cook; D Chase; D C Audino; C L Denis

doi:10.1128/mcb.14.1.629

分子细胞生物学。1994年1月；14(1): 629–640.

doi（操作界面）：10.1128立方米.14.1.629

预防性维修识别码：PMC358412型

PMID：8264631

ADR1蛋白的解剖揭示了多个功能冗余的激活域，这些激活域散布在抑制区域中：阻遏物与ADR1c区域结合的证据。

W J库克,D大通,D C奥迪诺，以及C L丹尼斯

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摘要

酵母转录激活物ADR1是葡萄糖可抑制乙醇脱氢酶基因（ADH2）以及甘油代谢相关基因表达所必需的。ADR1蛋白的N末端半部分包含三个独立的反式激活域，其中一个（TADI）包含锌指DNA结合域。虽然TADII和TADIII在激活ADH2表达方面表现出功能冗余，但只有TADIII的缺失会损害甘油代谢基因的ADR1控制。当从ADH2启动子上下文中分离出来时，这些激活域似乎都不是碳源调控的。在这些激活域之间散布着两个区域，当去除这些区域时，ADR1活性增加；一个定位于允许葡萄糖不敏感ADH2表达的ADR1c突变位点（残基227-239）。227-239区域独立于ADR1上的TAD、ADR1 DNA结合和特定ADH2启动子序列阻断ADR1活性。此外，该区域抑制异源转录激活物的功能。这些结果与一种结合ADR1c区域并抑制ADR1活性的外源性因子的存在相一致，并表明其他因子有助于ADR1调节ADH2的碳源。

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文章来自分子和细胞生物学由以下人员提供泰勒和弗朗西斯