Interaction of Zn2+ and Eu3+ with bovine liver glutamate dehydrogenase.

E T Bell; A M Stilwell; J E Bell

doi:10.1042/bj2460199

生物化学杂志。1987年8月15日；246(1): 199–203.

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PMID：3675555

Zn2+和Eu3+与牛肝谷氨酸脱氢酶的相互作用。

E T钟,A M史迪威、和J E Bell公司

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摘要

Zn2+离子能有效抑制牛肝谷氨酸脱氢酶。在pH 7.0下，获得了18微米的Zn2+的动力学解离常数。荧光镧系元素Eu3+竞争Zn2+结合位点，解除Zn2+诱导的抑制，但不引起抑制。利用蛋白质荧光、热稳定性和氯化胍变性后的再活化，研究了Zn2+或Eu3+对酶的三级和四级结构的影响，结果表明，虽然Zn2+影响三级和第四级结构，但Eu3+也不影响，这与它对酶学性质没有影响是一致的。Eu3+荧光在395nm处有一个强激发峰，在456nm处有发射。在存在谷氨酸脱氢酶的情况下，荧光发射转移到501 nm。Eu3+具有高亲和力结合位点，结合后具有独特的荧光特性，是一种理想的荧光团，可用于构象研究或共振能量转移研究。

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