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cAMP依赖性蛋白激酶的肉豆蔻酰化催化亚基的晶体结构揭示了开放和闭合构象。
摘要
从重组催化亚基三元复合物的精细结构出发，采用分子替换方法求解了cAMP依赖蛋白激酶哺乳动物催化亚基的三个晶体结构，代表两种不同的构象状态（Zheng，J.等，1993a，Biochemicry 32，2154-2161）。这些结构对应于游离脱辅酶，一种与碘化抑制剂肽的二元复合物，以及一种与ATP和未修饰抑制剂肽的三元复合物。脱辅基酶和二元络合物以开放构象结晶，而三元络合物则以类似于重组酶三元络合物的闭合构象结晶。二元络合物的模型以2.9A的分辨率进行了改进，显示了与开放构象相关的构象变化。这些可以用小叶的旋转和C末端30个残基的位移来描述。小叶的旋转改变了围绕富含甘氨酸环和Thr 197（一个关键的磷酸化位点）的活性位点区域的分裂界面。除了构象变化外，重组酶中不存在的肉豆蔻酰化位点在二元复合物中也有明确的定义。肉豆蔻酸结合在由四个蛋白质片段组成的深疏水囊中，这四个片段以线性序列广泛分散。位于保守催化核心外的N末端40残基由N末端肉豆蔻酸盐和跨越两个叶的两亲性螺旋锚定，并被Trp 30覆盖。翻译后修饰，磷酸化和肉豆蔻酰化，都直接有助于该酶的稳定结构。
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选定的引用
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文章来自蛋白质科学：蛋白质学会的出版物由以下人员提供蛋白质学会
