在PMC中查看全文文章 自然.作者手稿;PMC:2011年5月7日发布。 以最终编辑形式发布为:自然。2006年5月21日;442(7098):96–99.数字对象标识:10.1038/性质04835 在PMC中搜索 在PubMed中搜索 在NLM目录中查看 添加到搜索 版权和许可信息 ©2006自然出版集团 PMC版权声明 图1。ING2 PHD结构域特异性结合H3K4me3在体外. 一谷胱甘肽的考马斯蓝染色S公司-转移酶(GST)–ING2博士和GST控制小牛胸腺组蛋白的下拉。b条,凝胶位移显示ING2博士-与纯化的天然核小体结合。非变性凝胶上核糖体DNA的溴化乙锭染色。c(c),GST下拉分析的Western blot分析,如a.天,ING2 PHD结构域优先结合H3K4me3肽。利用所示GST融合蛋白和生物素化肽进行组蛋白肽下拉式Western分析。肽的完整性已通过已知的甲基赖氨酸结合结构域得到证实(补充图S1d,e).氨基酸。e(电子),ING2需要H3K4甲基化博士-与染色质结合在体外.GST–ING2的西方分析博士从野生型或Set1-null纯化的染色质的下拉分析酿酒酵母菌株。(f)在组蛋白肽结合分析中,酵母和人类ING家族蛋白的PHD结构域优先与H3K4me2/3结合。