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.2013年4月;20(4):477-85.
doi:10.1038/nsmb.2522。 Epub 2013年3月3日。

蛤壳样NMDA受体GluN1 N末端结构域的变构信号和动力学

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蛤壳样NMDA受体GluN1 N末端结构域的变构信号和动力学

朱淑嘉等。 自然结构分子生物学. 2013年4月.

摘要

N-甲基-D-天冬氨酸受体(NMDAR)是神经元谷氨酸门控离子通道,是由GluN1和GluN2亚单位组成的强制性异四聚体。每个亚单位包含两个细胞外蛤壳样结构域,具有一个激动剂结合结构域和一个远端N末端结构域(NTD)。GluN2 NTD形成移动调控域。相反,对GluN1 NTD的动力学及其对NMDAR功能的贡献仍知之甚少。这里我们显示GluN1 NTD既不是静态的,也不是功能静默的。干扰GluN1 NTD的构象会影响受体门控和药理学特性。GluN1 NTD经历结构重排,包括铰链弯曲和大的扭曲和解扭曲运动,允许新的亚单位内和亚单位间接触。GluN1 NTD与GluN2 NTD反式作用,影响谷氨酸的结合,但不影响GluN1合成酶甘氨酸的结合。我们的工作揭示了GluN1 NTD通过新的域间变构相互作用在控制NMDAR功能中的动态作用。

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    1. 神经科学杂志。2011年3月9日;31(10):3565-79-公共医学
    1. 自然。2011年6月15日;475(7355):249-53-公共医学
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