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生物化学杂志。2003年3月1日;370(第2部分):703–711。
数字对象标识:10.1042/BJ20021301
预防性维修识别码:PMC1223196项目
PMID:12444923

β-3Lamp1融合蛋白的过度表达导致α-v/beta-3整合素通过误入溶酶体而下调。

摘要

我们提出了一个总体策略,通过将其中一个伙伴的可溶性外结构域融合到溶酶体蛋白Lamp1的跨膜细胞溶质尾部,使分泌途径中的1型膜结合异二聚体蛋白水平显著负降低。因此,在人类胚胎肾(HEK)-293细胞中,整合素β-3Lamp1嵌合体的过度表达导致其内源性伴侣整合素αv亚单位的急剧减少。该机制涉及在内质网中形成αv/β3Lamp1复合物,该复合物随后被分选为溶酶体/内体降解途径。与对照细胞相比,内源性整合素α5和β1水平的不变性提供了这种方法的特异性。相反,HEK-293细胞中整合素β3的过度表达导致细胞表面αvβ3水平升高。在功能上,β3Lamp1和β3过表达分别表现为对卵磷脂的粘附减少和增加,以及细胞聚集减少。该技术的应用应能够分析同二聚体或异二聚体在所选细胞类型中的功能重要性,并通过蛋白质组学方法鉴定新的伙伴蛋白。

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选定的引用

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文章来自生物化学杂志由以下人员提供生物化学学会