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生物化学杂志。2001年5月1日;355(第3部分):725–731。
数字对象标识:10.1042/bj3550725
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PMID:11311135

4F2hc与轻链LAT1、LAT2或y+LAT2的关联需要不同的域。

摘要

异二聚体氨基酸转运蛋白由一种名为重链(4F2hc或rBAT)的II型膜蛋白组成,该重链可能与许多不同的多面体膜蛋白相关,称为轻链。据认为,重链主要参与复合物向质膜的转运,而转运过程本身是由轻链催化的。4F2重链(4F2hc)与至少六条不同的轻链结合,诱导不同的氨基酸转运活性。为了测试轻链是否被特异识别,并确定与轻链识别相关的域,构建了4F2hc的C末端截断突变体,并与轻链LAT1、LAT2和y(+)LAT2共同表达。与529个氨基酸野生型4F2hc蛋白相比,截短的亚型T1仅由构成细胞溶质N末端和跨膜螺旋的133个氨基酸组成,其促进膜表面LAT1表达的能力略有下降。越来越大的4F2hc突变体的共表达导致LAT1的延迟易位。与4F2hc截短对LAT1表达的微弱影响相反,LAT2和y(+)LAT2的表面表达几乎完全丢失,所有截短的重链。LAT1与其他轻链的共同表达没有导致LAT2和y(+)LAT2的位移。结果表明,重链的胞外结构域主要负责识别轻链而非LAT1,并且胞外结构区确保了适当的质膜移位。

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选定的引用

这些参考文献在PubMed中。这可能不是本文参考文献的完整列表。

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