Ca（2+）直接桥接蛋白激酶Calpha的C2膜结合域与磷脂酰丝氨酸。

C2结构域在包括经典蛋白激酶Cs（PKCs）在内的多种蛋白质中充当膜靶向模块，在通过钙依赖性与磷脂酰丝氨酸的相互作用激活中发挥重要作用。现在，通过X射线晶体学分别以2.4和2.6 A的分辨率测定了在不存在和存在1，2-二甲酰基-sn-磷脂酰-L-丝氨酸的情况下PKCalpha-C2结构域Ca（2+）结合形式的三维结构。在C2三元配合物的结构中，磷脂的甘油磷酸丝氨酸部分采用准环状构象，磷酰基直接与Ca（2+）离子之一配位。磷脂酰丝氨酸的特异性识别通过额外的氢键和与Ca（2+）结合区附近的蛋白质残基的疏水相互作用得到加强。PKCalpha-C2结构域结构的中心特征是一个八品牌的反平行β-桶，其分子拓扑结构和Ca（2+）结合区域的组织与PKCbeta-C2中发现的区域密切相关，尽管只有两个Ca（2+）离子被定位为与PKCalpha-C2结构域结合。这些结果提供的结构信息表明PKCalpha-C2结构域的膜结合机制，其中钙离子直接介导磷脂酰丝氨酸识别，而钙结合区域3可能渗透到磷脂双层。