p160 RhoA-结合激酶ROK-α是激酶家族的成员，参与细胞骨架的重组。

GTPase RhoA与各种细胞活动有关，包括应激纤维的形成、运动和胞质分裂。我们最近报道了一种p150丝氨酸/苏氨酸激酶（称为ROK-α）仅在其活性GTP结合状态下与RhoA结合及其cDNA；将RhoA引入HeLa细胞导致细胞质激酶移位到质膜，这与RhoA的靶向ROKα一致（T.Leung，E.Manser，L.Tan，and L.Lim，J.Biol.Chem.256:29051-29054，1995）。对该cDNA的重新分析表明，ROKα包含一个额外的N末端区域。我们还分离出另一个cDNA，该cDNA编码一种蛋白（ROK-β），在激酶域中与ROK-α有90%的同源性。分子量为160 kDa的韩国α和韩国β均含有一个高度保守的富含半胱氨酸/组氨酸的结构域，该结构域位于推测的百合同源结构域内。这些激酶结合RhoA、RhoB和RhoC，但不结合Rac1和Cdc42。Rho结合域包含约30个氨基酸。该结构域内的突变导致Rho结合的部分或完全丧失。通过向HeLa细胞微量注射编码不同形式ROKα的DNA构建物，研究ROKα对细胞形态的影响。全长韩国α促进应力纤维和局灶黏附复合体的形成，这与其是RhoA的效应器一致。在C末端截短的韩国α促进了这种形成，也促进了肌动蛋白微丝的广泛凝聚和核分裂。这些蛋白质表现出应激纤维形成所需的蛋白激酶活性；激酶头韩国αK112A和N末端截短突变体没有表现出这种促进作用。后一种突变体反而诱导了应力纤维和局部粘附复合物的分解，并伴随着细胞扩散。这些效应由包含Rho结合、富含半胱氨酸/组氨酸和百合同源结构域的C末端区域介导。因此，多域ROKα似乎参与了细胞骨架的重组，N和C末端分别作为激酶结构域的阳性和阴性调节因子，其活性对应力纤维和局灶黏附复合体的形成至关重要。