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自然。作者手稿;PMC 2011年5月7日发布。
以最终编辑形式发布为:
自然。2006年7月6日;442(7098): 96–99.
2006年5月21日在线发布。 doi(操作界面):10.1038/性质04835

图2

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ING2 PHD结构域甲基化H3K4识别增强ING2相关的HDAC1组蛋白脱乙酰酶活性在体外

,亲和纯化野生型和突变型Flag–ING2复合物的西方分析。模拟,空载体控制免疫沉淀。b条ING2复合物与甲基化H3K4肽的结合需要完整的PHD结构域。对所示HDAC1–ING2复合物的组蛋白肽下拉物进行抗ING2西式分析。c(c)在野生型而非突变型中,组蛋白HDAC1脱乙酰化,ING2复合物通过ING2 PHD结构域与甲基化H3K4结合而增加。西方分析在体外在SET7甲基化存在或不存在的情况下,ING2复合物的组蛋白脱乙酰化反应。以曲古抑菌素A(TSA)抑制组蛋白去乙酰化酶为对照。d日,ING2复合物相对组蛋白去乙酰化酶活性的定量c(c)来自三个独立的实验。误差条表示标准误差。

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