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EMBO J。1998年8月17日；17(16): 4837–4847.
doi（操作界面）：10.1093/emboj/17.16.4837
PMCID公司：项目经理1170813
PMID：9707443

线粒体中呼吸链复合物的形成受m-AAA蛋白酶的蛋白水解控制。

H阿尔特,G斯特利奇,R佩里曼,B吉他,W诺佩特、和T兰格
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摘要

Yta10p（Afg3p）和Yta12p（Rcal1p）是ATP酶保守AAA家族的成员，是线粒体m-AAA蛋白酶（一种内膜依赖ATP的金属肽酶）的亚单位。YTA10或YTA12的缺失损害了未组装的内膜蛋白的降解和呼吸链复合物的组装。研究表明，YTA10或YTA12中蛋白水解位点的突变可以抑制膜整合多肽的蛋白水解，但不能抑制细胞的呼吸能力，这表明Yta10p和Yta12p具有额外的活性。在这里，我们展示了m-AAA蛋白酶在呼吸链生物发生中的基本蛋白水解功能。含有蛋白水解不活跃型Yta10p和Yta12p的细胞是呼吸缺陷细胞，表现出与Deltayta10和Deltayta 12细胞相似的多效性表型。他们显示含有内含子的线粒体基因COX1和COB的表达不足。在缺乏m-AAA蛋白酶的线粒体中，COX1和COB转录物的剪接受损，而在缺乏Yta10p或Yta12p的情况下，转录和翻译可以继续进行。m-AAA蛋白酶的功能似乎仅限于编码mRNA成熟酶的内含子。我们的结果揭示了m-AAA蛋白酶亚基的重叠底物特异性，并解释了缺乏m-AAA酶的线粒体内含子基因表达缺陷导致呼吸链复合体组装受损的原因。

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文章来自欧洲分子生物学组织由提供自然出版集团