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细胞耐热性和肌动蛋白丝稳定性的调节伴随着磷酸化诱导的热休克蛋白27寡聚体结构的变化。
摘要
热休克蛋白27（HSP27）的磷酸化可以调节肌动蛋白丝对生长因子的反应。在热休克期间，HSP27被磷酸化的部位和蛋白激酶与有丝分裂刺激期间相同。这表明，在生长因子刺激和应激反应期间，蛋白质的相同功能可能被激活。为了确定HSP27磷酸化在热休克反应中的作用，我们建立了几个稳定的中国仓鼠细胞系，它们组成性表达不同水平的野生型HSP27（HU27细胞）或非磷酸化形式的人类HSP27细胞（HU27pm3细胞）。与热休克后存活率增加的HU27细胞相比，HU27pm3细胞的存活率仅略有提高。有证据表明，微丝的稳定是HSP27保护功能的主要目标。与对照细胞相比，HU27pm3细胞中的微丝被热致敏，而野生型HSP27导致HU27细胞中这些结构的稳定性增加。与对照细胞相比，HU27但不是HU27pm3细胞对细胞松弛素D处理具有高度抗性。此外，在细胞松弛素D处理的细胞中，野生型HSP27而非磷酸化形式的HSP27加速了肌动蛋白丝的再现。人类HSP27的突变对热休克诱导的蛋白质溶解度和细胞定位的变化没有影响，表明磷酸化不参与这些过程。然而，应激剂或有丝分裂原对HSP27磷酸化的诱导导致野生型蛋白的多聚体大小减小，这种效应在突变蛋白中未观察到。我们认为，在应激早期，HSP27寡聚体中磷酸化诱导的构象变化在微丝动力学水平上调节蛋白质的活性，从而提高细丝的稳定性并加速其恢复。HSP27在热休克期间提供的保护水平因此可以代表肌动蛋白丝完整性的更好维持对整体细胞存活的贡献。
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