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.2002年8月16日;277(33):29484-9。
doi:10.1074/jbc。M203361200。 Epub 2002年5月28日。

CXCR4氨基末端翻译后修饰在基质衍生因子1α关联和HIV-1进入中的作用

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CXCR4氨基末端翻译后修饰在基质衍生因子1α关联和HIV-1进入中的作用

迈克尔·法赞等。 生物化学杂志. .
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摘要

趋化因子受体CXCR4在发育、免疫功能和人类免疫缺陷病毒1型(HIV-1)进入中起着关键作用。在这里,我们证明,与CC-细胞因子受体CCR5和CCR2b一样,CXCR4通过氨基末端酪氨酸的硫酸化进行翻译后修饰。酪氨酸21上的硫酸基大大增强了CXCR4结合其配体基质衍生因子1α的能力。与CCR5依赖型HIV-1进入相比,酪氨酸硫酸化在CXCR4依赖型HIV-1进入中的作用较小。在一些细胞系中,CXCR4被丝氨酸18处的硫酸软骨素链有效修饰,但HIV-1进入和基质衍生因子1α结合均不受该糖胺聚糖丢失的影响。这些数据证明了酪氨酸硫酸盐在CXC-趋化因子受体家族中的功能作用,并强调了在HIV-1利用CCR5和CXCR4方面的一般差异。

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