膜和可溶性α-结合蛋白螺旋相互作用的比较。

螺旋-螺旋相互作用对膜蛋白的折叠、稳定性和功能都很重要。这里，使用两种独立和互补的方法来研究介导膜和可溶性α-结合蛋白中螺旋-螺旋相互作用的氨基酸的性质和分布。第一种方法基于被周围原子遮挡的范德瓦尔斯表面积表征螺旋蛋白中单个氨基酸的堆积密度。我们最近用这种方法表明，平均而言，跨膜螺旋比可溶性蛋白质中的螺旋紧密。这些研究在此得到扩展，以表征界面和非界面氨基酸的堆积，以及具有右手或左手交叉角、平行或反平行方向的螺旋体界面中氨基酸的堆积。我们发现，膜蛋白中最丰富的紧密堆积的界面残基是Gly、Ala和Ser，并且具有左旋交叉角的螺旋平均比具有右旋交叉角的螺旋更紧密。用于表征螺旋-螺旋相互作用的第二种方法涉及螺旋接触图的使用。我们发现，与可溶性蛋白质中的螺旋相比，膜蛋白中的螺旋显示出更广泛的螺旋间接触分布。螺旋膜和可溶性蛋白质都利用螺旋相互作用的一般基序，主要依赖四个残基（Leu、Ala、Ile、Val）以左手螺旋螺旋的方式调节螺旋相互作用。然而，调节螺旋相互作用的第二个基序是膜蛋白螺旋界面中小残基和极性残基（Ala、Gly、Ser、Thr）的高出现率和高平均堆积值。最后，我们证明了在螺旋-螺旋界面中残基的出现与它们的填充值之间存在很强的线性相关性，并就膜蛋白结构预测和膜蛋白稳定性方面讨论了这些结果。