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.2007年3月;28(3):537-44.
doi:10.1093/carcin/bgl152。 Epub 2006年8月31日。

Hsp70通过阻止组织蛋白酶和细胞色素c在人黑素细胞中的释放来保护UVB诱导的细胞凋亡

附属公司

Hsp70通过阻止组织蛋白酶和细胞色素c在人黑素细胞中的释放来保护UVB诱导的细胞凋亡

塞西莉亚·比维克等。 致癌作用. 2007年3月.

摘要

应激诱导热休克蛋白70(Hsp70)可有效保护细胞免受凋亡,但其抗凋亡机制尚不明确。人类黑素细胞暴露于高温和随后的UVB照射下会增加Hsp70水平,而预热会减少UVB诱导的细胞凋亡。Hsp70的免疫荧光染色结合预加热UVB暴露细胞中溶酶体(Lamp2)或线粒体(Mitotracker)的染色显示,Hsp70与存活细胞群中的溶酶体和线粒体共存。此外,UVB诱导的细胞凋亡伴随着溶酶体和线粒体膜透化,分别检测为组织蛋白酶D和细胞色素c的释放,通过热预处理可以阻止。在溶酶体和线粒体的纯化部分中,重组Hsp70附着在溶酶体和线粒体膜上。此外,在凋亡细胞中,Bax从弥漫性胞质位置转移到点状线粒体样结构中,这被Hsp70诱导所抑制。通过转染Hsp70 siRNA可以消除Bax转位的这种抑制。此外,Hsp70 siRNA消除了预热后观察到的细胞凋亡预防作用。这些发现表明,Hsp70通过阻止溶酶体中组织蛋白酶的释放、Bax易位和线粒体中细胞色素c的释放,从UVB诱导的凋亡中拯救黑素细胞。

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