细胞生物学杂志。1984年4月1日；98(4): 1363–1377.
微量注射特异性抗体后活细胞内非红细胞蛋白的免疫沉淀：与细胞骨架结构的关系
摘要
通过向细胞内微量注射针对非红细胞精蛋白α链的单克隆抗体（IgM）或针对牛脑精蛋白（fodrin）的亲和纯化多克隆抗体，可以实现非红细胞素蛋白的细胞内沉淀。在成纤维细胞和上皮细胞类型中观察到这种抗体诱导的spectrin沉淀，包括胚胎牛气管成纤维细胞、牛肾上皮细胞系（MDBK）、Hela细胞、沙土鼠纤维瘤细胞以及人和小鼠来源的成纤维细胞系。spectrin的沉淀是特异性的，与非红细胞spectrin分布相似的两种蛋白质没有被诱导在spectrin聚集体中共沉淀。比较微注射的两种类型的抗体，亲和纯化的多克隆抗体产生了更紧密的spectrin聚集体，并且这些聚集体经常与微丝束对齐。spectrin聚集体被清除到假定溶酶体中的速度因不同的细胞类型而异：在某些细胞中，例如牛肾上皮细胞，这在微量注射后3小时内完成，而在一些成纤维细胞中，微量注射后24h甚至48h，spectrin聚集体在细胞质中突出。微丝束似乎不受Specrin聚集的影响。我们得出结论，肌动蛋白微丝束的完整性不需要非红细胞Specrin，并且这些结构很可能通过非红细胞spectrin以外的蛋白质在其末端与膜相连。细胞内光谱蛋白沉淀对细胞形状、包膜囊泡或微管的分布没有影响。然而，非红细胞光谱蛋白的聚集确实影响了波形蛋白型中间丝在大多数研究的细胞类型中的分布。这些丝状物变得更加扭曲和凝缩，但通常不会像秋水仙碱处理引起的微管破裂那样在细胞核周围崩塌。聚集的中间丝通常与聚集的精蛋白区域一致。这种中间丝的聚集不是由微注射无关抗体诱导的，也不是由与之没有交叉反应的细胞中的抗精蛋白单克隆抗体诱导的。（摘要删减为400字）
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选定的引用
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文章来自细胞生物学杂志由以下人员提供洛克菲勒大学出版社
