N-terminally truncated forms of human cathepsin F accumulate in aggresome-like inclusions

doi:10.1016/j.bbamcr.2013.05.007

比较研究

.2013年10月；1833(10):2254-66.

doi:10.1016/j.bbamcr.2013.05.007。 Epub 2013年5月14日。

人类组织蛋白酶F的N末端截短形式积聚在类攻击性内含物中

芭芭拉·杰里奇¹, Iztok Dolenc公司, 马尔科·米赫利奇, 马蒂娜·克拉里奇, 蒂娜·扎瓦什尼克·贝根特, 格雷戈·甘查尔, 鲍里斯·特克, 维托·特克, 维罗尼卡·斯托卡

附属公司

PMID： 23684953
内政部： 10.1016/j.bbamcr.2013.05.007

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比较研究

人类组织蛋白酶F的N末端截短形式积聚在类攻击性内含物中

芭芭拉·杰里奇等。 Biochim生物物理学报. 2013年10月.

免费文章

.2013年10月；1833(10):2254-66.

doi:10.1016/j.bbamcr.2013.05.007。 Epub 2013年5月14日。

作者

芭芭拉·杰里奇¹, Iztok Dolenc公司, 马尔科·米赫利奇, 马蒂娜·克拉里奇, 蒂娜·扎瓦什尼克·贝根特, 格雷戈尔·贡查尔, 鲍里斯·图尔克, Vito Turk公司, 维罗尼卡·斯托卡

附属

¹斯洛文尼亚卢布尔雅那J.Stefan研究所生物化学、分子和结构生物学系。

PMID： 23684953
内政部： 10.1016/j.bbamcr.2013.05.007

摘要

单个半胱氨酸组织蛋白酶作为程序性细胞死亡的阳性介质的作用取决于几个因素，例如刺激类型、刺激强度和持续时间以及涉及的细胞类型。在11种人类半胱氨酸组织蛋白酶中，组织蛋白酶F是唯一一种表现出扩展的N末端前区的组织蛋白酶，该前区包含胱抑素样结构域。我们预测，野生型人类组织蛋白酶F在酶的前肽中包含三个天然无序区域，以及具有高纤颤倾向的各种氨基酸延伸。将野生型人类组织蛋白酶F及其N端截断形式Ala（20）-Asp（484）（Δ（19）CatF）、Pro（126）-Asp。野生型人类组织蛋白酶F显示出清晰的囊泡标记，并与溶酶体标记物LAMP2蛋白共定位。然而，人类组织蛋白酶F的所有三种N-末端截短形式都被恢复为不溶性蛋白质，这表明至少信号肽（Δ（19）CatF）的缺失会导致蛋白质聚集。值得注意的是，它们集中了聚集在类攻击性内含物中的大型核周-近核聚集体。这些包涵体显示p62阳性免疫反应，与自噬标记LC3B共定位，但与LAMP2蛋白不共定位。此外，DEVDase活性增加约2-3倍不足以诱导凋亡细胞死亡。这些结果表明，人类组织蛋白酶F的N末端截短形式通过自噬途径被清除，这是其保护和生存机制的基础。

关键词：聚合蛋白；聚合；类聚集夹杂物；自噬；半胱氨酸天冬氨酸酶激活；组织蛋白酶F；人力资源计划；Mw；辣根过氧化物酶；分子量；人类组织蛋白酶F的截短型（Ala（20）–Asp（484））；人类组织蛋白酶F的截短型（Met（147）–Asp（484））；人类组织蛋白酶F的截断形式（Pro（126）–Asp（484））；野生型组织蛋白酶F；wtCatF；Δ（125）CatF；Δ（146）CatF；Δ（19）类别。

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