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.2008年2月15日;121(第4部分):536-48。
doi:10.1242/jcs.019281。 Epub 2008年1月29日。

LUMA与emerin相互作用并影响其在核膜内的分布

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LUMA与emerin相互作用并影响其在核膜内的分布

路易斯·本特森等。 细胞科学杂志. .

摘要

我们在这里首次描述了LUMA,一种独特的完整内核膜(INM)蛋白。LUMA是一种高度保守的蛋白质,即使在某些细菌中也是如此,它与许多物种的同源基因共享一个功能未知的PFAM结构域。通过使用插入膜的LUMA的蛋白酶保护和抗体表位可及性分析评估LUMA拓扑结构,发现LUMA包含四个跨膜结构域和一个位于膜跨1和2之间的大亲水结构域。大的亲水性结构域暴露于核周间隙,而两个LUMA末端均位于细胞或核质。LUMA的核膜靶向性主要取决于膜跨。LUMA的跨膜结构域也促进同源寡聚化。LUMA结合A型和B型层粘连蛋白,并依赖A型层粘着蛋白进行INM定位。此外,它与emerin相互作用。LUMA的下调和显性负作用LUMA片段的过度表达都会导致emerin的重新分布。我们认为LUMA作为四spanin样的膜组织者发挥作用,并可能参与营养不良疾病的病理机制,比如Emery-Dreifuss肌营养不良。

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