♦ 参见参考文章，生物学杂志。化学。2010,285, 41896–41910
蛋白激酶Cδ亚型对凋亡信号作出反应并促进细胞死亡。典型的是，PKCδ通过酪氨酸激酶级联间接激活，然后转移到细胞核诱导凋亡；然而，在某些情况下，PKCδ可以被佛波酯直接激活，然后转移到质膜上诱导凋亡。在本周的这篇论文中，鹿本武和他的同事开发了一种方法，使用一种基于FRET的、针对该亚型的报告物，即C激酶活性报告物（CKAR），来可视化PKCδ激活的时空特性。他们观察到了这两种激活机制；佛波酯以Src非依赖性的方式触发质膜（以及高尔基体和线粒体）的荧光，而G蛋白偶联受体激动剂UTP以Src-依赖性的形式诱导细胞核的活性。有趣的是，鹿本和同事发现，在Src抑制剂存在的情况下，预先标记到细胞核的PKCδ没有激活；因此，Src需求不仅是为了易位，也是为了PKCδ活化。这项研究不仅为PKCδ的调控提供了新的见解，也为整个PKC信号领域提供了一项新的技术进步。
