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氧化还原酶

PDB id

3千4英尺

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			蛋白质链

					公元214年。 *

			配体

					老人牌-Q86 ×2


					HEZ公司 ×2


					二氧化硫 ×2

			水域 ×271

*残留物保存分析

PDB id：

3平方英尺

链接

姓名：

氧化还原酶

标题：

人血红素加氧酶-1与4-苯基-1-（1h-1,2,4-三唑-1-基）-2-丁酮配合物的X射线晶体结构

结构：

血红素加氧酶1。链：a，b。片段：残基1-233。同义词：ho-1。工程设计：是

资料来源：

智人。人类。有机体_出租车：9606。基因：hmox1，ho，ho1。表达单位：大肠杆菌。表达式系统最大值：562。

分辨率：

2.17Å

R系数：

0.225

无R：

0.280

作者：

M.N.拉赫曼，Z.贾

密钥参考：

G.罗马等。(2010).2-氧取代的1-唑基-4-苯基丁烷对血红素加氧酶的抑制作用：唑部分变化的影响。人血红素加氧酶-1与4-苯基-1-（1H-1,2,4-三唑-1-基）-2-丁酮配合物的X射线晶体结构。化学生物药物设计,75,68-90.PubMed编号：19954435

日期：

2009年10月5日

发布日期：

2009年12月15日

PROCHECK检查

	标题

	工具书类

蛋白质链

^？

P09601号 （HMOX1_人类）-智人血红素加氧酶1

序号：
结构：公元288年。
公元214年。

密钥： PfamA域二级结构 CATH域



		酶反应

酶类：

E.C.1.14.18标准 -血红素加氧酶（胆绿素生成）。

[国际酶] [ExPASy] [KEGG] 【布伦达】

反应：

血红素b+3 O2+3还原[NADPH--血蛋白还原酶]=胆绿素IXalpha+CO+Fe²⁺+H（H）⁺+3 H2O+3氧化[NADPH-血蛋白还原酶]

血红素b
结合配体（Het群名称=哼)
相似性为95.45%的匹配

三×氧气

三×还原型[NADPH--血蛋白还原酶]

胆绿素IXα

一氧化碳

铁（2+）

H（+）

三×水

三×氧化[NADPH--血蛋白还原酶]

从获取的.mol文件生成的分子图KEGG ftp站点

参考

化学生物药物设计 75：68至90（2010年）

PubMed编号：19954435

2-氧取代1-偶氮基-4-苯基丁烷对血红素加氧酶的抑制：唑部分变化的影响。人血红素加氧酶-1与4-苯基-1-（1H-1,2,4-三唑-1-基）-2-丁酮配合物的X射线晶体结构。

G.罗马， M.N.拉赫曼， D.Vukomanovic，张佳， K.Nakatsu， W.A.Szarek。

摘要

设计并合成了一系列1-偶氮基-4-苯基-2-丁酮，用于抑制血红素加氧酶（血红素氧合酶-1和血红素氧化酶-2）。这个用其他氮化物取代咪唑导致新的发现基于1H-1,2,4-三唑和1H-四唑的抑制剂与铅等效咪唑类抑制剂。含有2H-四氮唑或作为药效团的1H-1,2,3-三唑药效较弱。单取代位置2或4（5），或在咪唑通过各种吸电子或给电子，小或庞大的群体，以及取代传统的咪唑3-或5-取代三唑阵列的药效团，相同3,5-二取代三唑、5-取代-1H-和5-取代-2H-四唑除少数例外，证明对HO的抑制有害。这个偶氮二恶唑烷和活性偶氮酮衍生的偶氮醇也合成了，但这些抑制剂的活性低于相应的基于咪唑的类似物。首次报道的X射线晶体人血红素加氧酶-1与1,2,4-三唑类配合物的结构抑制剂4-苯基-1-（1H-1,2,4-三唑-1-基）-2-丁酮已确定。抑制剂与人血红素氧化酶-1远端口袋结合通过三唑部分中N4与血红素铁的配位，而苯基通过内部残基的疏水相互作用而稳定装订袋。

引用此PDB文件关键参考的文献参考

公共医疗id 参考

20555417 D.Vukomanovic， B.McLaughlin， M.N.Rahman， J.Z.Vlahakis， G.罗马， R.A.Dercho， R.T.基诺贝， M.嗯， J.F.布莱恩，张佳， W.A.Szarek，和 K.中津(2010).
重组截短型和微粒体血红素加氧酶-1和-2：对抑制剂的不同敏感性。

Can J生理药理学,88,480-486.

20652928 G.罗马， J.Z.Vlahakis， D.Vukomanovic， K.Nakatsu，和 W.A.Szarek公司(2010).
1-芳基-2-（1h-咪唑啉-1-基/1h-1,2,4-三唑-1-基）乙酮及其衍生物对血红素加氧酶的抑制作用。

化学医药化学,5,1541-1555.

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