摘要
Caveolin-1(Cav1)是一种完整的质膜蛋白,是一种复杂的信号转导调节因子。信号转导子和转录激活子-3(Stat3)被许多受体和非受体酪氨酸激酶激活,与癌症密切相关。尽管进行了广泛的努力,Cav1和Stat3之间的关系一直存在争议。我们之前证明,E-或N-cadherin或cadherin-11细胞对细胞粘附分子的参与,如培养细胞的汇合,通过一种需要cRac1小GTPase的机制,触发磷酸化的tyr705水平的急剧增加,即活化的Stat3。由于之前的研究没有考虑融合,我们通过检测不同细胞密度下Cav1和Stat3-ptyr705在非转化小鼠成纤维细胞和人肺癌细胞中的作用,重新探讨了它们之间的关系问题。我们的结果明确表明,Cav1通过一种需要Cav1支架结构域的机制下调钙粘蛋白-11。钙粘蛋白-11的下调反过来导致cRac1和Stat3活性水平的降低。此外,在可能通过p53上调的反馈回路中,Stat3下调增加Cav1水平。我们的数据显示Cav1和钙粘蛋白-11/Stat3之间存在一个强大的负调控环,导致Stat3抑制和凋亡。
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