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细胞生物学杂志。1996年7月1日；134(1): 67–80.
数字对象标识：10.1083/jcb.1341.67
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PMID：8698823

丝状α-平滑肌肌动蛋白的一种功能：成纤维细胞运动迟缓

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摘要

已知肌动蛋白包含六种哺乳动物亚型，其中β-和γ-非肌肌动蛋白存在于所有细胞中，而α-平滑肌（α-sm）肌动蛋白通常仅限于平滑肌谱系的细胞。α-Sm肌动蛋白也被发现在某些非肌肉细胞中瞬时表达，特别是成纤维细胞，即肌成纤维细胞。成纤维细胞中α-sm肌动蛋白的功能意义尚不清楚。然而，肌成纤维细胞似乎在乳腺癌的基质反应、伤口修复部位和纤维化反应中发挥着重要作用。这里，我们表明α-sm肌动蛋白的存在是成纤维细胞迁移行为迟缓的信号。在含有和不含α-sm肌动蛋白的成纤维细胞株迁移实验中的比较显示，α-sm肌动蛋白阳性成纤维细胞的迁移受到抑制。单克隆抗体（mAb）1A4可特异性识别α-sm肌动蛋白的NH2末端Ac-EEED序列，与非相关抗体或抗β-actin单克隆抗体相比，单克隆抗体1A4的电穿孔显著增加了细胞迁移的频率。延时视频显微镜显示迁移率分别为4.8和3.0微米/小时。为了敲除α-sm肌动蛋白，测试了几种反义硫代磷酸寡核苷酸（ODN）。其中之一，3'UTI是对α-sm肌动蛋白mRNA高度进化保守的3'非翻译（3'UT）序列的补充，经双向凝胶电泳分析，它可以完全阻断α-sm动蛋白的合成，而不影响任何其他蛋白质的合成。与相应的正义ODN相比，反义3'UTI靶向显著增加运动能力。α-Sm肌动蛋白的抑制也导致了不太明显的局灶性粘连的形成，如针对长春新碱、talin和β1整合素的免疫荧光染色所揭示的。我们提出丝状α-Sm肌动蛋白的一个重要功能是固定细胞。

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文章来自细胞生物学杂志由以下人员提供洛克菲勒大学出版社