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.2019年2月11日8:e43561。
doi:10.7554/eLife.43561。

人VPS13A与多个细胞器相关,并影响线粒体形态和脂滴运动

附属公司

人VPS13A与多个细胞器相关,并影响线粒体形态和脂滴运动

Wondwossen M Yeshaw公司等。 埃利夫. .

摘要

这个VPS13A系列该基因和神经退行性疾病舞蹈棘细胞增多症有关。VPS13A在亚细胞水平上功能受损的后果尚不清楚。我们证明VPS13A是一种外周膜蛋白,与线粒体、内质网和脂滴相关。VPS13A定位于内质网和线粒体紧密接触的部位。VPS13A通过其FFAT结构域与ER驻留蛋白VAP-A相互作用。与线粒体的相互作用通过其C末端结构域介导。在VPS13A缺失细胞中,ER线粒体接触位点减少,线粒体碎片化,有丝分裂减少。VPS13A也定位于脂滴并影响脂滴运动。在VPS13A缺失的哺乳动物细胞中,脂滴数量增加。我们的数据以及其他人最近发表的数据表明,VPS13A是在各种细胞器之间建立膜接触位点所必需的,以实现线粒体和脂滴相关过程所需的脂质转移。

关键词:D.黑腹滨鹬;VPS13A;细胞生物学;内质网;人;脂滴;膜接触位点;线粒体。

PubMed免责声明

利益冲突声明

WY、Mv、FP、LL、AF、RG、AD、CP、AM、Sv、NG、AV、OS无竞争利益声明

数字

图1。
图1.VPS13A富含膜组分,并在外周与膜结合。
(A类)HeLa细胞匀浆中的轻膜组分在细胞溶质和膜组分中通过离心分离。处理等量的蛋白质用于VPS13A、EGFR和α-微管蛋白的免疫印迹分析。(B类)对HEK293T细胞中细胞溶质蛋白的洋地黄提取液进行免疫印迹,以检测所示蛋白。使用ImageJ量化蛋白质的数量,并以占总量的百分比表示(B’). (C类)HeLa细胞的膜组分按A制备,并用不同的化学试剂从膜中提取蛋白质。使用VPS13A、EGFR和ATP5A抗体处理等量蛋白质进行免疫印迹。使用ImageJ量化蛋白质的数量,并以占总量的百分比表示(C’) (D类)HeLa细胞的蔗糖梯度分离。HeLa细胞在无洗涤剂缓冲液中溶解,并在5–55%蔗糖梯度下通过高速离心分离。TCA沉淀后,使用VPS13A、VAP-A、RAB7和ATP5A抗体处理组分进行免疫印迹。使用ImageJ对D中的蛋白带强度进行量化,并绘制为占总数的百分比(D’). 在B'、C'、D'中,误差线的平均值为±s.e.m(n=3)。
图1——图补充1。
图1-图补充1。扫描图1的原始印迹。
图2。
图2.VPS13A通过其C末端结构域定位于线粒体。
(A、 B类)用VPS13A-GFP转染HEK293T细胞,用共焦显微镜观察GFP信号。白色箭头表示网状结构(A、 A’)和洋红色箭头显示出泡状结构(B、 B’). 细胞边界用白色虚线标记,细胞核用洋红色虚线标记。(C类)表达VPS13A-GFP的HEK293T细胞48小时延时记录的单叠图像(视频1)。用线粒体追踪橙标记线粒体。VPS13A-GFP和Mitotracker橙色的C',C'线扫描分析表明VPS13A位于线粒体周围。(D类)全长VPS13A和N末端GFP标记的VPS13A-片段的示意图。数字表示第一个和最后一个氨基酸位置。(E类)D中的GFP-VPS13A(绿色)结构在U2OS细胞中过度表达24小时。细胞TOMM20(红色)和DAPI(蓝色)染色。对所有通道进行行扫描共定位分析。比例尺=10µm(A–C)和25µm(E类).
图2——图补充1。
图2-图补充1.VPS13A与线粒体共定位,但不与内吞区室共定位。
(A类)用VPS13A-Myc或VPS13A-GFP转染HEK293T细胞48小时后,使用VPS13A抗体和-管蛋白。peGFP-C1转染或非转染(NT)细胞作为对照。注意VPS13A-Myc或VPS13A-GFP车道中VPS13A的富集。(B类)用抗VPS13A抗体定量检测A中的蛋白带-微管蛋白归一化为NT细胞。使用误差线,平均值±s.e.m(n=3),双尾非配对学生t检验(*P≤0.05,**P≤0.01)。将VPS13A-Myc和GFP-Rab5 Q79L联合转染C-F HEK293T细胞(C类),GFP-Rab7 Q67L(D类),灯1-GFP(E类)或mCherry FYCO1(F类). 细胞用抗myc(C-E,红色;F,绿色)和DAPI(蓝色)染色。底部面板(C'-F'显示顶部面板中插入部分的放大倍数。比例尺=10µm(C–F’).
图2——图补充2。
图2-图补遗2。图2-补遗1的原始印迹扫描。
图3。
图3.VPS13A定位于ER-mitochondria接口。
(A类)用VPS13A-Myc和ER标记物GFP-VAP-A联合转染HEK293T细胞。细胞用抗Myc(红色)和DAPI(蓝色)染色。A’表示A中插入件的放大倍数较高(B类)表达ER标记BFP-Sec61B和VPS13A-GFP的HEK293T细胞的代表性单层图像。线粒体用Mitotracker红标记。白色箭头表示VPS13A在ER-Mitochondria界面富集。洋红色箭头表示BFP-Sec61B阳性ER小管,VPS13A-GFP阴性,与线粒体无关(C类)表达mCherry-VAP-A(ER标记)和VPS13A-GFP的HEK293T细胞的代表性单层图像。用TOMM20抗体标记线粒体。白色箭头表示VPS13A在ER和线粒体标记阳性区域富集。C’表示C中插件的放大倍数较高(D类)表达VPS13A-GFP和mCherry-VAP-A的HEK293T细胞48小时的典型延时图像(视频2)。白色箭头指向VPS13A-GFP和mCherry VAP-A的连续动态关联。比例尺=10μm(A、 C、D)、和2μm(B类).
图3——图补充1。
图3补充图1。VPS13A富含外线粒体膜的部分。
(A类)从HeLa细胞中分离出粗线粒体、胞质和微粒体部分(颗粒)。处理等量的蛋白质进行Western blot分析,并用针对指示蛋白质的抗体进行检测。PNS=核后上清液。对于所有污点(A–C)“无污渍”凝胶也显示了总蛋白。”无污渍”:在这种凝胶中添加一种三卤化合物,它与色氨酸氨基酸结合,并在紫外线照射下增强荧光。(B类)用Na处理从HeLa细胞分离的粗线粒体部分2合作提取外周膜蛋白。通过离心分离可溶和不可溶部分。处理等量的蛋白质进行Western blot分析,并用针对指示蛋白质的抗体进行检测。(C类)用不同浓度的蛋白酶K处理A中描述的粗线粒体部分。处理等量的蛋白质进行Western blot分析,并用针对指示蛋白质的抗体检测。(D–F型)使用ImageJ对A-C中的蛋白带强度进行量化,并绘制为占总数的百分比。对于图形(C类)只对VPS13A带进行了定量。误差线,平均值±s.e.m(n=3)。
图3——图补充2。
图3-图补遗2。扫描图3-图补遗1的原始印迹。
图3——补充图3。
图3补充图3。VPS13A与人类细胞中的VAP-A相互作用。
(A类)图2D-E中的GFP-VPS13A结构在HEK293T细胞中过度表达24小时。使用GFP抗体处理细胞裂解液进行免疫印迹分析。peGFP-C1(GFP)表达细胞作为对照。无污渍凝胶显示为加载控制。B、 在HEK293T细胞(B/B')或U2OS细胞(C/C')中表达了C GFP-VPS13(2003–2606)和GFP-VPS3A(2615–3174)结构。注意两种细胞类型中线粒体形态的差异。(D类)表达GFP-VPS13A(2615–3174)24小时的U2OS细胞用Mitotracker Red染色。D'显示D中插入物的放大倍数较高。细胞与mCherrySec61(B/C)和BFP-Sec61(D/D')联合转染(未显示)。比例尺=25μm(B–C’)和10微米(D–D’).
图3——图补充4。
图3-图补编4。图3-补编3的原始印迹扫描。
图4。
图4.VPS13A和VAP-A的直接相互作用。
(A类)VPS13A-FFAT和其他四种含FFAT的蛋白质的氨基酸序列比对。使用ClustalW多重比对工具选择每个蛋白质的FFAT包含区域(灰盒)并进行比对。(B类)使用抗VPS13A抗体从HeLa细胞免疫沉淀内源性VPS13A。用兔IgG作为对照。(B’)使用抗VAP-A抗体从HeLa细胞免疫沉淀内源性VAP-A。山羊IgG作为对照。免疫印迹法检测指示蛋白。(C类)细菌表达GST标记VPS13A片段的示意图,用于D(D类)使用表达于大肠杆菌GST融合蛋白在Sepharose珠上富集,并与等量的含有6xHis-VAP-A的细菌裂解物孵育。GST单独用作对照。对样本进行VAP-A、GST和N末端VPS13A(H-102)免疫印迹。(E类)表达mCherry-VAP-A(红色)和VPS13A-GFP的HEK293T细胞的代表性单层图像(E类)或VPS13A-GFPΔFFAT(自由飞行时间)(E’). 覆盖层中的黄色信号表示VPS13A-GFP和VAP-A之间存在密切关联(E类)如果没有黄色信号,则表明VPS13A-GFP之间没有紧密联系ΔFFAT(自由飞行时间)和VAP-A(E’). (F类)GFP标记全长VPS13A和VPS13AΔFFAT(自由飞行时间)在HEK293T细胞中瞬时表达。使用GFP-trap分析对细胞裂解物进行免疫沉淀。单独使用GFP作为对照。免疫印迹法检测指示蛋白。箭头表示VPS13A-GFP频带,箭头表示自由GFP频带。(G公司)用不同浓度的Thapsigargin(TG)处理HeLa细胞6小时,免疫沉淀GFP-VAP-A。DMSO作为对照。免疫印迹法检测指示蛋白。(H(H))G中蛋白质带的密度定量。免疫沉淀VPS13A的比率归一化为GFP-VAP-A的相应数量。使用DMSO处理的细胞作为对照。以上数据(B、 D、F)表示(n=3),以H为单位,误差条,平均值±标准偏差m(n=3),采用双尾非配对Student t检验(*p≤0.05,**p≤0.01)。比例尺=10μm(E、 E’).
图4——图补充1。
图4补充图1。扫描图4的原始印迹。
图4——图补充2。
图4-图补充2。扫描图4的原始印迹。
图4中的图例和对VAP-B进行的Western blot分析。
图4——补充图3。
图4——图补充3。VPS13A与VAP-A相互作用。
(A类)VPS13A片段的GST融合蛋白表达于大肠杆菌用Sepharose珠富集,并用等量的HeLa细胞裂解液培养。GST单独用作对照。对样本进行VAP-A、GST和N末端VPS13A(H-102)免疫印迹。(B类)全长VPS13A-GFP(B类)或VPS13A∆FFAT-GFP公司(B’)在HEK293T细胞中表达,并使用TOMM20抗体标记线粒体。覆盖层中的黄色信号代表线粒体和VPS13A-GFP之间紧密结合的位点。细胞与BFP-Sec61共转染(未显示)。(C类)用VPS13A-GFP或VPS13A转染HEK293T细胞∆FFAT-GFP和TOMM20染色。GFP信号与TOMM20信号重叠的部分使用JACoP插件通过ImageJ进行量化。(D类)用VPS13A-GFP或VPS13A转染HEK293T细胞∆FFAT-GFP和mCherry-VAP-A。GFP信号与mCherry信号重叠的部分使用JACoP插件通过ImageJ进行量化。误差线(C、 D类)平均值±s.e.m(n=3),采用双尾非配对Student t检验(**p≤0.01)。(E类)全长VPS13A-GFP、VPS13A∆法特-GFP或peGFP-C1(作为对照)在HEK293T细胞中表达,并使用GFP-trap分析进行免疫沉淀。对图4F中的样品进行了VAP-B的共同分析。比例尺=10µm(B/B')。
图4——补充图4。
图4-图补充件4。扫描图4-补充件3的原始吸墨纸。
图5。
图5 VPS13A的缺失导致线粒体长度减少,线粒体吞噬功能受损。
(A–B)对照MRC5细胞(WT)的代表性图像(A、 B类)和VPS13 KO MRC5细胞(A'、B')用SPLICS转染S公司(A、 A’)或SPLICSL(左)(B、 B’)分别检测窄距离(约8–10 nm)或长距离(约40–50 nm)ER-mitochondria接触部位。A',B'。WT和VPS13A KO MRC5细胞中窄距离和长距离接触位点的量化。误差线,平均值±s.e.m(n=3(A“)且n=5(B“)),采用双尾非配对Student t检验(*p≤0.05,**p≤0.01)。(C类)在正常条件(对照)或饥饿条件(HBSS)下培养的细胞线粒体形态的量化。对WT和VPS13A KO MRC5细胞进行线粒体标记TOMM20(红色)和DAPI(蓝色)染色。为了进行量化,预先定义了三种具有不同线粒体外观的细胞类型:1型细胞具有短的、碎片状的、密集排列的线粒体,2型细胞具有圆形、密集排列、管状和不太密集排列线粒体的混合物,3型细胞具有管状分散和长线粒体。提供了典型图像和示意图(C’)。使用误差线,平均值±标准误差(n=3),双尾非配对学生t检验(*p≤0.05)。(D类)对照MRC5(WT)和VPSA13 KO细胞的噬菌体分析。用FLAG-Parkin转染细胞,去除受损线粒体,并用DMSO(对照)或20µM CCCP(诱导线粒体损伤)处理细胞。转染/处理后,对细胞进行线粒体标记TOMM20染色,并仅在FLAG-Parkin阳性细胞中测量平均荧光TOMM20强度。CCCP后TOMM20荧光降低代表有丝分裂。使用误差线,平均值±标准误差(n=3),双尾非配对学生t检验(**p≤0.01,**p≤0.001)。(E、 F类)在对照和饥饿(HBSS)MRC5 WT和VPS13A KO细胞中,使用GAPDH作为负载对照,通过免疫印迹测定pDRP1和总DRP1的水平(E类). 使用ImageJ对F中的蛋白带强度进行定量,并绘制为pDRP与GAPDH的比率(F类). 使用误差线,平均值±标准误差(n=3),双尾非配对Student t检验(*p≤0.05,**p≤0.01,****p≤0.001)。比例尺=10μm(A、 A'、B、B'、C').
图5——图补充1。
图5:图补充1。VPS13A突变细胞系(VPS13A-KO)的验证。
(A、 B类)通过Western blot分析对照组(WT)和VPS13A KO MRC5细胞是否存在(A类)和VPS13C(B类). α-管蛋白作为对照。
图5——图补充2。
图5图补遗2。扫描图5图补遗1的原始印迹。
图5——补充图3。
图5-图补充3。扫描图5的原始印迹。
图6。
图6 VPS13A修饰脂滴。
(A类)用VPS13A-GFP转染HEK293T细胞24小时,并用Lipidtox红作为LDs的标记物。(B类)将转染VPS13A-GFP 48小时的HEK293T细胞在37℃用1μM BODIPY-FA(红色)脉冲处理30分钟,然后在37℃含有500μM OA的培养基中追逐2小时。(C类)显示了取自体内B细胞的LD的特写图像。通过LD的线谱分析表明,VPS13A-GFP信号在LD外围富集(C’). 比例尺=1μm。比例尺=10μm(A、 B类)和1微米(C类).
图6——图补充1。
图6补充图1。OA诱导LDs分离和蔗糖梯度分馏工作流后,内源性VPS13A在含有LDs的组分中富集。
处理FBS饥饿的HeLa细胞,或随后在无FBS的培养基中用500µM OA培养24小时,在5–30%蔗糖密度梯度中进行裂解和分馏。收集的组分中的蛋白质通过TCA沉淀浓缩,然后通过SDS-PAGE分离。
图7。
图7.内源性VPS13A在含有LDs的组分中富集。
(A类)FBS饥饿的HeLa细胞按照图6图补充1所述进行处理。处理等量蛋白质的组分进行Western blot分析,并使用VPS13A、LAMP1、EGFR、PLIN2、VAP-A和ATP5A抗体检测特定蛋白质水平。使用ImageJ对A中的蛋白带强度进行定量,并绘制为总蛋白带强度的百分比(A’). A’显示了A的前三个轻蔗糖密度分数的特写。在A和A’中,误差条为平均值±标准误差m(n=3)。(B类)将缺乏FBS的Hela细胞与500μM OA孵育,并按照A和图6补充图1所述进行处理。使用ImageJ对B中的蛋白带强度进行量化,并绘制为占总数的百分比(B’). B’显示了前三个最低蔗糖密度组分的数值特写。在B'和B'中,误差线的平均值为±s.e.m(n=3)。(C类)HeLa细胞在完全培养基(对照组)中生长,FBS饥饿(Stv,如A中所示),或用500μM OA进一步培养,并按照图6补充图1所示进行处理。从顶部馏分中分离出LD。用Western Blot溶解等量的蛋白质,并用VPS13A、LAMP1、EGFR、PLIN2、VAP-A、ATP5A和α-Tubulin抗体检测。特定的波段用星号表示D类)表达VPS13A-GFP的HEK293T细胞代表性单层图像(D类)或VPS13A-GFPΔFFAT(自由飞行时间)(D’). 细胞与500μM OA孵育3小时。LDs用LipidTox红染色。比例尺=10μM(D类).
图7——图补充1。
图7补充图1。扫描图7的原始印迹。
图7——图补充2。
图7补充图2。OA诱导后,内源性VPS13A在含有LDs的组分中富集。
(A类)在完全培养基中生长的HeLa细胞在蔗糖梯度上进行分级,并按照图6所示进行处理。通过免疫印迹法检测VPS13A、LAMP1、EGFR、PLIN2、VAP-A和ATP5A的等量蛋白质。(B类)使用ImageJ对C中的蛋白带强度进行量化,并绘制为占总数的百分比。B’显示了前三个分数值的特写。误差线,平均值±s.e.m(n=3)(C类)用250µM OA进一步培养FBS饥饿的HeLa细胞,并按照A中所述进行处理。使用VPS13A、LAMP1、EGFR、PLIN2、VAP-A和ATP5A抗体处理等量的蛋白质进行Western blot分析。(D类)使用ImageJ对E中的蛋白带强度进行量化,并绘制为占总数的百分比。D'显示了前三个分数的值的特写。在B、D和F误差条中,平均值为±s.e.m(n=3)。
图7——图补充3。
图7-图补遗3。扫描图7-补遗2的原始印迹。
图7——补充图4。
图7-图补充4.内源性VPS13A在OA诱导后在含有LD的组分中富集。
饥饿(Stv)细胞(图7A)和OA供体细胞中LD部分中VPS13A的比率(图7B)。VPS13A Stv的量设置为1。
图8。
图8.VPS13A负调节LD迁移率。
(A类)重量(A类)和VPS13A KO MRC5电池(A’)用LipidTox绿染色检测LDs(绿色)和核标记物DAPI(蓝色),并通过共焦显微镜成像。(B类)量化A.误差条中的LD数,平均值±s.e.m(n=3),采用双尾非配对学生t检验(*p≤0.05,**p≤0.01)。(C类)用尼罗红染色WT和VPS13A KO MRC5细胞,并用FACS测量强度。使用误差线,平均值±标准误差(n=3),双尾非配对学生t检验(*p≤0.05,**p≤0.01)。(D类)将WT和VPS13A KO MRC5细胞暴露于500µM OA中16小时。然后用LipidTox绿色染色细胞以可视化LDs,并量化LD数。采用误差线,平均值±标准误差m(n=3),双尾非配对学生t检验。(E类)用VPS13A-GFP转染HEK293T细胞,并用LipidTox红染色以观察体内LDs。记录VPS13-GFP阳性细胞(细胞1)和相邻VPS13-GFP阴性细胞(细胞2)的图像,时间间隔为6s。t=0时的LD位置用绿色表示,t=6秒时相同LD的位置用洋红色表示(E类). 如果LD没有在时间帧之间移动,则重叠信号(绿色和洋红色)为白色。VPS13A信号如E’所示:细胞1转染VPS13A-GFP;细胞二是一个非转染细胞。(F类)定量比较VPS13A-GFP阳性或VPS13A/GFP阴性细胞中非移动(白色)LD的比例与LD总数。使用误差条,平均值±标准误差,双尾非配对学生t检验(*p≤0.05)。比例尺=10µm(A,A',E,)。
图9。
图9:Vps13A突变体显示果蝇成年眼睛中的脂滴表型,可通过人类Vps13A的异位表达来挽救。
(A类)光学部分(A类)和示意图(A’)的果蝇属成年小蜂,在锥细胞高度拍摄(Ready,1989年)。锥形电池(c(c))、色素细胞(1°、2°、3°)和鬃毛(b条)用不同的颜色表示。在色素细胞中发现了自然发生或(突变株中)外周累积的LD(红圈)(Liu等人,2015;Liu等,2017)。(B、 C类)通过成人眼睛的光学横截面和纵截面果蝇属控制(B/B')和电压13羽化后第5天的纯合突变蝇(C/C')。尼罗河红用于显示色素细胞中存在LDs(红色箭头)。(D类)成人眼睛的光学横截面电压13纯合子突变苍蝇、对照苍蝇和电压13羽化后第3天表达人VPS13A的纯合突变苍蝇。尼罗河红用于检测LDs。医生:Vps13/Vps13,(=电压13纯合子突变体)。D’:Vps13/Vps13;hVPS13A/Act-Gal4(=Vps13表达人VPS13A的纯合子突变体)。D’以下为:Vps13/+;UAS-hVPS13A/实际通用4(杂合子电压13表达人VPS13A)。(E类)Western blot证明果蝇属突变果蝇中的Vps13和获救果蝇中人类VPS13A的表达果蝇Vps13突变背景。在营救实验中,用标有红色星号的样品进行尼罗河红染色(D–D’’). 比例尺=10μm(B–D类).
图9——图补充1。
图9-图补充1。图9的原始印迹扫描。
图10。
图10 VPS13A功能的建议模型。
(A类)在正常生长条件下,VPS13A定位于内质网线粒体接触位点,在那里它通过其FFAT结构域锚定于VAP-A,并通过其C末端区与线粒体相关,很可能通过线粒体特异性衔接蛋白。该位置的VPS13A可能促进内质网和线粒体之间的脂质转移,线粒体融合和线粒体自噬正常发生。(B类)在正常情况下,VPS13A也与LD相关,这是一种通过LD特异性衔接蛋白介导的关联。通过VPS13A,LD与ER相关,并且VPS13A促进ER和LD之间的脂质转移。VPS13A介导的ER-lpid连接阻止LD运动。(C类)VPS13A的耗竭导致内质网和线粒体之间的脂质传递受损,导致线粒体功能异常,而线粒体变得不太细长。(D类)VPS13A的耗尽也会导致LD和ER的断开,导致LD的移动增加和降解减少,从而导致LD数量增加。

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