中心体复制周期动物细胞的中心体由中心粒和周围的中心粒物质（PCM；;Paintrand等人，1992年;Bornens，2002年). PCM是一个纤维蛋白网，可使微管（MT）成核和锚定，而中心粒位于中心体的核心，对中心体完整性和中心体复制很重要(古尔德和鲍里西，1977年;Piel等人，2000年). 尽管它们的结构有一定的变化，但标准中心粒由9个MT三元组组成，形成一个长约0.5μm、直径0.2μm的圆柱体(Bornens，2002年;Azimzadeh和Bornens，2007年).
动物细胞的中心体周期。中心体循环中的主要事件以及每个过程中涉及的关键参与者都被强调。绿色填充区域代表中心粒的中心蛋白阳性远端区域。当细胞退出有丝分裂时，子中心粒与母中心粒分离，失去其正交连接（中心粒分离）。脱离后，子中心粒通过一个柔性连接体（粉红色链）与母亲相连。中心粒组装因子在S相积累，形成新的中心粒，并在S和G2中逐渐伸长。在G2/M转变时，将中心粒对固定在一起的柔性连接体丢失（连接体溶解），中心粒积累更多的PCM（成熟），并构成有丝分裂纺锤体的极点。
每个细胞周期中心体复制一次(Bettencourt-Dias和Glover，2007年). 在典型中心体复制过程中，一个子中心粒在S期垂直于每个母中心粒形成(). 新组装的中心粒与母亲紧密结合，并在S和G2逐渐伸长。在G2/M转变时，中心粒积累更多的PCM，两个中心体（每个中心体携带一个母中心粒，子中心粒仍然紧密连接）开始因连接两个中心体的连接体的溶解而分离（中心体分离）。分离的中心体形成双极有丝分裂纺锤体的两极(). 当细胞退出有丝分裂时，每个细胞继承一个中心体，携带一个母亲和一个女儿中心粒。然后，子中心粒与母中心粒分离，母子对失去正交方向（此过程称为中心粒分离）。中心体分离是S期中心体再次重复的前提。
中心体周期中的扰动可能产生灾难性后果，例如染色体不稳定导致肿瘤发生(Basto等人，2008年;Ganem等人，2009年). 此外，许多遗传病与中心体结构或数量缺陷有关(Nigg，2006年;Nigg和Raff，2009年). 为了防止中心体传播中的这种缺陷，中心体循环受到严格控制。因为一些优秀的评论对中心粒复制循环进行了深入的描述(尼格，2007年;Strnad和Gönczy，2008年;阿齐姆扎德和马歇尔，2010年)在这里，我们重点介绍了中心粒分离和中心体分离的最新进展。我们重点介绍了新确定的参与者，并概述了最近观察到的新兴模型。
中心柄脱离
与中心粒复制交织在一起的一个关键过程是母子中心粒的分离，这打破了它们的正交排列。这种中心粒构型在S期建立，并持续到有丝分裂晚期/G1期。中心粒分离对于两个中心粒在G1/S中的复制以及限制中心粒在每个细胞周期中的复制是至关重要的(Tsou和Stearns，2006年). 中心柄脱离需要分离酶的蛋白水解活性(Tsou和Stearns，2006年;Tsou等人，2009年); 然而，这个过程的分子细节直到最近才开始显露出来().
中心柄分离和重复。描述了中心粒脱离的主要参与者。在有丝分裂期间，Plk1和separase连续分离母子中心粒。此外，Plk1介导的中心粒修饰定义了其成为完全功能中心体的能力。在有丝分裂后期，主要的中心粒组装因子hSas-6被降解，其水平通过APC/C-和SCF-介导的蛋白水解保持在较低水平，直到可以开始复制。此外，Plk-4的激活抑制了这种负调控，从而形成侧手翻。
半胱氨酸蛋白酶分离酶因其裂解凝集素复合物亚基Scc1的能力在染色体分离中的功能而广为人知(纳斯迈思，2002年). 分离酶释放中心粒内聚力的方式与释放染色体内聚力相同的模型很有吸引力，因为它们提出了一种共同的机制来调节染色单体和中心粒的内聚力，它们的复制都限制在每个细胞周期一个事件。工作成果Tsou等人（2009）最初认为，分离酶通过靶向除凝集素以外的底物来溶解中心极连接。这一结论是基于一种不可清除的凝集素亚单位Scc1的无能数控防止中心粒分离，同时阻止姐妹染色单体分离。然而，最近的数据表明，凝集素复合体的裂解实际上是中心粒脱离所必需的。值得注意的是，通过HRV/TEV蛋白酶对携带工程化HRV/TEV-裂解位点的凝集素复合物亚基（Scc1或Smc3）进行人工内蛋白水解，可以在体内外释放中心粒凝聚力，就像在类似条件下促进姐妹染色单体分离一样(Schöckel等人，2011年). 这些结果与之前的工作一致Nakamura等人（2009）证明凝集素通过Aki1激酶（Akt激酶相互作用蛋白1）参与分离依赖性中心粒脱离，这是Scc1中心体募集所必需的。Aki1的耗尽会导致中心粒的内聚蛋白损失和中心粒脱离，这可以通过随后的分离物耗尽来挽救(Nakamura等人，2009年). 另一种与中心粒脱离密切相关的蛋白质是阿斯特里。与Aki1类似，阿斯特里的缺失提高了包含过早分离的中心粒的纺锤体的频率，这种表型可以通过分离酶的缺失来挽救。然而，与Aki1耗竭不同，阿斯汀的下调直接激活分离酶并促进中心粒过早脱离(Thein等人，2007年). 总之，尽管Aki和Astrin如何调节中心粒内聚力的分子细节仍有待研究，但新出现的情况是，内聚力将复制的中心粒连接在一起。随后，分离酶的蛋白水解活性裂解粘着蛋白环，诱导中心粒分离().
着丝粒上的着丝粒粘连蛋白受到进化保守蛋白Shugoshin（Sgo1）的保护(McGuinness等人，2005年). 通过与磷酸酶PP2A的直接相互作用，Sgo1可以防止有丝分裂期间着丝粒处凝集素的磷酸化(Kitajima等人，2006年;Riedel等人，2006年). 有趣的是，一个较短的Sgo1剪接变异体（sSgo1）定位于中心体，并被认为在有丝分裂期间起到保护中心粒内聚力免受分离的作用，其作用类似于在染色体分离期间保护内聚力免遭破坏的作用。sSgo1需要Plk1来实现其在中心粒的功能，与这个概念一致，Plkl与sSgo 1结合并磷酸化(X.Wang等人，2008). 这些数据提出了Plk1在调节中心粒脱离中的作用。一贯地，Tsou等人（2009）证明了分离酶活性并不是控制中心粒脱离的唯一因素，因为携带分离酶空等位基因的细胞最终在有丝分裂开始之前脱离了中心粒。然而，抑制Plk1激酶完全消除中心粒脱离(Tsou等人，2009年). 最近的研究结果表明，Plk1通过促进中心体前期粘连蛋白的清除以及在有丝分裂退出期间刺激分离以裂解中心体的粘连蛋白来促进中心粒脱离(Schöckel等人，2011年). 令人费解的是，sSgo1突变体中的Plk1靶位点突变以阻止sSgo1磷酸化，这增加了分裂中心粒细胞在有丝分裂中的频率，因为sSgol向中心体的募集减少了(X.Wang等人，2008年). 这一结果表明，Plk1具有双重功能：在有丝分裂退出过程中，Plk可能首先促进sSgo1靶向和中心粒结合，然后促进内聚分裂和中心粒脱离。
总之，越来越明显的是，Plk1和separase的连续活动是溶解中心粒内聚力的主要驱动力(). 一个有吸引力的模型是通过在这两种情况下使用凝集素作为分子“胶水”来协调中心粒分离和染色体分离。尽管迄今为止的证据支持这一观点，但同样可能的是，分离只是引发中心粒脱离。两个分离的中心粒的完全空间分离可能取决于MT介导的力，以物理和机械方式将中心粒推开。在细胞周期中证明黏着蛋白复合物成分的定位和分离酶与中心体的结合，并测试黏着蛋白复合体在S期的人工裂解是否会导致中心粒过早脱离，这对于解决这一过程中的未知问题非常重要。
另一个有趣的可能性是PP2A磷酸酶作为Plk1抵消抑制中心粒脱离的磷酸酶参与。在着丝粒处发现了Sgo1相互作用的PP2A磷酸酶复合物(Kitajima等人，2006年;Riedel等人，2006年). 似乎类似的PP2A–sSgo1复合物定位于中心粒，抑制中心粒的分离。
最后，最近的数据揭示了Plk1的功能超出了中心粒凝聚力的简单释放，因为Plkl在有丝分裂期间“修饰”了新组装的子中心粒处的蛋白质，使其能够成熟并组织PCM（“MTOC活性”）。当中心粒缺乏这种依赖于Plk1的修饰时，它们就失去了复制和发展为全功能MTOC的能力(Wang等人，2011年). 综上所述，这些结果表明，Plk1修饰中心粒蛋白是中心粒复制所必需的。
除了随着有丝分裂的退出（中心粒脱离）而丢失的母子中心粒之间的粘连蛋白复合体外，第二种蛋白质连接子从G1连接到两个母体中心粒的近端，直到有丝分裂开始(、链接器建立；Bornens等人，1987年). 这种高度灵活的连接子在中心粒脱离时或稍稍脱离后建立，并持续到有丝分裂进入(，接头溶解；O’Regan等人，2007年).
两种结构蛋白已被鉴定为中心体连接子的组成部分：C-Nap1和rootletin。NIMA相关的Nek2A激酶在G2晚期磷酸化这些连接蛋白，从而启动它们从中心体的移位。这导致两个中心体分离。C-Nap1反映了Nek2A定位于母中心粒近端(Fry等人，1998年). 它是rootletin的对接点，被认为是连接两个母亲中心粒的物理连接点(Bahe等人，2005年). 与这一观点一致，根素的过度表达导致广泛纤维的形成，这些纤维能够招募其他相互作用的蛋白质，如Nek2A和C-Nap1。此外，C-Nap1或rootletin的缺失会导致与细胞周期相无关的中心体过早分离(Faragher和Fry，2003年). 磷酸化后C-Nap1和rootletin如何从中心体中被取代尚待确定。在任何情况下，C-Nap1和rootletin的蛋白水解降解都不需要用于中心体的置换和随后的分离(Mayor等人，2000年).
最近，还发现了其他可能作为中心体连接蛋白发挥作用的中心体蛋白。在siRNA筛选中，Cep68和Cep215（CDK5RAP2）被鉴定为可能的连接体成分，因为去除这两种分子都会促进中心体过早分离。Cep68位于两个中心粒之间，而Cep215围绕中心粒(Graser等人，2007年). Cep68在细胞有丝分裂进入中心体时从中心体中丢失，并且它依赖于其他连接蛋白的存在来补充中心体，这与Cep68作为Nek2A的靶点肯定是一致的。Cep215的不同行为和定位有利于另一种监管模式，可能直接通过Plk1。
β-连环蛋白因其作为Wnt信号通路的效应器而广为人知(Dierick和Bejsovec，1999年). 它还与中心体完整性的维持有关。它定位于中心粒的近端和远端区域以及中心体之间的区域。此外，β-catenin是Nek2A的体内外基质。然而，其缺失表型并不显示其他连接蛋白缺失时中心体过早分离的特征。尽管如此，β-catenin定位似乎确实需要rootletin和C-Nap1，尽管与这些已建立的连接分子不同，它在有丝分裂期间未能与中心体分离(Bahmanyar等人，2008年).
Nek2A的功能及其上游调节至于其他有丝分裂激酶，Nek2A的蛋白水平和活性受细胞周期依赖性调节也就不足为奇了。Nek2A蛋白水平在晚期S和G2期达到峰值，随后在前中期APC/C介导的降解在核膜破裂时完成（NEBD；Hayes等人，2006年). 因此，有人提出，Nek2A水平和活性的随后变化在前期达到一个临界阈值，该阈值足以溶解中心体连接子(Hayes等人，2006年). 随后，Nek2A的siRNA缺失对细胞周期进展没有任何影响，这对这一观点提出了挑战(Fletcher等人，2004年). 然而，最近的研究表明，Nek2A活性受到阳性和阴性对照的影响，并且平行通路可以替代中心体连接子溶解过程中Nek2A的丢失(Pugacheva和Golemis，2005年;Mardin等人，2010年,2011;Matsuo等人，2010年).
Nek2A激酶对底物C-Nap1和rootletin的局部活性由两种Hippo通路成分调节：Mst2激酶和支架蛋白hSav1(Mardin等人，2010年). 传统上，众所周知，Hippo途径蛋白通过调节转录辅激活物YAP和TAZ的定位，在生长控制和凋亡中发挥作用(埃德加，2006年;潘，2010年). 然而，越来越多的证据支持这样的观点，即河马途径的组成部分可以独立于其在传统途径中的作用而发挥作用(Yang等人，2004年;Yabuta等人，2007年;千叶等人，2009年;Hergovich等人，2009年;Oh and Irvine，2010年)中心体复制和分离的控制是最好的例子。
Mst1/Mob1/NDR信号盒独立于Hippo通路的其余部分，有助于人类细胞中心体复制的控制(Hergovich等人，2007年,2009). 此外，为了控制中心体分离，Mst2激酶在支架蛋白hSav1的辅助下磷酸化Nek2A激酶。这种磷酸化对于hSav1–Nek2A–Mst2复合物的形成以及磷酸化的Nek2A靶向中心体至关重要。Nek2A在中心体的积累对中心体分离至关重要，因为这一步骤中的缺陷导致C-Nap1磷酸化降低(Mardin等人，2010年).
有趣的是，hSav1、Mst2和Nek2A之间的相互作用是由一种被称为SARAH（Sav/RASSF/Hpo）结构域的线圈结构域介导的(Mardin等人，2010年). 该结构域存在于Hippo通路成分hSav1、Mst1/2和Rassf1的末端C末端，并介导SARAH结构域蛋白之间的相互作用(Scheel和Hofmann，2003年)通过螺旋线圈结构的头尾反平行排列实现同聚和异聚(Hwang等人，2007年). Nek2A末端C末端的类SARAH结构域促进Nek2A-与Mst2和hSav1的结合。这些SARAH结构域介导的相互作用对中心体分离至关重要(Mardin等人，2010年).
Nek2A在中心体分离中的及时激活受细胞周期机制的直接控制。在有丝分裂进入时，参与中心体成熟的Aurora A和Plk1激酶通过刺激中心体连接蛋白的磷酸化和移位促进中心体分离(，在NEBD之后；Mardin等人，2011年). 极光A在中心体分离中的主要功能可能是激活Plk1的激酶活性(Mardin等人，2011年). 这与之前的观察结果一致，即Aurora A通过T环中T210的磷酸化提高Plk1激酶活性(Macůrek等人，2008年;Seki等人，2008年). 反过来，Plk1与Mst2激酶结合并磷酸化。这种磷酸化对调节Nek2A和磷酸酶PP1γ之间的相互作用很重要(Helps等人，2000;Mi等人，2007年). 体内PP1γ通过去磷酸化C-Nap1而非去磷酸化Nek2A拮抗Nek2A。因此，与Nek2A相关的PP1γ水平是控制C-Nap1磷酸化状态的关键方面。Mst2与PP1γ-Nek2A结合调节这种平衡的磷酸化水平。值得注意的是，通过Mst2的Plk1磷酸化调节结合亲和力决定了Mst2–Nek2A–PP1γ复合物的离解。Mst2的激酶活性可能不参与调节PP1γ与Nek2A的结合(Mardin等人，2011年). 因此，Plk1对Mst2的磷酸化导致Mst2–Nek2A–PP1γ复合物中PP1γ水平的降低。因此，中心体的Nek2A激酶能够磷酸化C-Nap1，使其超过促进中心体连接子溶解所需的临界阈值(Mardin等人，2010年).
NEBD前后中心体分离。Plk1在通过不同途径调节中心体分离中起着核心作用。在G2中，Plk1激活Nek9/6/7级联以调节Eg5的积累。此外，Cdk1对Eg5与MT的结合很重要。NEBD后，Plk1通过Mst2的磷酸化控制Nek2与PP1γ的结合，从而调节中心体连接体上的磷酸平衡。此外，Plk1还参与了Eg5对主轴极的定向。
相反，在缺乏Plk1活性或表达非磷酸化Mst2突变体的细胞中，Mst2–Nek2A–PP1γ复合物中PP1γ的水平增加，导致Nek2A-逆转C-Nap1磷酸化并阻碍中心体分离(Mardin等人，2011年). 众所周知，Plk1活性在G2和有丝分裂时达到峰值(Golsteyn等人，1995年). 因此，似乎Plk1控制着中心体连接子的磷酸化/去磷酸化的平衡，从而决定中心体分离的时间。
Hippo通路成分对Nek2A的这种正调控可能通过周中心蛋白（kendrin）和黏附支架蛋白HEF1的负调控而被抵消。HEF1已被证明抑制Nek2A在中心体的积累和活性(Pugacheva和Golemis，2005年)而培里centrin是Nek2A激酶活性的抑制剂。一贯地，siRNA-介导的中心蛋白耗竭导致间期中心体过早分离。中心蛋白如何下调Nek2A激酶活性尚不清楚；然而，作者提出了一种机制，其中中心蛋白结合改变了蛋白质的整体结构，将Nek2A催化域的结构翻转为抑制构象(Matsuo等人，2010年). 有趣的是，围绕中心蛋白和Cep215的定位也依赖于Plk1，这表明通过Nek2A或通过参与中心体内聚的一些蛋白质的直接磷酸化进行额外的调节(Graser等人，2007年;Haren等人，2009年). 综上所述，这些发现清楚地表明，精确控制Nek2A激酶的定位和活性对于及时分离G2中的两个中心体非常重要。
令人惊讶的是，Nek2A缺失不会导致细胞周期进展的重大缺陷(Fletcher等人，2004年; 未发布的数据）。然而，在Eg5运动活性降低但未完全阻断的条件下，hSav1–Nek2A–Mst2通路对双极纺锤体的形成至关重要(Mardin等人，2010年). 这表明中心体分离有两个步骤：中心体连接子通过Mst2–Nek2A激酶磷酸化依赖性溶解，中心体通过Eg5活性依赖性分离（下一节将进一步讨论）。
哺乳动物驱动蛋白-5的调节，Eg5在通过连接蛋白位移将中心体初步分离后，运动蛋白通过其在MT上的抗平行滑动活性将两个中心体物理分离。驱动蛋白Eg5是驱动中心体分离的主要力发生器。Eg5属于运动蛋白的驱动蛋白-5亚家族，它是同源四聚体加上末端定向运动(Sawin等人，1992年;科尔等人，1994年). 小分子抑制剂如monastrol对Eg5的抑制或siRNA对蛋白的消耗导致具有单极纺锤体的前中期抑制细胞(Whitehead和Rattner，1998年;卡普尔等人，2000年). 众所周知，Eg5马达在间期分散在细胞质中时，在前期首先在纺锤体两极聚集，然后沿中期纺锤体聚集(Sawin和Mitchison，1995年). Eg5如何瞄准纺锤杆是一个长期存在的问题。在爪蟾卵提取物Eg5向两极的转运依赖于Eg5与负向末端的动力蛋白/动力蛋白复合物成分之间的直接相互作用(Uteng等人，2008年). 然而，在人类细胞中，情况似乎并非如此，因为动力蛋白重链的缺失不会影响Eg5的中心体定位(Tanenbaum等人，2008年).
先前的数据表明，Cdk1通过磷酸化和激活纺锤体两极的Eg5促进中心体分离(布兰奇等人，1995年). 这种磷酸化（Thr 926）对于Eg5与MT的结合很重要。然而，至少在鸡DT40细胞中，Cdk1本身并不需要在中心体富集Eg5(Smith等人，2011年). 相反，越来越多的证据表明，在人类细胞中，Eg5靶向纺锤体电极需要Plk1活性(，在NEBD之后；Bertran等人，2011年;Mardin等人，2011年;Smith等人，2011年). 抑制Plk1可以防止Eg5在中心体的积聚，而不会改变蛋白质的细胞水平(Mardin等人，2011年). 目前尚不清楚Plk1如何调节Eg5定位。由于Plk1在体外不能磷酸化Eg5，因此不太可能进行直接的磷酸化依赖性调节(Smith等人，2011年). 此外，如前所述，人类有丝分裂细胞中Eg5的磷酸化分析未能识别除T926（Cdk1磷酸化）以外的其他位点(布兰奇等人，1995年)和S1033（Nek6激酶磷酸化；Rapley等人，2008年).
重要的是，Plk1调节的Eg5靶向中心体需要完整的MT细胞骨架。在用低浓度MT解聚药物诺可达唑孵育的细胞中，Eg5定位于MT的残余物；然而，在完全没有MT的情况下，Eg5不再与中心体结合(Mardin等人，2011年). 缺少Plk1可能会将Eg5困在MT上，以防止其随后瞄准两极。或者，因为Plk1抑制降低了纺锤极的MT成核能力(Lane and Nigg，1996年)中心体低密度的MT可能间接影响Eg5的定位。
Eg5的调节更为复杂，因为NIMA激酶家族成员Nek9、Nek6和Nek7也有助于Eg5靶向中心体。活性Nek9在有丝分裂时积聚在中心体并直接磷酸化Nek6/Nek7(Roig等人，2002年,2005;Belham等人，2003年). 通过释放Nek6/7的自动抑制构象，Nek9激活这两种激酶(Richards等人，2009年). 激活的Nek6和Nek7激酶随后控制有丝分裂进程并有助于双极纺锤体的形成(O'Regan和Fry，2009年).
Bertran等人（2011年）现已证明，在中心体分离中，Nek9/6/7信号级联在Plk1下游但Eg5上游起作用。当被Plk1磷酸化和激活时，Nek9与Nek6/Nek7结合，能够将Eg5靶向中心体。作者提出，Nek6磷酸化Ser1033上Eg5的能力是Plk1介导的Eg5靶向纺锤极的原因。一贯地，阻止这种磷酸化的Eg5突变未能集中在中心体，尽管这一观察背后的潜在机制尚待确定(Bertran等人，2011年).
有趣的是，Nek9或Nek6的过度表达促进间期细胞中心体过早分离。值得注意的是，这种中心体过早分离与Nek2A诱导的中心体分离不同，因为它完全依赖于Eg5提供的力。其他实验将揭示Plk1是否在NEBD前后通过两条不同的途径将Eg5靶向中心体，如或者如果Plk1–Nek9–Nek6/7调节在有丝分裂中持续存在。针对Nek激酶的特异性抑制剂的开发可能有助于解决这个问题。
有助于中心体分离的附加力NEBD后，Eg5活性被人类细胞中负的末端定向运动动力蛋白抵消。动力蛋白/动力蛋白复合物在中心体分离期间产生一种内向的负向终末作用力，对抗Eg5的作用，因此Eg5和动力蛋白活性的同时受损有利于双极纺锤体的形成(Tanenbaum等人，2008年). 相比之下，在NEBD动力蛋白与Eg5合作进行中心体分离之前，由于在有丝分裂的这一阶段抑制这两种分子比单独抑制任何一种分子都会产生更严重的中心体分隔缺陷(Tanenbaum等人，2008年). 因此，NEBD前后的中心体分离是由不同的过程驱动的(塔南鲍姆和梅德马，2010年).
最近，动粒（KTs）与NEBD后中心体分离有关(Toso等人，2009年). KTs通过稳定MT以形成K纤维以及在这些K纤维上产生向外的推力来促进中心体分离。当极光A失活时，这一过程变得至关重要。然而，基于KT的力不足以克服由Eg5抑制引起的中心体分离缺陷。作者认为，KTs通过MT极性通量的产生，对分离中心体的整体力有贡献。
肌动蛋白细胞骨架也被认为有助于中心体分离，尤其是在NEBD之前(Whitehead等人，1996年;乌兹别科夫等人，2002年;W.Wang等人，2008). 当F-actin被特定药物解聚时，中心体无法分离，尽管其基本机制尚不清楚。最近，肌动蛋白解聚已被证明可以逆转由于在G2期抑制Plk1而导致的中心体分离失败(Smith等人，2011年). 肌动蛋白如何在NEBD之前产生分离中心体的力目前尚不清楚，但它可能是一种稳定的基质，MT-依赖性运动蛋白可以在其上发挥作用。
未来展望尽管最近在我们对中心粒/中心体分离的分子机制的理解方面取得了迅速进展，但仍有很多东西需要学习。考虑到分离和内聚素复合体在中心粒脱离中的核心重要性，研究内聚素所包含的内容以维持中心粒内聚至关重要。研究结果Schöckel等人（2011）提高DNA周围粘附的可能性；然而，到目前为止，中心体中存在DNA的证据尚不充分，而在该细胞器中发现了特异性RNA(Alligro等人，2006年). 另一个重要问题涉及到中心粒分离和中心粒连接体组装之间的可能联系。Plk1介导的中心粒修饰的基础是什么？Plk1激酶的相关底物是什么？对中心粒标记的仔细分析表明，Plk1修饰的中心粒积累C-Nap1，而非修饰的中心核与hSas-6相关(Wang等人，2011年). 因此，阐明中心体连接子的组装是如何与中心粒脱离相联系的将是很重要的。
最后，关于中心粒体外组装和中心粒脱离的最新开创性研究(Kitagawa等人，2011年;Schöckel等人，2011年;van Breugel等人，2011年)已经表明，在体外重建中心体循环的各个方面是可能的。当然，新开发的细胞生物学工具，结合这种体外分析，将继续揭示中心体生物学的未知领域。
