Spin ballet for sweet encounters: saturation-transfer difference NMR and X-ray crystallography complement each other in the elucidation of protein–glycan interactions

Blaum, B.S.; Neu, U.; Peters, T.; Stehle, T.

doi:10.1107/S2053230X18006581

图1
STD-NMR技术示意图。(一)上图：蛋白质质子的直接激发（饱和）导致快速自旋扩散和饱和转移到结合的小配体（浅蓝色）。解离后，大的直接激发的蛋白质迅速返回基态（灰色），而配体保持在络合物寿命期间转移的质子特异性激发模式（浅蓝色，带有差异激发的质子）。底部：具有同等强度共振信号（顶部，黑色）的自由配体光谱和具有相对峰值强度的STD-NMR差异光谱（底部，蓝色）的示意图，代表蛋白质结合囊中每个配体质子的位置。(b条)150kDa蛋白质（顶部）和970Da四糖（底部）的质子共振光谱窗口。下午4.8点的HDO信号在两个光谱中都被截断。在288 K下记录光谱，并将其重新参考至298 K（Clore&Potts，2012）