美国国家科学院院刊。1981年2月；78(2): 747–751.
M-N等位基因座糖蛋白产物（M-N糖蛋白）的氨基酸和碳水化合物结构变体。
摘要
用CNBr裂解单个供体的MgM、MM Miltenberger III（MiIII）和M-N红细胞膜的主要糖蛋白，并检查其氨基末端八肽的氨基酸和碳水化合物组成。杂合MgM供体的氨基末端八肽被分解为两种类型，A和A'。MgM A在碳水化合物和氨基酸组成上与来自MM糖蛋白的八肽A相同。MgM A’的氨基酸组成与NN肽A类似，只是Asx单独取代了Thr，因此未被糖基化。MM（MiIII）八肽A的氨基酸组成与M肽A相同，但碳水化合物含量不同。该糖肽包含三个O-糖苷连接的碳水化合物单元，其中一个含有与NeuAc、Gal和GalNAc核心结合的GlcNAc。糖蛋白的CNBr糖肽B中也存在大约两个这样的单元，根据对碱性硼氢化物和碱性亚硫酸盐降解的研究，这些单元被认为具有以下结构：（公式见正文）Mg是M-N基因座的化感变体，可能是由N基因中的一个碱基替换进化而来的。由此产生的单一氨基酸取代影响相邻Ser和Thr残基的翻译后碳水合作用。MM（MiIII）似乎是M基因的产物，它经历了与M-N糖蛋白不同的翻译后糖基化序列。
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