蛋白激酶C（PKC）是佛波酯的主要受体。Parker等人（1986年）从牛脑中纯化了该蛋白，并通过使用基于部分氨基酸序列的寡核苷酸探针，从牛cDNA文库中获得cDNA克隆。因此，测定了牛蛋白激酶C的完整氨基酸序列，揭示了结构域结构。钙离子和第二信使二酰甘油激活PKC被认为在诱导细胞对各种配体受体系统的反应以及调节细胞对外部刺激的反应中起着中心作用。
Finkenzeller等人（1990）报道了PKCA基因cDNA克隆的核苷酸序列。
Coussens等人（1986年）在牛、人和大鼠基因组中定义了一个新的PKC相关基因家族。其中三种，称为α、β（PRKCB1；176970）和γ（PRKCG；176980），具有高度同源性。根据Southern blot分析，Coussens等人（1986年）得出结论，可能存在更多的PKC基因。
Ekinci和Shea（1999）指出，在受体介导的肌醇磷脂水解后，通过瞬时生成二酰甘油（DAG），再加上细胞内储存的Ca（2+）的释放，PKC-α在质膜上被可逆激活。PKC-α也被钙蛋白酶（参见114220）介导的调控和催化亚单位的裂解不可逆转地激活，从而产生一种辅因子依赖的自由PKC-阿尔法催化亚单位，称为PKM-α。Ekinci和Shea（1999）发现，通过佛波酯TPA或通过离子载体介导的钙动员（实验上分别对应于DAG介导和钙蛋白酶介导的激活）激活人类神经母细胞瘤细胞中的PKC-α，导致微管相关蛋白tau（MAPT； 157140). 通过钙动员而非TPA激活PKC-α，生成PKM-α，并导致从质膜释放依赖于钙蛋白酶的PKM-alpha。TPA介导的tau磷酸化增加被MAP2K（参见176872）抑制剂的共处理阻断，但离子载体介导的τ磷酸化没有被阻断。
Lorenz等人（2003年）证明RAF激酶抑制剂蛋白（RKIP；604591）是GRK2的生理抑制剂（109635）。在刺激G蛋白偶联受体后，RKIP与其已知靶标RAF1（164760）解离，与GRK2结合并阻断其活性。该开关由丝氨酸-153上的PKC依赖性RKIP磷酸化触发。Lorenz等人（2003年）的结论是，他们的数据揭示了信号转导的一个新原理：通过激活PKC，传入的受体信号通过从RAF1中移除抑制剂和阻断受体内部化而增强。RKIP下调抑制β-肾上腺素能信号和收缩活性的心肌细胞显示了这种机制的生理作用。
Birnbaum等人（2004年）测试了PKC细胞内信号对大鼠和猴子前额叶皮层认知功能的影响，结果表明，如在压力暴露期间，前额叶皮质中PKC的高水平活性显著损害了工作记忆的行为和电生理测量。Birnbaum等人（2004年）得出结论，过度激活PKC会破坏前额叶皮层对行为和思维的调节，可能会导致前额叶皮质功能障碍的迹象，如分心、判断受损、冲动和思维障碍。
Hermoso等人（2004年）表明，HeLa细胞对低渗反应的有效容积调节需要PKC-α的激酶活性。对低渗的反应涉及PKC-α在质膜上的积聚。
Bivona等人（2006年）发现，Kras（参见KRAS2；190070）在哺乳动物细胞中的亚细胞定位和功能受到Pkc的调节。Pkc激动剂对Kras的磷酸化诱导Kras从质膜快速转移到几个细胞内膜，包括线粒体外膜，其中Kras与Bclxl相关（BCL2L1；600039）。磷酸化Kras需要Bclxl来诱导凋亡。
在304名接受测试和基因分型的瑞士人中，de Quervain和Papassotiropoulos（2006）发现，在由ADCY8（103070）、PRKACG（176893）、CAMK2G（602123）、GRIN2A（138253）、PRIN2B（138252）、GRM3（601115）、，和PRKCA基因，所有这些基因在动物记忆中都具有良好的分子和生物功能。对32名具有相似记忆表现的独立个体进行的功能MRI研究表明，记忆相关脑区（包括海马和海马旁回）的激活与7基因簇的遗传变异性之间存在相关性。De Quervain和Papassotiropoulos（2006）得出结论，这7个基因编码记忆形成信号级联的蛋白质，对人类记忆功能很重要。
Robles等人（2010年）分析了含有BMAL1（602550）的小鼠蛋白质复合物，以深入了解昼夜节律反馈的机制。在周期的负反馈阶段，RACK1（176981）和PKC-α的受体以昼夜节律方式被招募到核BMAL1复合体中。RACK1和PKC-α的过度表达抑制了CLOCK（601851）-BMAL1的转录活性，并且RACK1在体外通过PKC-alpha刺激了BMAL1的磷酸化。成纤维细胞内源性RACK1或PKC-α的耗竭缩短了昼夜节律周期，表明这两种分子都在时钟振荡机制中发挥作用。Robles等人（2010年）得出结论，经典的PKC信号通路不仅限于传递外部刺激，而且通过内部过程有节奏地激活，形成昼夜反馈回路的一个组成部分。
通过杂交细胞DNA的Southern分析和原位杂交，Coussens等人（1986）发现PRKCA基因定位于17q22-q24，PRKCB1和PRKCG基因分别位于16p12-q11.1和19q13.2-q13.4段。
Latos-Bielenska等人（1991年）通过原位杂交研究易位t（2；17），改进了PRKCA1对17q22-q23.2的分配。
在使用CEPH DNA和RFLP标记小组进行的家族连锁研究中，Summar等人（1989）估计PKCA和GH1（139250）以及PKCA和COL1A1（120150）之间最可能的间隔分别为0.03和0.11。GH1相对于COL1A1计算的θ值为0.11。他们认为最可能的基因顺序是着丝粒COL1A1 PKCA GH1。另一方面，Jones等人（1991年）通过对17号染色体片段包含杂种的研究，将PKCA放置在GH1的最远端。
Linnenbach等人（1988年）在一个原发性黑色素瘤细胞系中发现PKCA基因中存在肿瘤特异性缺失；这种缺失在细胞遗传学上是无法检测到的。
Alvaro等人（1993年）在4例侵袭性垂体瘤中发现了PKCA基因的点突变。
关于PRKCA基因变异和体重指数（BMI）与哮喘之间的相关性的讨论，请分别参见BMIQ15（612967）和哮喘易感性（600807）。
De Zeeuw等人（1998年）开发的L7-PKCi转基因小鼠具有Purkinje细胞特异性启动子，以驱动抑制蛋白激酶C的肽的表达。小鼠表现出受损的平行纤维长期抑制（LTD）在体外和体内Purkinje细胞中，但没有运动性能或兴奋性缺陷（De Zeeuw等人，1998；Goossens等人，2001；Gao等人，2003）。Koekkoek等人（2003年）证明，该小鼠模型Purkinje细胞中的蛋白激酶C依赖性LTD对于巴甫洛夫条件眨眼反应的学习依赖性计时是必要的。
Braz等人（2004年）将PKC-α确定为心肌细胞中心脏收缩力和Ca（2+）处理的基本调节器。Prkca缺陷小鼠的心脏收缩过度，而Prkca过度表达转基因小鼠的心脏则收缩不足。将显性阴性或野生型PKC-α腺病毒基因转移到心肌细胞分别增强或降低收缩力。PKC-α活性的调节影响肌浆网Ca（2+）-ATPase-2泵抑制蛋白磷酸化羔羊（PLN；172405）的去磷酸化，并改变肌浆网钙（2+）负荷和Ca（2+）瞬变。PKC-α被发现直接磷酸化蛋白磷酸酶抑制剂-1，改变蛋白磷酸酶-1（PP1；见176875）的活性，这可能是PKC-阿尔法对PLN磷酸化的影响的原因。Prkca缺失引起的收缩过度可防止压力过载引起的心力衰竭和删除Csrp3基因引起的扩张型心肌病（600824）。删除Prkca还挽救了与PP1过度表达相关的心肌病。Braz等人（2004年）得出结论，PKC-α通过感知细胞内Ca（2+）和信号转导事件，作为心脏收缩力的节点整合器发挥作用，这可能会深刻影响心力衰竭倾向。
Rochefort等人（2011年）试图通过记录转基因L7PKCI小鼠海马位置细胞的活动来确定小脑PKC依赖性可塑性在空间导航中的作用，同时选择性破坏平行纤维Purkinje细胞突触处PKC依赖的可塑性。当L7PKCI小鼠不得不依赖于自我运动提示时，位置细胞特性完全受损。路径整合任务期间，导航能力选择性受损证明了这种缺陷的行为后果。Rochefort等人（2011年）得出结论，小脑PKC依赖机制参与处理海马空间表征形成所必需的自我运动信号。