细胞生物学杂志。1990年6月1日；110(6): 1975–1982.
电渗中性粒细胞肌动蛋白组装：细胞内钙的作用
摘要
微丝的组装涉及肌动蛋白从单体（G）形式转化为丝状（F）形式。这种转化的确切顺序尚待确定，尤其是钙的作用尚不清楚。使用完整和电渗透的人类中性粒细胞更直接地评估细胞溶质钙[（Ca2+]i）在肌动蛋白组装中的作用。用7-硝基苯并-2-氧杂-1,3-二唑-酞酸染色和直角光散射监测F-actin的形成。虽然添加Ca2+离子载体可以诱导肌动蛋白组装，但以下观察表明，[Ca2+]i的增加并不是受体诱导的肌动蛋白聚合的直接原因：（a）无Ca2（+）介质中的完整细胞，通过添加离子载体耗尽内部Ca2+，尽管[Ca2+]i没有变化，但对甲酰肽fMLP的反应是肌动蛋白组装，用Indo-1评估；（b） fMLP诱导渗透性细胞中F-actin含量显著增加，与含有0.1微米游离Ca2+的培养基平衡，并用高达10 mM EGTA缓冲；（c） 通过直接向渗透性细胞中添加CaCl2，使[Ca2+]i超过静息水平，导致肌动蛋白分解。相反，降低[Ca2+]i导致自发肌动蛋白组装。为了使这些发现与钙离子载体的肌动蛋白聚合作用相一致，我们研究了A23187和离子霉素是否通过独立于或继发于[Ca2+]i增加的机制诱导肌动蛋白组装。我们发现，白三烯B4（LTB4）完全抑制了离子载体诱导的肌动分子组装拮抗剂LY-223982，这意味着离子载体效应是LTB4形成的次级效应，可能是通过磷脂酶A2的刺激。我们得出结论，肌动蛋白的组装不是由[Ca2+]i增加介导的，而是升高的[Ca2+/]i促进肌动蛋白分解，这一效应可能由钙敏感的肌动蛋白丝状覆盖蛋白（如凝胶蛋白）介导。肌动蛋白的顺序组装和拆卸对于趋化性等功能可能是必要的。
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选定的引用
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文章来自细胞生物学杂志由以下人员提供洛克菲勒大学出版社
